acide aminé

Quel type d'intégration est caractérisé par la présence de nombreuses structures biochimiquement différentes dans un univers très contraint au sein de la cellule ?

L'intégration spatiale.

Quelle est la définition de l'intégration structurale dans la cellule ?

L'interaction et l'association des molécules entre elles (grâce à leur affinité ou leur concentration) pour former de nouvelles structures comme les lipopolysaccharides, les lipoprotéines ou les peptidoglycanes.

Qu'est-ce que l'intégration métabolique ?

C'est le niveau fonctionnel où les métabolismes sont reliés entre eux (ex: la dégradation du glucose ou le cycle de Krebs permettent de former des acides aminés, des acides gras, des précurseurs d'acides nucléiques ou d'hémoglobine).

Qu'est-ce que la séquence peptidique d'une protéine ?

L'ordre dans lequel les acides aminés sont liés les uns aux autres.

Combien d'acides aminés protéinogènes existent-ils chez l'Homme ?

21 acides aminés protéinogènes.

Comment l'affinité entre certains acides aminés influence-t-elle la structure de la protéine ?

Elle favorise le repliement de la chaîne protéique dans l'espace, rapprochant des acides aminés éloignés dans la séquence peptidique.

Quel est le rôle physiologique de l'insuline ?

C'est une hormone permettant de diminuer le taux de sucre dans le sang (hypoglycémiante) en favorisant l'entrée du glucose dans les cellules.

Quelle pathologie est associée au déficit en insuline dans l'organisme ?

Le diabète.

Quelle est la composition structurale de base de l'insuline ?

Elle est composée de 2 chaînes (A et B) formant une protéine globulaire.

Quel est le rôle d'un facteur transcriptionnel ?

Se fixer sur l'ADN pour jouer un rôle dans la régulation de l'expression des gènes (rôle de liaison).

Donner deux exemples de protéines ayant un rôle dans le métabolisme.

L'insuline et l'hormone de croissance.

Quelle protéine de structure compose les fibres musculaires sous forme de polymère ?

L'actine.

Quel est le rôle biochimique fondamental des enzymes ?

Elles servent de catalyseurs biologiques.

Quelle protéine plasmatique, présente à une concentration de 60 g/L de sang, a un rôle majeur de transporteur ?

L'albumine (60 g/L).

Quel est le rôle de la protéine RAS dans la cellule ?

Elle agit comme un commutateur de signalisation intervenant dans la prolifération cellulaire en alternant entre une forme active et une forme inactive.

Quelle est la géométrie spatiale du carbone  d'un acide aminé ?

Une structure tétraédrique (possibilité de former 4 liaisons covalentes).

Quels sont les 4 groupements fixés sur le carbone  d'un acide aminé générique ?

Un groupe carboxylique (), une fonction amine (), un atome d'hydrogène () et une chaîne latérale ().

Comment sont nommés les atomes de carbone d'un acide aminé à partir du carbone adjacent au groupement carboxylique ?

Carbone , puis , , , …

À pH physiologique (7,4), sous quelle forme se trouve la fonction carboxylique d'un acide aminé et quelle est sa charge ?

Sous forme dissociée , chargée négativement.

À pH physiologique (7,4), sous quelle forme se trouve la fonction amine d'un acide aminé et quelle est sa charge ?

Sous forme protonée , chargée positivement.

De quoi dépendent les propriétés d'un acide aminé lorsqu'il est inclus dans une chaîne protéique ?

Elles dépendent uniquement de sa chaîne latérale (radical ).

De quoi dépendent les propriétés d'un acide aminé à l'état isolé ?

De sa fonction carboxylique, de sa fonction amine et de sa chaîne latérale.

Comment est formée l'hydroxyproline et à partir de quel acide aminé ?

Par modification enzymatique post-traductionnelle (oxydation) de la proline.

Comment est formée l'hydroxylysine et à partir de quel acide aminé ?

Par modification enzymatique post-traductionnelle (oxydation) de la lysine.

Comment est formée la cystine ?

Par oxydation de deux molécules de cystéine.

Quelle est la particularité structurale du 21ème acide aminé, la sélénocystéine ?

C'est un analogue de la cystéine dans lequel l'atome de soufre () est remplacé par un atome de sélénium ().

Qu'est-ce qu'un acide aminé non protéinogène ?

Un acide aminé qui appartient au métabolisme intermédiaire et ne sert pas directement à la synthèse des protéines (ex: la citrulline).

Quel est le rôle de la citrulline dans l'organisme ?

Elle intervient dans le cycle de l'urée (acide aminé non protéinogène).

