Biologie Cellulaire et Moléculaire : Des Atomes aux Macromolécules

Ensemble complet de cartes mémoires de vocabulaire portant sur la chimie de la cellule, les liaisons, l'eau, les glucides, les lipides, les protéines, les acides nucléiques, la réplication, la transcription, la traduction et les mutations génétiques.

Atome

Plus petite unité possédant les propriétés d'un élément, constituée d'un noyau (protons et neutrons) autour duquel gravitent des électrons.

Numéro atomique (Z)

Nombre de protons d'un atome, qui est égal à son nombre d'électrons dans son état neutre.

Masse atomique

Somme des masses des particules élémentaires composant un atome (protons = 1, neutrons = 1, électrons = 0).

Isotope

Forme d'un élément chimique possédant un nombre différent de neutrons ; rare à l'état naturel, il peut être produit en laboratoire.

Orbitale

Trajectoire spécifique qu'un électron décrit en gravitant autour du noyau, correspondant à la zone de probabilité de présence de l'électron (forme sphérique S ou haltère P).

Liaison ionique

Liaison moyennement forte représentant la tendance polaire ultime, où un atome très électronégatif capture l'électron de valence d'un autre atome, générant un anion (-) et un cation (+).

Liaison covalente

Liaison forte résultant du partage d'électrons entre atomes pour combler leur niveau d'énergie, pouvant être simple, double ou triple.

Liaison hydrogène

Liaison intermoléculaire/intramoléculaire faible mais nombreuse, formée lorsqu'un atome d'hydrogène déjà engagé dans une liaison covalente polaire est attiré par un atome électronégatif d'une autre molécule.

Électronégativité

Tendance plus ou moins forte d'un atome à attirer vers lui un ou plusieurs électrons (en excluant les gaz inertes).

Hydrolyse

Réaction chimique consistant en l'ajout d'une molécule d'$H_2O$ pour scinder une grosse molécule en molécules plus petites.

Condensation

Réaction chimique où un monomère perd un atome $H$ et un autre perd un groupement $OH$, libérant une molécule d'$H_2O$ pour former une liaison covalente entre deux résidus.

Organismes phototrophes

Organismes qui convertissent l'énergie lumineuse du soleil en énergie cellulaire ($ATP$) grâce à la photosynthèse.

Organismes autotrophes

Organismes dont le carbone provient du $CO_2$ ambiant et qui produisent leur matière organique à partir de matière inorganique.

Organismes chimiotrophes

Organismes qui produisent de l'$ATP$ par la respiration cellulaire ou la fermentation des composés chimiques organiques dont ils se nourrissent.

Organismes hétérotrophes

Organismes dont la source de carbone provient des composés chimiques organiques dont ils se nourrissent.

Glucides

Polyalcools portant un groupement fonctionnel carbonyle ($CO$) et un groupement hydroxyde ($HO$) lié à un carbone ; premiers produits formés lors de la photosynthèse chez les plantes.

Liaison hémiacétale

Liaison covalente formée spontanément en milieu aqueux entre un groupement $HO$ et un groupement $CO$ au sein d'un monosaccharide à 5 carbones ou plus pour former un cycle, sans condensation ni $ATP$.

Liaison glycosidique

Liaison covalente reliant deux monosaccharides cycliques entre deux groupements $OH$, issue d'une réaction de condensation.

Amidon

Polysaccharide de réserve énergétique des végétaux, composé d'amylose (15 à 20 %, chaîne non ramifiée) et d'amylopectine (80 à 85 %, chaîne ramifiée) constitués de monomères d'alpha-glucose, emmagasiné dans l'amyloplaste.

Glycogène

Polymère hélicoïdal ramifié d'alpha-glucose servant de réserve d'énergie animale, emmagasiné dans le foie (10 % du poids de l'organe) et les cellules musculaires (myocytes).

Cellulose

Polysaccharide structural végétal non ramifié constitué de monomères de bêta-glucose, formant des microfibrilles, puis des fibrilles et des fibres constituant la paroi végétale.

Chitine

Polysaccharide structural constitué de molécules de N-acétylglucosamine, formant la paroi cellulaire de nombreux champignons et le squelette externe des arthropodes.

Acide gras saturé

Chaîne d'hydrocarbures terminée par un groupement carboxyle ($COOH$) où chaque atome de carbone établit des liaisons simples avec ses voisins, saturé en hydrogène et formant une chaîne droite solide à TPN.

Acide gras insaturé CIS

Acide gras dont les atomes d'hydrogène sont situés du même côté de la double liaison $C=C$, permettant à la chaîne de se courber et de former des corps gras fluides.

Acide gras insaturé TRANS

Acide gras dont les atomes d'hydrogène sont placés de part et d'autre de la double liaison $C=C$, empêchant la flexion de la chaîne et augmentant la viscosité ou la solidité du lipide.

Triacylglycérol

Lipide simple insoluble dans l'eau formé par l'estérification de 3 acides gras avec une molécule de glycérol, stocké dans les adipocytes des animaux comme réserve énergétique.

Phosphoglycérolipide

Molécule amphipathique majeure des membranes cellulaires, formée par l'estérification de deux acides gras et d'un groupement phosphate sur un glycérol, organisée en bicouche.

Stéroïde

Lipide non saponifiable possédant un squelette plan et rigide formé de 4 cycles d'hydrocarbures hydrophobes, exerçant des fonctions structurales ou hormonales.

Liaison peptidique

Liaison covalente établie entre le carbone du carboxyle ($COOH$) d'un acide aminé et l'azote de l'amine ($NH_2$) d'un autre acide aminé avec libération d'une molécule d'$H_2O$, catalysée par la peptidyltransférase.

