Chapitre I et II - Acides aminés, Protéines et Glucides

Cartes couvrant les points clés des acides aminés, des protéines et des glucides du cours NICE 2025-2026.

Combien d'acides aminés sont codés par le génome et présents dans les protéines ?

Il y en a 20.

Quelle est la structure générale d'un acide aminé ?

Un carbone α (Ca) porte un atome d'hydrogène, une fonction acide carboxylique COOH, une fonction amine NH2 et une chaîne latérale R spécifique (à l'exception de la proline et de la glycine qui n'ont pas la même configuration).

Comment déterminer la configuration D ou L d'un acide aminé et quelle est la série des AA des protéines chez les mammifères ?

On place le groupe carboxylate au sommet et la chaîne latérale en bas; NH3 à droite donne D, à gauche donne L. Les AA des protéines des mammifères sont de la série L.

Quels acides aminés essentiels constituent la liste adulte (au moins 8) ?

Leucine, Thréonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Méthionine, Isoleucine.

Quels acides aminés essentiels sont ajoutés chez l'enfant ?

Arginine et Histidine, en plus des 8 essentiels adultes.

Quelles sont les 5 catégories d'acides aminés selon la polarité et la charge de leur chaîne latérale à pH physiologique ?

(a) Polaires chargés: Aspartate (Asp/D) et Glutamate (Glu/E) — charge négative; Histidine (His/H), Lysine (Lys/K), Arginine (Arg/R) — charge positive. (b) Polaires non chargés: Thr, Ser, Asn, Gln, Tyr, Cys. (c) Non polaires et non chargés: Gly, Ala, Ile, Met, Val, Leu, Pro; Phe et Trp (aromatiques).

Donnez un exemple d'acide aminé polaire non chargé et sa propriété ?

Thréonine (Thr) ou Sérine (Ser); hydrophiles et participent à des liaisons hydrogène.

Nommez les 9 acides aminés non polaires et non chargés.

7 aliphatiques: Glycine (Gly), Alanine (Ala), Isoleucine (Ile), Méthionine (Met), Valine (Val), Leucine (Leu), Proline (Pro); 2 aromatiques: Phénylalanine (Phe), Tryptophane (Trp).

Quelles sont les acides aminés considérés comme essentiels chez l'adulte ?

Les 8 suivants: Leucine, Thréonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Méthionine, Isoleucine.

Quelles modifications post-traductionnelles impliquent Sérine/Thréonine et Tyrosine ?

Phosphorylation; d'autres exemples incluent Hydroxylation et Acétylation.

Quelle modification post-traductionnelle conduit à la formation du 4-hydroxyproline et 5-hydroxylysine ?

Hydroxylation des résidus Proline et Lysine respectivement.

Qu'est-ce que la γ-carboxylation du glutamate et quel est son rôle ?

Formation de y-carboxyglutamate; rôle dans la fixation du calcium et dans les facteurs de coagulation et dans l’ostéocalcine.

Qu'est-ce que la glycosylation et sur quels résidus peut-elle avoir lieu ?

Ajout de glycan sur Sérine/Thréonine (O-glycosidique) et sur Asparagine (N-glycosidique); formation de glycoprotéines.

Donnez deux exemples de modifications des acides aminés libres hors protéines et leurs dérivés ?

Décarboxylation de L-arginine → ornithine et citrulline; Décarboxylation de L-histidine → histamine; Décarboxylation de 5-hydroxytryptophane → sérotonine; Décarboxylation de glutamate → GABA.

Comment se forme une liaison peptidique entre deux acides aminés ?

Par condensation entre le groupement carboxylate d'un acide aminé et le groupement amine d'un autre, avec libération d'eau; formation d'une liaison amide (peptidique).

Quelles parties d'un acide aminé restent libres après la formation d'une liaison peptidique ?

Les chaînes latérales R des deux acides aminés restent libres et ionisables.

Comment se lit une chaîne peptidique et quelle est l'orientation ?

On lit du N-terminal (groupement amino libre) vers le C-terminal (groupement carboxyle libre).

Quelles sont les propriétés de la liaison peptidique et sa conformation habituelle ?

La liaison est rigide et peu ionisable; la configuration TRANS des résidus est dominante; cis possible surtout avec la proline.

Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?

L'ordre des acides aminés dans la chaîne polypeptidique, déterminé par le gène; ne définit pas à elle seule la structure 3D.

Nommez les motifs structuraux secondaires les plus courants et leur stabilisation ?

Hélice α et feuillet β; stabilisés par des ponts hydrogène; le coude β est une connexion turn.

Qu'est-ce que l'hélice α et quelles résidus peuvent la perturber ?

Hélice hélicoïdale stabilisée par des ponts H i à i+4; perturbée par la proline et par des acides chargés (Glu, Asp, His, Lys, Arg).

Qu'est-ce que le feuillet β et ses types ?

Feuillets β plissés, parallèles ou anti-parallèles; stabilisés par des ponts H entre NH et C=O des chaînes adjacentes; perturbés par Pro et Lys.

Qu'est-ce que le coude β (β-turn) et quel doublet y est fréquent ?

Court segment de 4 AA formant un changement de direction; Pro en position 2 et Gly en position 3 y occupent fréquemment une position particulière.

Qu'entend-on par structure tertiaire d'une protéine ?

