1

Een menselijke cel bestaat voornamelijk uit:

Bestanddeel	Ongeveer	Wat?
Water	70%	Belangrijk oplosmiddel in de cel
Macromoleculen	26%	Grote organische moleculen
Ionen + kleine moleculen	4%	Kleine stoffen die o.a. nodig zijn voor reacties

De macromoleculen bevatten vooral de elementen:

C = koolstof
H = waterstof
O = zuurstof
N = stikstof

De 4 categorieën macromoleculen

1. Proteïnen/eiwitten → 58%

   • belangrijkste biomoleculen

   • bestaan uit aminozuren

2. Nucleïnezuren → 27%

   • DNA en RNA

   • bestaan uit nucleotiden

3. Polysachariden/koolhydraten → 8%

   • bijvoorbeeld zetmeel

   • opgebouwd uit suikers

4. Lipiden/vetten → 7%

   • bijvoorbeeld vetten en fosfolipiden

⚠ Belangrijk: de percentages slaan op de verdeling van de macromoleculen, niet op de volledige cel.

2. Wat zijn monomeren en polymeren?

Een monomeer = één kleine bouwsteen.

Een polymeer = een grote molecule die uit veel bouwstenen bestaat.

Denk aan:

monomeer + monomeer + monomeer → polymeer

Bijvoorbeeld:

aminozuur + aminozuur + aminozuur → eiwit

Polymerisatie door condensatie

Bij condensatie worden monomeren aan elkaar gekoppeld en wordt H₂O afgesplitst.

Bijvoorbeeld vereenvoudigd:

monomeer + monomeer → groter molecuul + H₂O

Daarbij ontstaat een covalente binding tussen de monomeren.

. Hydrolyse

Bij hydrolyse gebeurt ongeveer het omgekeerde.

Je hebt een groot molecuul en voegt H₂O toe.

Daardoor wordt de binding verbroken en krijg je kleinere moleculen.

polymeer + H₂O → kleinere moleculen

Bijvoorbeeld:

zetmeel → glucose

Dit gebeurt onder andere tijdens de vertering.

Anabolisme

opbouwende stofwisseling waarbij kleine moleculen worden gebruikt om grotere moleculen te maken. Dit kost energie

Katabolisme

afbrekende stofwisseling waarbij grote moleculen worden afgebroken tot kleinere moleculen, waarbij energie vrijkomt.

Glycolyse

De glycolyse is een voorbeeld van katabolisme.

Daarbij wordt:

glucose → pyruvaat

Glucose is een relatief grote molecule en wordt afgebroken.

Tijdens dit proces komt energie vrij.

n daarbij gevormd:

• 2 ATP

• 2 NADH

ATP en NADH zijn energierijke stoffen/energiedragers.

Energiekoppeling

Als katabolisme energie vrijmaakt, kan die energie gebruikt worden voor anabolisme.

Dus:

Katabolisme
→ energie komt vrij

⬇

energiedragers
→ nemen energie op / geven energie af

⬇

Anabolisme
→ gebruikt energie om moleculen op te bouwen

Dit noemen we energiekoppeling.

Voorbeeld

Je eet voedsel.

Voedingsstoffen → afbraak → energie

Die energie kan vervolgens worden gebruikt om bijvoorbeeld:

aminozuren → eiwitten

te maken.

Wat zijn chemische energiedragers?

Dit zijn kleine moleculen die energie kunnen opnemen en later weer afstaan.

Een belangrijk voorbeeld is:

ATP

ATP kan energie leveren voor processen in de cel.

Je kunt ATP zien als een soort kleine energie-eenheid die de cel gemakkelijk kan gebruiken.

Ook NADH is een belangrijke energierijke molecule.

Wat is metabolisme?

Het geheel van alle biochemische processen die in een organisme plaatsvinden.

metabolisme omvat alle chemische reacties waarmee het organisme energie en bouwstoffen verkrijgt en gebruikt en zijn eigen bestanddelen opbouwt en afbreekt.

Metabolisme bij de mens

Dat voedsel bevat biomoleculen zoals:

koolhydraten + eiwitten + vetten

Deze worden afgebroken.

Bijvoorbeeld:

koolhydraten → glucose

De afbraak levert:

• energie

• bouwstenen

De bouwstenen kunnen daarna opnieuw gebruikt worden om lichaamseigen biomoleculen te maken.