Combien d'acides aminés existe-t-il environ dans la nature (protéinogènes et non protéinogènes) ?

Plus de 300.

Qu'est-ce qu'un acide aminé indispensable (ou essentiel) ?

Un acide aminé que l'Homme est incapable de synthétiser (notamment les noyaux aromatiques et les ramifications) et qui doit être apporté par l'alimentation.

Citer les 9 acides aminés indispensables pour l'Homme.

Histidine, Leucine, Thréonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Méthionine, Isoleucine.

D'où proviennent les acides aminés non indispensables dans l'organisme ?

Des interrelations métaboliques entre la glycolyse, la voie des pentoses phosphates et le cycle de Krebs.

Quelles sont les caractéristiques atomiques de la chaîne latérale des acides aminés hydrophobes ?

Elle comporte uniquement des atomes de carbone et d'hydrogène (sauf la proline qui contient un atome d'azote).

Quelle est la polarité et la solubilité des acides aminés hydrophobes ?

Ils sont apolaires (très peu polarisés) et très peu solubles dans l'eau.

Citer les 7 acides aminés hydrophobes.

Glycine (Gly), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile), Proline (Pro), Phénylalanine (Phe).

Quelles sont les caractéristiques des acides aminés hydrophiles ?

Leur chaîne latérale contient  et  ainsi que des hétéroatomes (, , ), ils sont polaires et solubles dans l'eau.

Quels sont les acides aminés à chaîne latérale acide (chargés négativement à pH physio) ?

L'acide aspartique (Asp) et l'acide glutamique (Glu).

Quels sont les acides aminés à chaîne latérale basique (chargés positivement à pH physio) ?

L'arginine (Arg), l'histidine (His) et la lysine (Lys).

Quels sont les acides aminés polaires non chargés ?

La sérine (Ser), la cystéine (Cys), l'asparagine (Asn) et la glutamine (Gln).

Qu'est-ce qu'un acide aminé amphipathique ?

Un acide aminé possédant à la fois des propriétés hydrophobes et des propriétés hydrophiles.

Citer les 5 acides aminés amphipathiques.

Thréonine (Thr), Méthionine (Met), Lysine (Lys), Tyrosine (Tyr) et Tryptophane (Trp).

Quel est le seul acide aminé ne possédant pas de carbone  asymétrique ?

La glycine (Gly) car son radical est un atome d'hydrogène .

Qu'est-ce que deux énantiomères d'un acide aminé ?

Deux stéréoisomères images l'un de l'autre dans un miroir et non superposables (molécules chirales).

Selon la représentation de Fischer, comment détermine-t-on qu'un acide aminé appartient à la série L ?

Si, en plaçant le groupe  en haut et la chaîne latérale vers l'arrière, la fonction amine () est située à gauche.

Dans quelle catégorie d'organismes/structures retrouve-t-on préférentiellement les acides aminés de la série D ?

Dans les bactéries, les peptides antibiotiques et les glycopeptides bactériens.

Quel est le seul acide aminé qui ne possède pas de pouvoir rotatoire (pas d'activité optique) ?

La glycine (du fait de sa structure symétrique).

Quelle est la différence entre la nomenclature de série (L/D) et le pouvoir rotatoire (+/-) ?

La série (L ou D) indique la configuration spatiale, tandis que le pouvoir rotatoire dextrogyre (+) ou lévogyre (-) indique le sens de déviation de la lumière polarisée; un acide aminé de la série L peut être dextrogyre ou lévogyre.

Quelle est la formule mathématique de la loi de Biot exprimant la rotation optique  ?



Dans la loi de Biot, que représente  et quelles sont les conditions standard de mesure ?

Le pouvoir rotatoire spécifique, mesuré à une température  et à une longueur d'onde  (raie D du sodium).

Quelles sont les unités des variables de la loi de Biot (, , ) ?

 en ,  en ,  en .

Comment se comportent les pouvoirs rotatoires lors d'un mélange d'acides aminés en solution ?

Ils s'additionnent algébriquement.

Quels sont les 3 acides aminés qui absorbent la lumière dans l'UV proche ?

Les 3 acides aminés aromatiques : la Phénylalanine (Phe), la Tyrosine (Tyr) et le Tryptophane (Trp).

Quelles sont les longueurs d'onde d'absorbance maximale () de la Phe, de la Tyr et du Trp dans l'UV proche ?

Phe : 260 nm ; Tyr : 275 nm ; Trp : 280 nm.

