T2_"proteinas"

¿Cuál de las siguientes proteínas ejerce una función de transporte en el plasma sanguíneo?

a) Seroalbúmina

b) Colágeno

c) Tubulina

d) Caseína

A

¿A qué grupo de proteínas según su función pertenecen la actina y la miosina?

a) Proteínas de reserva

b) Proteínas defensivas o protectoras

c) Proteínas reguladoras

d) Proteínas de contracción muscular y motilidad

D

¿Cuál de los siguientes ejemplos corresponde a una proteína con función reguladora de tipo hormonal?

a) Fibrinógeno

b) Insulina

c) Ovoalbúmina

d) Queratina

B

¿Qué característica define a las proteínas globulares en comparación con las fibrosas?

a) Tienen forma alargada dispuesta en láminas y son insolubles en agua.

b) Son insolubles en medios lipídicos y solo actúan como elementos de soporte mecánico.

c) Carecen por completo de estructura secundaria o terciaria organizada.

d) Adoptan formas esféricas y son solubles en medios acuosos.

D

¿Qué grupo funcional es el responsable de diferenciar la cadena lateral R de la prolina respecto a otros aminoácidos?

a) Su grupo α-amino se encuentra formando parte de un anillo de pirrolidina (es un α-iminoácido).

b) Posee un grupo tiol en un anillo heterocíclico.

c) Presenta un enlace tioéter lineal en su cadena alifática.

d) Contiene un grupo guanidinio con carga positiva a pH neutro.

A

¿Qué aminoácido aromático contiene en su cadena lateral un grupo indol?

a) Tirosina

b) Fenilalanina

c) Triptófano

d) Histidina

C

¿Cuál de las siguientes proteínas es de tipo fibroso y cumple funciones de sostén estructural?

a) Seroalbúmina

b) Inmunoglobulina G

c) Colágeno

d) Lactato deshidrogenasa

C

¿Cuál de los siguientes aminoácidos no polares posee un grupo funcional tioéter en su cadena lateral?

a) Cisteína

b) Tirosina

c) Triptófano

d) Metionina

D

¿Cuál de los siguientes aminoácidos pertenece al grupo de polares sin carga y contiene un grupo alcohol (−OH) en su cadena alifática?

a) Treonina

b) Lisina

c) Asparagina

d) Glutamina

A

¿Qué enlace covalente se forma tras la oxidación de dos cadenas laterales de cisteína dentro de una proteína?

a) Puente disulfuro

b) Enlace éster

c) Interacción hidrofóbica

d) Enlace amida

A

¿Cómo se denomina al producto resultante del enlace por puente disulfuro entre dos moléculas de cisteína?

a) Homocisteína

b) Cistina

c) Metionina

d) Glutatión

B

¿Cuáles son los dos aminoácidos que presentan grupos R ácidos con carga negativa a pH fisiológico (pH≈7)?

a) Asparagina y Glutamina

b) Lisina y Arginina

c) Histidina y Cisteína

d) Ácido aspártico y Ácido glutámico

D

¿Qué tres aminoácidos se clasifican como aminoácidos básicos debido a su carga neta positiva a pH fisiológico?

a) Tirosina, Triptófano y Fenilalanina

b) Alanina, Valina y Leucina

c) Lisina, Arginina e Histidina

d) Glutámico, Aspártico y Cisteína

C

¿Qué término define la capacidad de los aminoácidos para actuar como ácidos o bases cediendo o captando protones?

a) Anfipáticas

b) Hidrofóbicas

c) Quirales

d) Anfóteras

D

¿Qué representa el Punto Isoeléctrico (pI) de un aminoácido o proteína?

a) El pH en el que el grupo α-carboxilo se encuentra al 50% disociado.

b) El valor de pH al cual el número de cargas positivas iguala al de negativas, dando una carga neta cero.

c) El pH en el que la solubilidad de la proteína es máxima en medio acuoso.

d) El pH en el cual la molécula adquiere la máxima carga positiva neta.

B

En la curva de titulación de un aminoácido sencillo sin cadena R ionizable, ¿qué ocurre en el primer punto medio de meseta (pH=pK1​)?

a) La carga neta de todas las moléculas es exactamente cero.

b) El aminoácido se encuentra 100% en forma aniónica.

c) Todas las moléculas han perdido el protón del grupo α-amínico.

d) Existen concentraciones equimolares de la forma catiónica y del ión dipolar.

D

¿Cuál es el único aminoácido proteinógeno que no posee un carbono α asimétrico y por tanto carece de actividad óptica?

a) Serina

b) Glicina

c) Proline

d) Alanina

B

De acuerdo con la estereoisomería según la proyección de Fischer, ¿qué configuración presentan todos los aminoácidos que constituyen las proteínas?

a) Configuración cis o trans indefinida.

b) Configuración D

c) Configuración L

d) Mezcla racémica de enantiómeros D y L en proporciones iguales.