Metabolisme bij planten

Planten kunnen hun organische stoffen zelf opbouwen met behulp van fotosynthese.

Daarbij gebruiken ze onder andere:

• zonlicht

• CO₂

• water

om organische stoffen te produceren.

Heel vereenvoudigd:

CO₂ + H₂O + lichtenergie → glucose + O₂

Kankercellen

Kankercellen kunnen sterk afhankelijk zijn van glycolyse voor hun energieproductie, zelfs wanneer zuurstof beschikbaar is.

Dus ze gebruiken relatief veel:

glucose → glycolyse → pyruvaat + ATP

Dit wordt vaak het Warburg-effect genoemd.

Waarom hebben we enzymen nodig?

Je lichaam is ongeveer 37 °C.

Bij zo'n relatief lage temperatuur zouden veel chemische reacties te traag verlopen om het leven mogelijk te maken.

Daarom heeft het lichaam enzymen nodig.

Een enzym is een biologische katalysator.

Enzymen zorgen ervoor dat chemische reacties veel sneller kunnen verlopen, zonder zelf opgebruikt te worden.

Voorbeeld: amylase

Wanneer je brood eet, zit daarin onder andere zetmeel.

Het enzym amylase helpt bij de afbraak van zetmeel:

zetmeel → kleinere suikers → glucose

Amylase komt bijvoorbeeld voor in speeksel

Hemoglobine

→ eiwit
→ transporteert zuurstof (O₂) in het bloed

Energiedragers

Energiedragers zijn moleculen die energie in de cel kunnen opnemen en afgeven.

De twee belangrijkste hier zijn:

• ATP

• NADH

ATP

ATP = adenosinetrifosfaat

ATP heeft 3 fosfaatgroepen.

Je kunt ATP zien als een soort opgeladen energiedrager.

Wanneer de cel energie nodig heeft:

ATP + H₂O → ADP + Pi + energie

waarbij:

• ATP = adenosinetrifosfaat

• ADP = adenosinedifosfaat

• Pi = losse fosfaatgroep

Een fosfaatgroep wordt dus afgesplitst.

Wat gebeurt er?

ATP → ADP + fosfaat + energie

ATP is relatief energierijk. Bij hydrolyse wordt ATP omgezet in het minder energierijke ADP en komt energie beschikbaar.

Hoe wordt ADP weer ATP?

Daarvoor is energie nodig.

Die energie kan bijvoorbeeld afkomstig zijn van de afbraak van voedingsstoffen.

Dus:

ADP + Pi + energie → ATP

Daarna kan ATP opnieuw worden gehydrolyseerd.

Je krijgt dus een ATP/ADP-cyclus:

voedselafbraak → energie → ADP → ATP

en vervolgens:

ATP → ADP + energie → cel gebruikt energie

NADH

NADH is ook een energiedrager, maar werkt een beetje anders dan ATP.

NADH kan vooral elektronen dragen.

De twee vormen zijn:

NAD⁺ ↔ NADH

NADH geeft elektronen af

Wanneer NADH elektronen afgeeft:

NADH → NAD⁺ + elektronen

NADH wordt daarbij geoxideerd.

Bij deze overdracht kan energie beschikbaar komen.

NAD⁺ neemt elektronen op

Omgekeerd:

NAD⁺ → NADH

NAD⁺ neemt elektronen op en wordt daardoor gereduceerd.

Hiervoor is energie nodig.

Belangrijk:

Oxidatie = elektronen afstaan

Reductie = elektronen opnemen

Een handige geheugenregel:

OIL RIG
Oxidation Is Loss
Reduction Is Gain

Dus:

NADH → NAD⁺ = oxidatie

NAD⁺ → NADH = reductie

Proteïnen

Proteïnen zijn opgebouwd uit aminozuren.

Er zijn ongeveer 20 verschillende aminozuren.

Een eiwit kan uit heel veel aminozuren bestaan.

De volgorde waarin de aminozuren voorkomen, bepaalt uiteindelijk hoe het eiwit zich gaat opvouwen en dus welke functie het krijgt.

