Les modifications post-traductionnelles

Caractéristiques des modifications post-traductionnelles

• guidées par enzymes après la traduction de la protéine

• peuvent être réversible ou non

• groupement chimiques qui sont additionnées (phosphate, glycosyl,…)

• réactions oxydo-réductives (ponts disulfures)

• augmente largement la variété de structures des aa/protéines

Ponts de disulfure

• liaisons covalentes entre cystéines

• dans réticulum endoplasmique

• formation par PDI (= Protein Disulfide Isomerase), destruction par thioredoxins

• stabilise la protéine : important dans la formation 3D de la protéine (structure tertiaire et quaternaire)

Phosphorylations

• réaction réversible sur sérine, thréonine, tyrosine

• 30% du protéome (toutes les protéines) sont phosphorylées

• signaux “on-off” pour enzyme

→ aa (a)polaire devient aa chargé

→ liaisons entre protéines

→ cascades de signalisations

Glycosylations

• peuvent être extrémement complexe (liaisons entre glucides, cross-linking)

• sur sérine, thréonine (alcool, liaison à l’oxygène, O-glycosylation)

• sur asparagine (amide, liaison sur azote, N-glycosylation)

• sur tryptophane (mannose, C-glycosylation)

fonctions des glycosylations

• large variation structural

• stabilisation protéine

• signalisation

• transport protéine

• interactions entre cellules : ponts H, chargées et cellules humaines avec pathogène

glycosylation - glypiation ou ancre GPI

glypiation = ajout d'une ancre GPI à une protéine

C'est une structure qui permet de fixer une protéine à la face externe de la membrane plasmique.

Schématiquement :

Protéine — GPI — membrane

• sur C-terminus d’une protéine

• ancrage protéine dans membrane

les acylations ou modifications hydrophobes/lipidiques

• ancrage protéine dans la membrane

• GPI-anchor est aussi considéré comme modification lipidiques parfois (ancrage membrane)

• palmitoylation= réversible → liaison ou non vers la membrane sur cystéine

Petites protéine - Ubiquitination

• sur Lysine

• liaisons de pls Ubiquitines sur la protéine

• signal de destruction de la protéine par le protéasome

Méthylation

• sur Arginine, Lysine

• régulation interaction : devient plus hydrophobe et encombrement stérique

• SAM = S-adénosylméthionine

• charge ne pas affectée

méthylation histone

interactions plus faibles entre ADN chargé négativement et Lysines des Histones qui sont charges positivement

Acétylation

N-terminus d’une protéine (irréversible) ou Lysine (réversible)

FONCTIONS:

• N-terminal :

- signal de dégradation (reconnu par certaines ubiquitines ligases)

- transport (vers golgi, cytosol)

- folding (repliage)

• Lysine: histone acétylation