C

¿En qué estructura de origen bacteriano es habitual encontrar D-aminoácidos?

a) En el peptidoglucano de la pared celular bacteriana

b) En el ARN ribosomal

c) En las subunidades de la ATP sintasa bacteriana

d) En las histonas asociadas al ADN bacteriano

A

¿A qué longitud de onda específica del espectro ultravioleta (UV) absorben luz los aminoácidos aromáticos (Trp, Tyr y Phe)?

a) 280 nm

b) 260 nm

c) 340 nm

d) 540 nm

A

¿Cuál de los siguientes aminoácidos modificados post-traduccionalmente se encuentra en la estructura del colágeno?

a) γ-carboxiglutamato

b) 4-hidroxiprolina

c) Fosfoserina

d) Histamina

B

¿Cuál de las siguientes moléculas es un derivado de aminoácido no proteinógeno que actúa como un neurotransmisor inhibidor central?

a) Tiroxina

b)Carnitina

c) Taurina

d) Ácido γ-aminobutírico (GABA)

D

¿Qué característica química describe correctamente la naturaleza del enlace peptídico?

a) Es un enlace amida plano y rígido con un 40% de carácter de doble enlace.

b) Presenta una geometría predominantemente cis para reducir los impedimentos estéricos.

c) Se establece mediante la atracción iónica no covalente entre el carboxilo libre y el amínico.

d) Es un enlace sencillo extremadamente flexible con rotación libre en todos los ángulos.

A

¿Qué configuración isomérica geométrica adoptan los átomos de hidrógeno y oxígeno implicados en el enlace peptídico?

a) Configuración cis

b) Configuración trans

c) Configuración colineal

d) Configuración D

B

En la convención de escritura de la secuencia de un péptido o proteína, ¿qué grupo funcional se sitúa por convenio a la izquierda (inicio de la cadena)?

a) Grupo tiol libre (−SH)

b) Extremo amino-terminal (−NH2​)

c) Extremo carboxilo-terminal (−COOH)

d) Cadena lateral hidrofóbica R

B

¿Qué composición aminoacídica y función presenta el tripéptido glutation (Glu-Cys-Gly)?

a) Es una hormona pancreática encargada del control glucémico.

b) Es un antibiótico cíclico con función transportadora de cationes.

c) Es un tripéptido involucrado en la protección celular contra el estrés oxidativo en sus formas reducida y oxidada.

d) Es un edulcorante artificial formado por esterificación.

C

¿Qué dipeptido modificado se emplea ampliamente como edulcorante artificial sintético bajo la composición Asp-Phe-OCH3​?

a) Oxitocina

b) Glucagón

c) Valinomicina

d) Aspartamo

D

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe la estructura primaria de una proteína?

a) El plegamiento periódico del esqueleto polipeptídico formando hélices o láminas.

b) El empaquetamiento compacto globular estabilizado por puentes disulfuro y fuerzas hidrofóbicas.

c) La secuencia lineal de aminoácidos unidos consecutivamente mediante enlaces peptídicos.

d) La distribución tridimensional de varias subunidades proteicas interconectadas.

C

¿Por qué los grupos α-amínicos y α-carboxilos centrales de una proteína no contribuyen a su carga eléctrica a pH 7?

a) Porque están comprometidos formando el enlace peptídico y carecen de protones ionizables libres.

b) Porque están orientados exclusivamente hacia el interior hidrofóbico de la molécula.

c) Porque son neutralizados por iones sodio presentes en el citosol.

d) Porque pierden sus protones al oxidarse en presencia de oxígeno.

A

¿De qué depende principalmente la carga eléctrica neta de una proteína a un pH determinado?

a) Exclusivamente de la presencia de puentes disulfuro en la estructura terciaria.

b) De su composición en aminoácidos ácidos y básicos y del pH del medio en que se disuelva.

c) Únicamente del número total de enlaces peptídicos que forman el esqueleto.

d) Del número de aminoácidos aromáticos expuestos a la superficie.

B

¿Cuántos aminoácidos por cada vuelta completa comprende una conformación regular en α-hélice?

a) 2,0 aminoácidos por vuelta

b) 3,6 aminoácidos por vuelta

c) 5,4 aminoácidos por vuelta

d) 10 aminoácidos por vuelta

B

En una α-hélice, ¿entre qué átomos se forman los puentes de hidrógeno que estabilizan la hélice?

a) Entre la cadena principal de una hebra y el disolvente acuoso únicamente.

b) Entre los grupos R de aminoácidos adyacentes en la secuencia.

c) Entre el grupo C=O del aminoácido n y el grupo N−H del aminoácido n+4.

d) Entre los extremos N-terminal y C-terminal exclusivamente.

C

¿Hacia dónde se proyectan las cadenas laterales R de los aminoácidos en una estructura secundaria en α-hélice?

a) Paralelas al enlace peptídico en dirección C-terminal.

b) Hacia el eje central interno del cilindro.

c) Hacia el exterior del eje helicoidal.

d) Hacia las caras internas interconectadas por puentes disulfuro.

C

¿Qué disposición tridimensional presentan las cadenas de aminoácidos dentro de una hebra en conformación β (hoja plegada β)?

a) Disposición globular informe y desordenada.

b) Disposición extendida en zig-zag.

c) Disposición circular cerrada de forma plana.

d) Disposición en cilindro apretado levógiro.