6. Structuur van een aminozuur

Een aminozuur heeft vier belangrijke onderdelen:

1. Aminogroep

–NH₂

2. Carboxylgroep

–COOH

3. Waterstof

–H

4. Restgroep

–R

De R-groep is het belangrijkste verschil tussen de verschillende aminozuren.

Dus:

Alle aminozuren hebben dezelfde basisstructuur, maar verschillen in hun R-groep.

Primaire structuur

De primaire structuur is simpelweg:

De exacte volgorde van aminozuren in een polypeptideketen.

Bijvoorbeeld:

Ala – Gly – Lys – Ser – Glu – ...

De volgorde is belangrijk omdat die bepaalt hoe het eiwit uiteindelijk gaat plooien.

Secundaire structuur

De polypeptideketen begint zich lokaal te plooien.

Dit gebeurt door onder andere waterstofbruggen (H-bruggen).

Er zijn twee belangrijke vormen.

α-helix

De polypeptideketen vormt een soort spiraal.

De H-bruggen ontstaan binnen dezelfde polypeptideketen.

🌀 Denk aan een veer.

β-plaat

De polypeptideketen vormt een soort gevouwen plaat.

Er ontstaan H-bruggen tussen delen van de polypeptideketen.

📄 Denk aan een gevouwen papier.

🧠 Onthouden:

α-helix = spiraal

β-plaat = plaat

9. Tertiaire structuur

u gaat de volledige polypeptideketen zich verder driedimensionaal opvouwen.

Hierbij spelen de eigenschappen van de R-groepen een belangrijke rol.

Sommige aminozuren zijn:

Polair

→ houden van water
→ hydrofiel

Apolair

→ houden niet van water
→ hydrofoob

Omdat de eiwitvouwing plaatsvindt in een waterig milieu, zullen apolaire groepen meestal meer naar binnen zitten.

Polaire groepen zitten vaker aan de buitenkant, waar ze contact kunnen hebben met water.

Heel belangrijk:

hydrofoob → naar binnen

hydrofiel → naar buiten

Dit helpt het eiwit zijn specifieke 3D-vorm te krijgen.

Quaternaire structuur

Niet elk eiwit heeft een quaternaire structuur.

Die ontstaat wanneer een eiwit bestaat uit twee of meer polypeptideketens.

Elke afzonderlijke keten noemen we een subeenheid.

Dus:

2+ polypeptideketens → quaternaire structuur

Een bekend voorbeeld is hemoglobine, dat uit meerdere subeenheden bestaat.

Conformatie

De uiteindelijke 3D-vorm van een eiwit noemen we de conformatie.

En dit is heel belangrijk:

De conformatie van een eiwit bepaalt zijn functie.

Waarom?

Omdat de vorm bepaalt waarmee het eiwit kan binden.

Een eiwit met een bepaalde vorm kan bijvoorbeeld een bepaald molecuul herkennen, terwijl een ander molecuul niet past.

Enzymwerking

enzymen zijn proteïnen die als biologische katalysatoren werken.

Een enzym heeft een speciaal gebied:

Actief centrum

Dat is de plaats waar het substraat aan het enzym bindt.

Het substraat = de stof waarop het enzym werkt.

Bijvoorbeeld:

amylase + zetmeel → afbraakproducten

Zetmeel = substraat.

Waarom is een enzym specifiek?

Omdat het actieve centrum een bepaalde 3D-vorm heeft.

Alleen een passend substraat kan goed binden.

Je kunt het vergelijken met:

🔑 enzym = slot
🗝 substraat = sleutel

Als de sleutel niet past:

→ geen goede binding
→ geen enzym-substraatcomplex
→ geen reactie

Enzym-substraatcomplex

Wanneer het substraat aan het actieve centrum bindt, ontstaat:

enzym + substraat → enzym-substraatcomplex

Daarna vindt de reactie plaats.

Vereenvoudigd:

E + S → ES → E + producte

Induced fit

Het is niet altijd zo dat het enzym en substraat vanaf het begin perfect in elkaar passen.

Wanneer het substraat bindt, kan het enzym een beetje van vorm veranderen.

Dit noemen we:

Induced fit / substraat-geïnduceerde pasvorm

dus:

substraat komt bij enzym

↓

substraat bindt gedeeltelijk

↓

enzym verandert lichtjes van vorm

↓

actief centrum past beter

↓

reactie kan plaatsvinden