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La chaîne peptidique : Polymère d’AA
= enchaînement d’acide aminé
Entre le COOH d’un AA et le NH2 d’un autre AA
= lecture dans le sens N-term vers C-term
Les AA sont reliés entre eux par une liaison covalente (liaison peptidique)
Entraîne la libération d’une molécule d’eau H2O
Propriété physico-chimique
= déterminée par la propriété physico-chimie des chaînes latérales
R = partie caractéristiques de la protéine
Peptide ou oligopeptide
10 à 20 AA
Polypeptide
de 50 à 100 AA
Protéine
plus de 50 à 10 AA
= peut aussi être formé d’un assemblage supramoléculaire de plusieurs chaînes polypeptidiques
Liaison peptidique : Plan
= 6 atomes = coplanaires C, H, N et O des 2AA reliés
On parle d’unité peptidique

Liaison peptidique : 2 configurations
Trans
Cis
Trans
= angle de torsion oméga = 180° (autour de l’axe C-N)
= les chaînes latérales sont de part et d’autres du plan
= plus favorable (point de vue energétique)

Cis
= angle de torsion oméga = 0° (autour de l’axe C-N)
= les chaînes latérales sont du même côté du plan

Changement de direction : Cas de la proline
Présence de l’hétérocycle pyrrolidine
= adopte les 2 configurations (trans et cis)
= ce qui induit un changement de direction
Est souvent observer dans les boucles des protéines
Conformation régulière
Angle entre les plans successifs = définis le repliement dans l’espace
Rotation possible :
= phi : entre NH et C
= psi : entre C et CO