Pourquoi mesure-t-on préférentiellement l'absorbance des protéines à 275 nm (Tyrosine) plutôt qu'à la longueur d'onde du Tryptophane ?

Car la Tyrosine est beaucoup plus présente dans les protéines que le Tryptophane, qui est très rare.

Quelle loi physique relie l'absorbance à la concentration des acides aminés aromatiques ?

La loi de Beer-Lambert.

Quelle est la structure chimique de la chaîne latérale du Tryptophane (Trp) ?

Un groupe méthyle suivi d'un noyau indole.

Pourquoi le Tryptophane ne peut-il pas être isolé après une hydrolyse acide des protéines ?

Parce qu'il est très fragile et détruit par les acides minéraux.

Quel est l'acide aminé le plus rare dans les protéines (hors sélénocystéine) et quelle est sa fréquence ?

Le Tryptophane (Trp), représentant moins de 1% des acides aminés.

Quelle est la structure de la chaîne latérale de la Tyrosine (Tyr) ?

C'est la parahydroxyphénylalanine (un méthyle suivi d'un cycle benzénique hydroxylé / fonction phénol).

Quel est le rôle fonctionnel réactif de la fonction hydroxyle phénolique de la Tyrosine ?

Elle est très faiblement acide et peut céder ou accepter un proton (\text{OH} \rightleftharpoons \text{O}^-), participant à des réactions d'oxydo-réduction dans les sites catalytiques d'enzymes.

Dans quelle condition la Tyrosine devient-elle un acide aminé indispensable ?

En cas d'absence ou de déficit en phénylalanine (car la Tyr est normalement produite à partir de la Phe).

Quels atomes parmi , , , ,  sont plus électronégatifs que l'hydrogène ?

Les atomes d'oxygène (), d'azote () et de soufre ().

Dans quel sens s'oriente le moment dipolaire d'une liaison polarisée et dans quel sens sont attirés les électrons ?

Le moment dipolaire va de  vers , mais les électrons sont attirés de  vers .

Quelles sont les forces d'interaction développées par les acides aminés polaires chargés ?

Les interactions électrostatiques et les interactions ion-dipôle.

Comment la constante diélectrique de l'eau affecte-t-elle les interactions électrostatiques entre acides aminés chargés ?

L'eau a une forte constante diélectrique : les molécules d'eau se placent entre les charges et masquent/tamponnent l'interaction électrostatique, la rendant plus faible dans l'eau qu'à l'intérieur d'une protéine.

Pourquoi l'acide aspartique est-il plus acide que l'acide glutamique ?

En raison des effets inducteurs de la chaîne carbonée plus courte chez l'acide aspartique.

Quelle est la proportion moyenne de l'acide aspartique et de l'acide glutamique dans les protéines ?

Acide aspartique : 6% ; Acide glutamique : 9%.

Pourquoi qualifie-t-on la Lysine, l'Arginine et l'Histidine de "bases hexaniques" ?

Parce qu'elles possèdent toutes 6 atomes de carbone.

Quelle est la structure du radical de la Lysine et quelle est la valeur de son pK basique ?

Un groupe aliphatique de 4  terminé par une fonction amine  ( protoné), avec un .

Pourquoi la Lysine est-elle qualifiée d'acide aminé amphipathique ?

Parce qu'elle possède une région apolaire (4 ) et une région très polaire ().

Quel est le groupement de la chaîne latérale de l'Arginine et quelle est la valeur de son pK ?

Le noyau guanidinium, avec un .

Pourquoi l'Arginine possède-t-elle un si grand pouvoir basique ?

Lorsque le noyau guanidinium fixe un proton, les électrons  de la double liaison  sont délocalisés par mésomérie, ce qui rend la forme protonée extrêmement stable.

Pourquoi l'Arginine est-elle hydrophile et non amphipathique contrairement à la Lysine ?

Le noyau guanidinium est volumineux et prend une place importante dans l'espace, masquant la courte chaîne carbonée ().

Quel est le groupement de la chaîne latérale de l'Histidine et quel est son pK ?

Le noyau imidazole, avec un .

Pourquoi l'Histidine est-elle un excellent échangeur de protons dans les sites catalytiques des enzymes ?

Son pK () est proche du pH physiologique, lui donnant une faible affinité pour le proton : elle peut facilement captérer ou libérer un .

Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène ?

Une interaction électrostatique faible entre un hétéroatome électronégatif portant un doublet non liant () et un atome d'hydrogène lié de manière covalente à un autre hétéroatome électronégatif ().

Quelle est la distance moyenne d'une liaison covalente par rapport à une liaison hydrogène ?

