KOLOS 1 BIAŁKA ENZYMY ENERGIA HB I MB

Aminokwasy względnie endogenne

Wytwarzane przez org tylko w szczególnych warunkach

• histydyna - przy wzroście i chorobach

• argininia - w stresie i chorobach

• seryna -//-

Alanina Ala

Endogenna, hydrofobowa,

Asparagina Asn

Endogenna, dodatnia

Cysteina Cys

Endogenna, polarna

Glicyna Gly

Endogenna, hydrofobowa

Glutamina Gln

Endogenna, polarna

Kwas asparaginowy Asp

Endogenna, ujemnie

Kwas glutaminowy Glu

Endogenna, ujemnie

Prolina Pro

Endogenna, hydrofobowa

Seryna Ser

Endogenna, polarna

Tyrozyna Tyr

Endogenna, aromatyczna

Fenyloalanina Phe

Egzogenna, aromatyczna

Izoleucyna Ile

Egzogenna

Leucyna Leu

Egzogenna

Lizyna Lys

Egzogenna

Metionina Met

Egzogenna

Treonina Thr

Egzogenna

Tryotofan Trp

Egzogenna

Walina Val

Egzogenna

Jak zbudowany jest aminokwas?

• aminowa NH2

• karboksylowa COOH

• łańcuch boczny R

Czemu prolina jest wyjątkowa w budowie?

budowa cykliczna - NH2 łaczy sie z R i tam jest tylko NH

Aminokwasy z grupą OH?

• Seryna

• Treonina

Aminokwasy z siarką?

• Cysteina

• Metionina

geneza hydroksyproliny

Prekursorem prolinie, która potranslacyjnię hydroksylowana (w reakcji wymagane żelazo i wit c która zredukuje to żelazo do Fe2+) w kolagenie i elastynie

geneza hydroksylizyny

prekursor lizyna która potranslacyjnię hydroksylowana (w reakcji wymagane żelazo i wit c która zredukuje to żelazo do Fe2+) w kolagenie

geneza γ-Karboksyglutaminian

prekusorowi glutaminianowi dołączamy COO- do Cγ, enzymem glutamylokarboksylaza w retikulum endoplazmatycznym hepatocytów, a niezbędnym kofaktorem jest zredukowana witamina K, w białkach krzepnięcia

niebiałkowe aminokwasy

• homocysteina - metabolit amin. siarkowych

• DOPA - prekursor DA,NA,A

• GABA - neuroprzekażnik w OUN

• ornityna i cytrulina (w cyklu mocznikowym)

• tauryna - w mięśniach, żółci i siatkówce oka

• - βalanina - składnik CoA

O peptydach

• 2-100 aminokwasów połączone w. peptydowym

• 10 000D ulegają DIALIZIE!!!

Największe białko to?

Tytina
włókienkowe, w m. poprz prąż. do 4,2mln MDa

W jakiej reakcji w. peptydowe?

kondensacji z wytworzeniem H2O

cechy wiązania peptydowego

• amidowe

• przez peptydylotransferazę

• trans

• pojedyncze z włś podwójnego (40%)

• kowalencyjne i polarne

• sztywne bez rotacji

Co to są wiązania izopeptydowe?

gdy jedna z gr amin lub karb nie jest z Cα
- ubikwytyna, lizyna glutaminian
- odporne na proteazy

Jak z absorbancją u białek?

280nm przez aromatyczny tryptofan i tyrozynę

W którą stronę natywne białka skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego i jaki jest jedyny aminokwasowy wyjątek od czynności optycznej?

lewo, glicyna (bo nie ma asymetrycznego Cα)

Białka złożone i przykłady z różnych klas

• lipoprteiny HDL

• glikoproteiny IgG, hormony przysadkowe TSH,LH,FSH

• fosfoproteiny kazeina, p53

• hemoproteiny Hg cytochromy

• metaloproteiny Ferrytyna, Kalmodulina (wapń), Ceruloplazmina (miedź), anhydraza węglanowa (cynk)

• nukleoproteiny rybosomy

funkcje białek osocza

Białko całkowite

oznaczamy najczęśćiej albuminy i gamma globuliny

Hiperproteinemia

• odwodnienie, nowotwory, stany zapalne

Hipoproteinemia

• niedobór białka w diecie, białkomocz, choroby wątroby

czym jest struktura I rzędowa?

Liczba i sekwencja aminokwasów, kodowana genetycznie i determinuje wyższe struktury, odporna na denaturację.

Izoformy?

białka o tej samej sunkcji, ale różnym łańcuchu

czym jest struktura II rzędowa i co istotne?

Pofałdowanie łańcucha przez odziaływania lokalne,
istotna:

• sztywność w peptydowego (musi się zginać przy to przy węglu α

• tworzenie w wodorowych miedzy nh coo ŁAŃCUCHA GŁÓWNEGO

co przerywa αhelisę

prolina i hydroksyprolina

co destabilizuje αhelisę

te z ladunkiem (kwasy asp i glut, lys, arg,)

te dziwne w ksztalcie (glicyna izoleucyna)

te z oh (seryna, treonina)

αhelis CECHY

• sztywna

• co 4 aa wewnątrz łańcuchowe w wodorowe, równolegle do spirali

• łańcuchy na zewnątrz

βkartka cechy

• rozciągnięty

• wewnątrz łańcuchowe w wodorowe, prostopadłe do szkieletu

co łamie βkartke

prolina DOKONCZ TO

z ilu aa β zgiecie

4

co najczesciej tworzy zgiecia i odwrotne skrety

glicyna, prolina, asparagina

gdzie najczęśćiej zgięcia

na powierzchni np globuliny

Czym jest motyw białka?

kilka helis lub kartek

motyw βαβ

w dehydrogenazie dihydroorotatowej tworzy beczkę TIM

przykład β beczki

białko GFP

jaką strukturę ma białko VAPB

motyw klucza greckiego

motyw β kanapki przyklad

β - 2 globulina