Structure primaire d'une protéine

Séquence exacte et ordonnée d'acides aminés constituant la chaîne polypeptidique, directement déterminée par l'information contenue dans l'ADN.

Hélice alpha

Configuration secondaire d'une protéine en forme d'hélice, stabilisée par des liaisons hydrogène régulières établies tous les 4 résidus d'acides aminés.

Feuillet plissé bêta

Configuration secondaire d'une protéine formée de plusieurs séquences polypeptidiques disposées parallèlement ou antiparallèlement, maintenues côte à côte par des liaisons hydrogène.

Pont disulfure (S-S)

Liaison covalente forte établie entre les groupements thiols de deux cystéines, consolidant la structure tertiaire tridimensionnelle des protéines.

Dénaturation

Perte généralement irréversible de la structure tertiaire et de la fonctionnalité d'une protéine, provoquée par la chaleur, l'urée, des métaux lourds ou des fixateurs.

Inhibition compétitive

Mécanisme par lequel une substance inhibitrice se lie directement au site actif d'une enzyme, empêchant physiquement le substrat de s'y fixer.

Inhibition non compétitive

Mécanisme par lequel un inhibiteur se fixe sur un site différent du site actif, provoquant une déformation de celui-ci empêchant la liaison du substrat.

Nucléotide

Monomère constitutif des acides nucléiques, composé d'une base azotée, d'un pentose cyclique et d'un groupement phosphate.

Purines

Famille de bases azotées caractérisées par un double cycle (5 carbones et 4 atomes d'azote), comprenant l'adénine (A) et la guanine (G).

Pyrimidines

Famille de bases azotées à cycle simple (4 carbones et 2 atomes d'azote), comprenant la cytosine (C), la thymine (T) et l'uracile (U).

Histones

Protéines basiques autour desquelles s'enroule la double hélice d'ADN linéaire chez les cellules eucaryotes afin de le compacter et le protéger.

ARNt (ARN de transfert)

Molécule d'environ 80 ribonucléotides en forme de trèfle repliée en L, non traduite en protéine, servant d'adaptateur entre l'ARNm et un acide aminé spécifique lors de la traduction.

Transcription

Processus biologique par lequel une molécule d'ARNm est synthétisée par une transcriptase (ARN polymérase) à partir de la séquence d'un brin anticodant d'ADN.

Épissage du pré-ARNm

Modification post-transcriptionnelle consistant à découper et éliminer les introns non codants et à réunir les exons codants par des liaisons phosphoester pour former l'ARNm mature.

Coiffe m7G

Structure ajoutée à l'extrémité $5'$ du pré-ARNm via un pont triphosphate $5'\text{--}5'$, protégeant l'ARNm contre la dégradation enzymatique et permettant sa liaison à la petite sous-unité du ribosome.

Queue poly-A

Chaîne de 150 à 200 nucléotides d'adénine ajoutée à l'extrémité $3'$ du pré-ARNm lors des modifications post-transcriptionnelles.

Génon

Séquence de 3 désoxyribonucléotides consécutifs portée par le brin anticodant d'ADN, transcrite en codon sur l'ARNm.

Codon

Séquence de 3 ribonucléotides consécutifs de l'ARNm complémentaire d'un génon, codant un acide aminé ou servant de signal de terminaison de la traduction.

Anticodon

Triplet de ribonucléotides situé sur le bras 2 (à 6 h) d'un ARNt, capable de s'apparier de façon complémentaire et antiparallèle à un codon de l'ARNm par liaisons hydrogène.

Aminoacyl-ARNt synthétase

Enzyme spécifique qui couple, en consommant de l'$ATP$, un acide aminé déterminé à son ARNt correspondant, générant un complexe aminoacyl-ARNt.

Réplication semi-conservative

Mode de duplication de l'ADN dans lequel chacun des deux brins parentaux sert de modèle pour la fabrication d'un brin complémentaire, produisant deux molécules composées chacune d'un brin ancien et d'un brin nouveau.

Hélicase

Enzyme qui sépare et déroule les deux brins de la double hélice d'ADN en rompant les liaisons hydrogène, générant ainsi l'œil et les fourches de réplication.

Topoisomérase

Enzyme qui coupe temporairement les liaisons phosphoester de l'ADN pour dissiper la tension de torsion créée par l'hélicase en amont de la fourche, puis ressoude les brins.

Protéines SSB (Single Strand Binding proteins)

Protéines qui se fixent le long des brins d'ADN monocaténaire pour les stabiliser et empêcher la réassociation spontanée ou la formation de structures en épingle à cheveux.

Primase

Enzyme de type ARN polymérase synthétisant un court segment d'ARN (amorce) indispensable à l'ADN polymérase pour initier la synthèse d'un nouveau brin.

Fragments d'Okazaki

Segments d'ADN néosynthétisés de manière discontinue sur le brin retardé dans le sens $5'\text{--}3'$, chacun nécessitant sa propre amorce d'ARN.

Mutation silencieuse

Mutation ponctuelle par substitution de nucléotide ne modifiant pas l'acide aminé incorporé grâce à la redondance du code génétique, n'ayant aucun effet sur la protéine.

Mutation faux-sens

Mutation ponctuelle par substitution qui modifie un codon et remplace un acide aminé par un autre, pouvant améliorer, altérer ou neutraliser la fonction de la protéine.

Mutation non-sens

Mutation ponctuelle où la substitution d'un nucléotide transforme un codon spécifiant un acide aminé en un codon STOP prématuré, produisant une protéine raccourcie.