Biochemia: Budowa, Właściwości i Klasyfikacja Enzymów

Zestaw fiszek pojęciowych obejmujący budowę, kinetykę, regulację, klasy enzymów oraz metody ich wykrywania w ćwiczeniach laboratoryjnych.

Obniżenie energii aktywacji

Zmniejszenie oporów fizykochemicznych cząsteczek reagujących pod wpływem enzymów, co przyspiesza przebieg reakcji biochemicznej bez wpływu na zmianę energii swobodnej układu.

Centrum aktywne

Zagłębienie w części białkowej enzymu, do którego przyłączają się cząsteczki substratu w celu utworzenia przejściowego kompleksu enzym-substrat ($ES$) i przeprowadzenia reakcji.

Apoenzym

Część białkowa enzymu, która do uzyskania pełnej aktywności katalitycznej wymaga połączenia z kofaktorem (koenzymem lub grupą prostetyczną).

Koenzym

Cząsteczka niebiałkowa luźno związana z częścią białkową enzymu w centrum aktywnym, wykazująca zdolność do odłączania się od apoenzymu.

Grupa prostetyczna

Cząsteczka niebiałkowa trwale połączona z apoenzymem (np. $FAD$ w dehydrogenazie bursztynianowej), niezbędna do jego aktywności katalitycznej.

Holoenzym

Funkcjonalnie czynny enzym powstały z trwałego lub przejściowego połączenia apoenzymu z koenzymem lub grupą prostetyczną.

Rybozymy

Nieliczna grupa cząsteczek kwasów rybonukleinowych ($RNA$) posiadająca właściwości katalityczne.

Stała Michaelisa ($K_m$)

Stała charakteryzująca dany enzym i określająca jego powinowactwo do substratu; odpowiada takiemu stężeniu substratu (w $\text{mol/dm}^3$), przy którym reakcja osiąga połowę szybkości maksymalnej ($\frac{1}{2}V_{\max}$).

Inhibitor kompetycyjny

Związek o budowie przestrzennej zbliżonej do substratu, który współzawodniczy z nim odwracalnie o centrum aktywne enzymu; jego działanie można znieść przez zwiększenie stężenia substratu.

Inhibitor niekompetycyjny

Związek wiążący się odwracalnie do części białkowej enzymu poza centrum aktywnym; jego hamującego działania nie cofa zwiększenie stężenia substratu.

Diizopropylofluorofosforan (DIPF)

Składnik gazów bojowych będący nieodwracalnym inhibitorem esterazy acetylocholiny; trwale reaguje z resztą seryny w jej centrum aktywnym, uniemożliwiając przewodzenie impulsów nerwowych.

Enzymy allosteryczne

Enzymy regulatorowe zbudowane z wielu podjednostek białkowych, posiadające podjednostki katalityczne oraz podjednostki regulatorowe z centrami allosterycznymi, do których przyłączają się cząsteczki sygnałowe (efektory/ligandy).

Ograniczona proteoliza

Mechanizm aktywacji enzymów polegający na hydrolitycznym odcięciu fragmentu peptydu blokującego centrum aktywne proenzymu (zymogenu), np. pepsynogenu do pepsyny.

Oksydoreduktazy

Pierwsza klasa enzymów katalizująca reakcje utleniania i redukcji związane ze zmianą stopnia utlenienia cząsteczek ($A^- + B \leftrightarrow A + B^-$); należą tu dehydrogenazy, peroksydazy, katalazy i oksydazy.

Transferazy

Druga klasa enzymów katalizująca reakcje przenoszenia określonych grup funkcyjnych lub fragmentów cząsteczek z jednego substratu na drugi ($A + B\text{-}X \rightarrow A\text{-}X + B$); obejmuje m.in. aminotransferazy i kinazy.

Hydrolazy

Trzecia klasa enzymów katalizująca reakcje rozszczepienia wiązań chemicznych z udziałem cząsteczki wody ($A\text{-}B + H_2O \rightarrow A\text{-}OH + BH$); należą tu m.in. esterazy, peptydazy, glikozydazy i ureaza.

Liazy

Czwarta klasa enzymów katalizująca reakcje niehydrolitycznego rozpadu wiązań lub ich syntezy bez dostarczania energii z rozpadu $ATP$ ($A\text{-}B \leftrightarrow A + B$); należą do nich syntazy i dekarboksylazy.

Izomerazy

Piąta klasa enzymów katalizująca reakcje wewnątrzcząsteczkowej przebudowy (izomeryzacji) cząsteczek ($A\text{-}B\text{-}C \leftrightarrow A\text{-}C\text{-}B$).

Ligazy

Szósta klasa enzymów przeprowadzająca syntezę nowych wiązań chemicznych kosztem energii pochodzącej z hydrolizy wiązań wysokoenergetycznych $ATP$; należą do nich syntetazy i karboksylazy.

Jednostka enzymatyczna (U)

Ilość enzymu, która katalizuje przekształcenie $1\,\mu\text{mol}$ substratu w czasie $1\,\text{min}$ w optymalnym dla danego enzymu $pH$ i w temperaturze $30^\circ\text{C}$.

Ureaza

Enzym z klasy hydrolaz (aminohydrolaza mocznika) katalizujący rozkład mocznika do amoniaku i dwutlenku węgla, co prowadzi do alkalizacji środowiska przez powstające jony $OH^-$.

Inwertaza

Enzym z klasy hydrolaz (sacharaza, $\beta$-fruktofuranozydaza) katalizujący rozkład sacharozy na cukry redukujące: glukozę oraz fruktozę.

Dehydrogenaza bursztynianowa (SDH)

Mitochondrialna żelazoflawoproteina z klasy oksydoreduktaz zawierająca grupę prostetyczną $FAD$, katalizująca utlenianie bursztynianu do fumaranu; jej inhibitorem kompetycyjnym jest malonian.

Katalaza

Hemoproteina z klasy oksydoreduktaz rozkładająca toksyczny nadtlenek wodoru ($H_2O_2$) do wody i tlenu cząsteczkowego ($2H_2O_2 \rightarrow 2H_2O + O_2$).

Peroksydaza glutationowa

Enzym oksydoredukcyjny komórek zwierzęcych chroniący błony komórkowe i grupy $-SH$ białek przed utlenieniem poprzez redukcję nadtlenków kwasów tłuszczowych i $H_2O_2$ przy udziale zredukowanego glutationu ($G\text{-}SH$).

Oksydaza difenolowa

Miedzioproteina roślinna z klasy oksydoreduktaz katalizująca utlenianie difenoli (np. z żywicy gwajakowej) do barwnych chinonów przy udziale tlenu cząsteczkowego.

Dichlorofenoloindofenol (DCPI)

Sztuczny akceptor elektronów stosowany w testach enzymatycznych, który pod wpływem redukcji przez $FADH_2$ lub składniki łańcucha oddechowego ulega odbarwieniu.

Choroba beri-beri

Jednostka chorobowa wywoływana niedoborem tiaminy (witaminy $B_1$).

Pelagra

Choroba wywołana niedoborem niacyny (witaminy $B_3$ / witaminy $PP$).