Organisation tridimensionnelle non répétitive impliquant des AA éloignés dans la séquence; stabilisée par ponts disulfure, liaisons ioniques, liaisons hydrogène et interactions hydrophobes; nécessaire à la fonction.

Quelles liaisons stabilisent la structure tertiaire et quelles distinctions entre covalentes et non covalentes ?

Covalentes: ponts disulfures; Non covalentes: liaisons ioniques, interactions hydrophiles/hydrophobes et liaisons hydrogène.

Qu'est-ce que la structure quaternaire ?

Regroupe l'association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques en oligomérisation; homo- ou hétéro-oligomères; stabilisée par interactions électrostatiques, hydrophobes et liaisons hydrogène; les ponts disulfures sont rares.

Donnez des exemples de motifs/domaines protéiques et leur localisation/fonction ?

Hélices α, Helix-Turn-Helix, Doigt de Zinc, b-Zip (Leucine zipper); présents dans les protéines de transcription et de liaison à l'ADN; localisation et fonction variables selon le motif.

Qu'est-ce que la dénaturation et quels agents peuvent l’imiter ?

Destruction des structures secondaire/tertiaire/quaternaire sans hydrolyse de la chaîne primaire; généralement irréversible; causée par acidité/base forte, urée, détergents, chaleur, métaux lourds.

Qu'est-ce qu'un monosaccharide et quelle est sa formule générale ?

Ose (3 à 7 carbones) avec formule générale (CH2O)n; contient un groupement aldéhyde (aldose) ou cétone (cétose) et des groupes OH; soluble dans l’eau.

Qu'est-ce qui distingue aldose et cétose et quel est l’aldose le plus simple ?

Aldose: groupement aldéhyde (CHO); le plus simple est le glycéraldéhyde (aldotriose); Cétose: groupement cétoné (C=O); le plus simple est le dihydroxyacétone (céto-triose).

Qu'est-ce qu'un épimère et comment se classent les épimères autour du glucose ?

Épimères: mêmes formules chimiques mais à configuration différente autour d'un carbone asymétrique; exemples: D-glucose et D-galactose (C4), D-glucose et D-mannose (C2).

Qu'est-ce que la mutarotation et quelles formes existent pour le glucose ?

Mutarotation: interconversion entre les formes α et β lors du passage par la forme linéaire; en solution, β-D-glucopyranose est plus stable que α; pour le glucose, environ 2/3 sous forme β en solution.

Qu'est-ce qu'un cycle périan/ furanose et quel est l'anomère ?

Cyclisation rare présente sous forme pyranose (6 membres) ou furanose (5 membres); apparition d'un carbone anomérique avec deux configurations α et β (anomères, non énantiomères).

Qu'est-ce qu'un diholoside et comment différencier diholosides réducteurs et non réducteurs ?

Disaccharide; Maltose est réducteur (α-D-glucopyranosyl(1→4)D-glucopyranose); Lactose est réducteur (β-D-galactopyranosyl(1→4)β-D-glucopyranose); Saccharose est non réducteur (α-D-glucopyranosyl(1→2)β-D-fructofuranoside).

Qu'est-ce qu'un polysaccharide et quelles sont les familles ?

Polysaccharides: homopolysaccharides (ex. glycogène) et hétéropolysaccharides (ex. hémicellulose).

Qu'est-ce qu'une glycoprotéine et comment se lient les glucides à la protéine ?

Glycoprotéines: protéines associées à des glycanes; liaisons covalentes N-glycosidique (Asn → N-acétylglucosamine) ou O-glycosidique (Ser/Thr ou parfois Tyr).

Qu'est-ce qu'un protéoglycane et que contient leur fraction glucidique ?

Glycoprotéine avec une glycosaminoglycane (GAG); chaîne linéaire répétitive souvent sulfatée composée de disaccharides (glucuronique et hexosamine).

Quelles sont les formes circulantes d'énergie dans le sang et leur origine ?

Glucose (exogène et néoglucogenèse/glycogénolyse), lactate (activité anaérobique), glycérol (lipides), acides gras liés à l’albumine, corps cétoniques; triglycérides transportés par chylomicrons ou VLDL; acides aminés circulants.

Comment les glucides sont-ils digérés et absorbés dans l'intestin ?

Les polysaccharides (majoritairement l’amidon) sont hydrolysés par l’amylase salivaire et pancréatique; les disaccharides sont clivés par maltase, lactase et sucrase en monosaccharides (glucose, galactose, fructose) puis absorbés par les transporteurs SGLT-1 (Na+-glucose) et GLUT (facultatives: GLUT5 pour le fructose; GLUT1/2 pour export).

Comment les lipides alimentaires sont-ils digérés et absorbés selon leur longueur de chaîne ?

Triglcyérides à chaîne courte/moyenne (≤12C) absorbés par diffusion et transportés par l’albumine; longues chaînes (≥12C) émulsifiés par sels biliaires, hydrolysés par lipases et reconstitués en chylomicrons puis transportés par la lymphe.

Quelles enzymes dégradent les protéines alimentaires dans l’estomac et au niveau du pancréas ?

Estomac: pepsine; pancréas: trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase; absorption des AA par les entérocytes et libération dans la circulation.

Comment se fait la protéolyse des protéines endogènes et quelles sont les voies de dégradation ?

Renouvellement protéique continu; demi-vie variable; lysosome (hydrolases), proteasome (ubiquitine-protéasome, ATP-dépendant) et protéases cellulaires.