Les polyosides

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16 Terms

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Définition

= n > 10

  • Forts poids moléculaire

2 sous catégories

= homoglycanes : résidus de même nature

= hétéroglycanes : plusieurs types d’oses ou dérivés


<p>= n &gt; 10</p><ul><li><p>Forts poids moléculaire</p></li></ul><p>2 sous catégories </p><p>= homoglycanes : résidus de même nature </p><p>= hétéroglycanes : plusieurs types d’oses ou dérivés </p><p></p>
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Rôles

  • Réserve énergétique (ex : amidon des végétaux, glycogène des animaux)

    = souvent des liaisons des oses en α

  • Structure (ex : cellulose, chitine)

    = souvent des liaisons des oses en β


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Hétérosides définition

= molécules constituées de l’association covalente d’oses ou osides ou dérivés avec

des molécules d’une autre nature (aglycone)

<p>= molécules constituées de l’association covalente d’oses ou osides ou dérivés avec</p><p>des molécules d’une autre nature (aglycone)</p>
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Glycosylation des heterosides

= accrochage de la chaine d’oses sur l’aglycone

= peut avoir lieu sur :

  • Des protéines = glycoprotéines (protéine portant 1 ou plusieurs chaînes d’oses)

  • Des lipides = glycolipides


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Types de liaisons des heterosides

= 3 types de liaisons osidiques en fonction du groupement impliqué :

  • R-OH (hydroxyle) : liaison O-osidique → obtention de O-hétérosides

  • R-SH (thiol) : liaison S-osidique → obtention de S-hétérosides

  • R-NH2 (amine) : liaison N-osidique → obtention de N-hétérosides


<p>= 3 types de liaisons osidiques en fonction du groupement impliqué :</p><ul><li><p>R-OH (hydroxyle) : liaison O-osidique → obtention de O-hétérosides</p></li><li><p>R-SH (thiol) : liaison S-osidique → obtention de S-hétérosides</p></li><li><p>R-NH2 (amine) : liaison N-osidique → obtention de N-hétérosides</p></li></ul><p></p>
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Présence dans la membrane des heterosides

  • Les chaînes d’oses sont tournées vers l’extérieur de la membrane plasmique où sont principalement situées les glycoprotéines et les glycolipides

  • Formation au-dessus de la membrane d’un champ de chaines d’oses appelé glycocalyx


<ul><li><p>Les chaînes d’oses sont tournées vers l’extérieur de la membrane plasmique où sont principalement situées les glycoprotéines et les glycolipides</p></li><li><p>Formation au-dessus de la membrane d’un champ de chaines d’oses appelé glycocalyx</p></li></ul><p></p>
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Les glycoprotéines

= très fréquentes, surtout pour les protéines membranaires et sécrétées

  • Synthèse indépendante des 2 parties, puis association ultérieure :

= protéine par les ribosomes

= partie osidique : souvent formée par plusieurs chaînes

→ Les chaînes osidiques sont souvent courtes et ramifiées de séquences strictement définies

  • La glycosylation est post-traductionnelle

    = dans le réticulum endoplasmique pour la N-glycosylation

    = dans l’appareil de golgi pour la O-glycosylation


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2 types de glycosylations

  • N-glycosylation :

    l’ajout des oses se fait sur la fonction amine NH2 de la chaîne latérale d’une asparagine de la protéine

  • O-glycosylation :

    l’ajout des oses sur la fonction hydroxyle OH de la chaîne latérale d’une thréonine ou d’une sérine de la protéine


<ul><li><p>N-glycosylation : </p><p>l’ajout des oses se fait sur la fonction amine NH2 de la chaîne latérale d’une asparagine de la protéine</p></li><li><p>O-glycosylation : </p><p>l’ajout des oses sur la fonction hydroxyle OH de la chaîne latérale d’une thréonine ou d’une sérine de la protéine</p></li></ul><p></p>
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Rôle de la glycosylation

  • Module la fonction des protéines

  • Influence le repliement des protéines

  • Modifie la solubilité des protéines

  • Protège les protéines des protéases/peptidases

  • Intervient dans les interactions cellule-cellule


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Les glycolipides

= très fréquents dans les membranes cellulaires

= impliqués dans des phénomènes de reconnaissance cellulaire

= les glycolipides sont formés

- d’une partie osidique

- et d’une partie aglycone lipidique :

• Sphingolipides

• Glycérophospholipides

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<p>Hétéroglycanes : glycosaminoglycanes</p>

Hétéroglycanes : glycosaminoglycanes

= pour chaque glycosaminoglycane la composition est spécifique et la taille variable

= les GAG sont des chaînes linéaires de quelques dizaines à des milliers de résidus d’oses ou de dérivés d’oses

  • On retrouve comme types de résidus :

    = ose : galactose

    = hexosamine = glucosamine ou galactosamine N- ou O-sulfatée ou non, N acétylée ou non

    = acide hexuronique = acide glucuronique ou iduronique


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Structure GAG des glycosaminoglycanes

  • Acide hyaluronique

  • Chondroitine sulfate

  • Dermatane sulfate

  • Keratanes sulfate



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L’acide hyaluronique dans les glycosaminoglycanes

= unité de base (= motif n) est composée de deux dérivés de D-glucose : un acide β-D-glucuronique et un β-D-glucosamine N-acétyle

  • Le motif peut être répété jusqu’à 25000 fois

  • Liaison β(1-3) entre les dérivés d’oses au sein du motif

  • Liaison β(1-4) entre les motifs

= hydrophile

= forme avec d’autres GAG un gel macromoléculaire très visqueux lubrifiant les surfaces et absorbant les chocs dans les articulations

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Liaisons des glycosaminoglycanes

Ils sont liés de façon covalentes (fortes) à des protéines sauf l’acide hyaluronique qui est lié par des liaisons ioniques (faibles)

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Rôles des glycosaminoglycanes dans les proteoglycanes

= des gros complexes dans lesquels les GAG sont associés à des protéines

  • Dans la matrice extracellulaire

  • C’est eux qui sont responsables de la souplesse


<p>= des gros complexes dans lesquels les GAG sont associés à des protéines</p><ul><li><p>Dans la matrice extracellulaire</p></li><li><p>C’est eux qui sont responsables de la souplesse</p></li></ul><p></p>
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Sécrétion des GAG des glycosaminoglycanes

= héparine :

  • Mélange de différents hétéroglycanes

  • Sécrétée par les mastocytes (= cellules immunitaires des tissus)

  • Propriétés anticoagulantes par liaison à l’antithrombine (= inhibiteur de la thrombine)