Bioquímica: Aminoácidos, Proteínas y Enzimas

Flashcards de vocabulario sobre la estructura de aminoácidos, síntesis de proteínas y cinética enzimática basadas en las notas de clase.

Aminoácidos

Unidades químicas o bloques de construcción del cuerpo que forman las proteínas.

Alfa-aminoácidos

Estructura donde el grupo amino está unido al carbono alfa, el cual es el carbono contiguo al grupo ácido carboxílico.

Glicina

El único aminoácido proteico cuyo carbono alfa no es asimétrico.

L-aminoácidos

Tipo de estereoisómeros a los que pertenecen todos los aminoácidos proteicos que forman parte de la composición de las proteínas.

Enlace peptídico

Tipo de unión entre aminoácidos que libera una molécula de $H_2O$ por cada unión formada.

Péptidos

Nombre que reciben los productos resultantes de la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Proteínas

Polipéptidos de secuencia definida que se consideran como tales a partir de $50$ aminoácidos.

N-terminal

Extremo de un péptido que presenta un grupo amino libre.

C-terminal

Extremo de un péptido que presenta un grupo carboxilo libre.

Enzimas proteolíticas

Enzimas especializadas en romper los enlaces peptídicos.

Transcripción

Proceso en el que la información del ADN se transfiere al ARN mensajero (ARNm).

Traducción

Proceso donde el ARNm es leído por el ribosoma y, con ayuda del ARNt, se forma una proteína.

Hélice Alfa (\text{\alpha})

Estructura secundaria que se enrolla de forma helicoidal con aproximadamente $3.6$ aminoácidos por vuelta, estabilizada por enlaces de hidrógeno.

Lámina Beta (\text{\beta})

Estructura secundaria plana formada por cadenas polipeptídicas alineadas de forma paralela o antiparalela.

Desnaturalización

Proceso mediante el cual una proteína pierde su estructura tridimensional y su función biológica por factores como temperatura o pH.

Catálisis enzimática

Proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química mediante un catalizador que no se consume ni se modifica.

Cofactores

Coayudantes de las proteínas enzimáticas que generalmente son iones metálicos como $Mg$ o $Zn$.

Holoproteínas

Proteínas que están formadas únicamente por aminoácidos.

Holoenzimas

Complejos formados por la unión de proteínas y cofactores.

Centro Activo

Hueco de la enzima (comparado con el ojo de una cerradura) donde el sustrato encaja a la perfección.

Teoría de la llave y la cerradura

Teoría propuesta por Emil Fischer en $1894$ que plantea que el sustrato encaja exactamente en el sitio activo de la enzima.

Teoría del ajuste inducido

Teoría propuesta por Daniel Koshland en $1958$ que explica que la enzima cambia su forma ligeramente para ajustarse al sustrato.

Energía de activación

Energía necesaria para desencadenar reacciones químicas, la cual es reducida por la acción de las enzimas.

Oxidorreductasas

Enzimas que catalizan reacciones de transferencia de electrones o hidrógenos (reacciones Redox).

Hidrolasas

Enzimas que rompen moléculas utilizando agua mediante el proceso de hidrólisis.

Ligasas

Enzimas que utilizan energía para construir moléculas uniendo dos sustratos (anabolismo).