Liaison covalente  ; Liaison hydrogène .

Quelle est la conséquence fondamentale pour une molécule d'être capable de former des liaisons hydrogènes avec l'eau ?

Elle est hydrosoluble (hydrophile).

Où se situent préférentiellement les acides aminés hydrophiles dans les protéines hydrosolubles et liposolubles ?

Dans les protéines hydrosolubles : à la surface. Dans les protéines liposolubles : à l'intérieur.

Pourquoi la leucine est-elle beaucoup moins soluble dans l'eau que l'asparagine malgré la partie constante identique ?

Parce que la chaîne latérale de la leucine est hydrocarbonée apolaire (hydrophobe), alors que celle de l'asparagine contient une fonction amide polaire capable de former des liaisons H avec l'eau.

Quelle modification chimique donne naissance à l'asparagine et à la glutamine ?

L'amidification de la fonction carboxylique latérale de l'acide aspartique et de l'acide glutamique par une molécule d'ammoniac ().

Quelles sont les proportions de l'Asparagine (Asn) et de la Glutamine (Gln) dans les protéines ?

Asparagine : 3% ; Glutamine : 9%.

Quelle est la structure et la proportion de la Sérine (Ser) ?

C'est l'homologue hydroxylé de l'alanine, possédant une fonction alcool primaire (), représentant 4% des acides aminés.

Quelle modification post-traductionnelle importante subissent la Sérine et la Thréonine sur leur chaîne latérale ?

L'estérification par l'acide phosphorique () par des protéines kinases (phosphorylation), formant un ester phosphorique (phospho-sérine / phospho-thréonine).

Quel est le rôle biologique de la phosphorylation des protéines sur les résidus sérine, thréonine ou tyrosine ?

C'est un mécanisme majeur de régulation post-traductionnelle de l'activité biochimique (activation ou inhibition).

Comment la protéine p53 (gardienne du génome) est-elle activée lors d'une altération de l'ADN ?

Par phosphorylation de nombreux sites portés par des acides aminés hydroxylés (Ser, Thr, Tyr) situés sur son extrémité amino-terminale (N-ter).

Donner un exemple de protéine dont l'expression est induite par p53 pour protéger la peau du Soleil.

La mélanine.

Citer la liste des acides aminés à chaîne latérale non polaire aliphatique ou aromatique.

Phénylalanine (Phe), Valine (Val), Alanine (Ala), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile), Proline (Pro), Glycine (Gly).

Quelle est la structure du radical de la Valine et sa proportion dans les protéines ?

Un groupe isopropyl (carbure saturé et ramifié à 3 de carbone : ), constituant 5% des acides aminés (acide aminé essentiel).

Quelle force d'attraction basée sur la création de dipôles instantanés régit les interactions hydrophobes entre espèces apolaires ?

L'interaction de London (forces de dispersion).

Comment varie la force de l'interaction entre deux espèces apolaires ?

Elle est d'autant plus forte que les espèces sont polarisables.

Pourquoi l'hydrosolubilité des alcools aliphatiques chute-t-elle à partir du butan-1-ol ?

L'augmentation de la longueur de la chaîne carbonée apolaire devient prépondérante par rapport au groupe hydroxyle , minimisant les liaisons H (effet hydrophobe).

Qu'est-ce qu'une molécule amphotère ?

Une molécule capable de se comporter à la fois comme un acide (donneur de proton) et comme une base (accepteur de proton).

Sous quelle forme majeure se trouve un acide aminé simple à pH < 2 ?

Sous forme cationique (charge globale positive,  non dissocié et  protoné).

Qu'est-ce qu'un zwitterion (ou ion dipolaire) ?

La forme de l'acide aminé où la charge globale nette est nulle (présence simultanée d'une charge negative  et d'une charge positive ).

Sous quelle forme majeure se trouve un acide aminé simple à pH > 10 ?

Sous forme anionique (charge globale négative,  et  déprotoné).

Qu'est-ce que le pK d'un groupement ionisable ?

C'est la valeur de pH pour laquelle le groupement est dissocié à 50% (50% forme acide , 50% forme basique ).

Définir le pH isoélectrique (pHi).

C'est la valeur de pH pour laquelle un acide aminé existe majoritairement sous forme d'ion dipolaire (zwitterion) avec une charge nette nulle.

Quelle est la formule générale du pHi pour un acide aminé ne possédant pas de chaîne latérale ionisable ?



Comment se charge un acide aminé lorsque le pH du milieu est inférieur à son pHi () ?

Il se charge positivement (forme cationique).