B

¿Cómo se distribuyen las cadenas laterales R de los aminoácidos respecto al plano en una lámina β?

a) Se sitúan todas en un mismo lado de la lámina.

b) Se disponen de forma alternante por encima y por debajo del plano de la lámina.

c) Quedan atrapadas dentro del eje de los giros β.

d) Se ocultan en el interior de los enlaces de hidrógeno.

B

¿Por qué las hojas plegadas β antiparalelas son energéticamente más estables que las paralelas?

a) Porque los puentes de hidrógeno entre las hebras contiguas se forman de manera recta e ininterrumpida (más perpendiculares).

b) Porque están unidas exclusivamente mediante enlaces covalentes de disulfuro.

c) Porque contienen mayor porcentaje de residuos de prolina.

d) Porque no permiten que los grupos R interaccionen con el disolvente.

A

¿Cómo se organizan espacialmente los aminoácidos polares y apolares en la estructura terciaria de una proteína globular soluble en medio acuoso?

a) Se distribuyen de manera completamente aleatoria sin preferencia espacial.

b) Los apolares se sitúan en el interior huyendo del agua, mientras que los polares se orientan hacia la superficie externa.

c) Los apolares quedan expuestos en la superficie y los polares se empaquetan en el núcleo denso.

d) Los aminoácidos con carga se concentran exclusivamente en el centro sin contacto con el disolvente.

B

¿Qué tipo de proteínas auxiliares ayudan activamente a otras proteínas recién sintetizadas a alcanzar su plegamiento tridimensional correcto?

a) Histonas

b) Inmunoglobulinas

c) Chaperonas (como Hsp o GroEL/GroES)

d) Casposas

C

¿Cómo se denomina a una región compacta y funcionalmente independiente de la estructura terciaria de una proteína grande (≥200 aminoácidos)?

a) Dominio

b) Cistina

c) Protofibrilla

d) Mómero

A

¿En qué consiste la estructura cuaternaria de las proteínas?

a) En el empaquetamiento final en forma de hélice de una única cadena de aminoácidos.

b) En la modificación covalente post-traduccional con azúcares o lípidos.

c) En el orden lineal de los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

d) En la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas independientes (subunidades o monómeros) para formar un complejo oligomérico.

D

¿Cuál es la estructura cuaternaria concreta que presenta la molécula de hemoglobina funcional en mamíferos?

a) Tetrámero formado por 4 subunidades iguales dos a dos (2α y 2β).

b) Dímero idéntico unido exclusivamente por puentes disulfuro covalentes.

c) Octámero constituido por 8 hebras β circulares.

d) Monómero fibroso extendido con tres cadenas helicoidales.

A

¿Qué aminoácido con grupo tiol es especialmente abundante en las α-queratinas e influye en la rigidez mediante puentes disulfuro?

a) Tirosina

b) Cisteína

c) Metionina

d) Alanina

B

¿En qué tejidos de vertebrados encontramos principalmente las β-queratinas?

a) En picos, garras y plumas de aves, y en escamas de reptiles.

b) En el plasma sanguíneo de todos los animales.

c) En la matriz extracelular del hueso y cartílago del mamífero.

d) En las paredes arteriales de la circulación sistémica.

A

¿Cuál es la proteína más abundante en la matriz extracelular del tejido conjuntivo de los vertebrados?

a) Colágeno

b) Elastina

c) Fibroína

d) Caseína

A

¿Qué aminoácido se repite regularmente cada tres posiciones en la secuencia primaria básica de la cadena de colágeno?

a) Lisina

b) Histidina

c) Proline

d) Glicina

D

¿Qué cofactor/vitamina es imprescindible para la actividad de las hidroxilasas que convierten residuos de prolina y lisina en 4-OH-Pro y 5-OH-Lys en la síntesis del colágeno?

a) Vitamina K

b) Vitamina C (ácido ascórbico)

c) Vitamina D

d) Vitamina A

B

¿Qué nivel de estructura proteica permanece completamente intacto tras un proceso de desnaturalización?

a) Estructura cuaternaria

b) Estructura terciaria

c) Estructura primaria

d) Estructura secundaria

C

¿Cómo se clasifica a una proteína conjugada (heteroproteína) que lleva unido covalentemente o no covalentemente un grupo prostético no proteico de naturaleza lipídica?

a) Fosfoproteína

b) Glucoproteína

c) Metaloproteína

d) Lipoproteína

D

¿De qué manera provoca el agente detergente dodecilsulfato sódico (SDS) la desnaturalización de una proteína globular?

a) Hidrolizando covalentemente los enlaces peptídicos de la cadena principal.

b) Interaccionando con las cadenas R apolares internas mediante su cola hidrofóbica, desplegando el núcleo nativo.

c) Aumentando el valor de pH hasta la región altamente alcalina.

d) Oxidando los residuos de cisteína para formar enlaces disulfuro anómalos.

B

¿Qué grupo prostético caracteriza a la hemoglobina dentro de la familia de las hemoproteínas?

a) Cadenas oligosacáridas ramificadas

b) Grupo Hemo (con un catión Fe2+)

c) Ácido ribonucleico (ARN)

d) Coenzima FAD

B