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Définition
= n > 10
Forts poids moléculaire
2 sous catégories
= homoglycanes : résidus de même nature
= hétéroglycanes : plusieurs types d’oses ou dérivés

Rôles
Réserve énergétique (ex : amidon des végétaux, glycogène des animaux)
= souvent des liaisons des oses en α
Structure (ex : cellulose, chitine)
= souvent des liaisons des oses en β
Hétérosides définition
= molécules constituées de l’association covalente d’oses ou osides ou dérivés avec
des molécules d’une autre nature (aglycone)

Glycosylation des heterosides
= accrochage de la chaine d’oses sur l’aglycone
= peut avoir lieu sur :
Des protéines = glycoprotéines (protéine portant 1 ou plusieurs chaînes d’oses)
Des lipides = glycolipides
Types de liaisons des heterosides
= 3 types de liaisons osidiques en fonction du groupement impliqué :
R-OH (hydroxyle) : liaison O-osidique → obtention de O-hétérosides
R-SH (thiol) : liaison S-osidique → obtention de S-hétérosides
R-NH2 (amine) : liaison N-osidique → obtention de N-hétérosides

Présence dans la membrane des heterosides
Les chaînes d’oses sont tournées vers l’extérieur de la membrane plasmique où sont principalement situées les glycoprotéines et les glycolipides
Formation au-dessus de la membrane d’un champ de chaines d’oses appelé glycocalyx

Les glycoprotéines
= très fréquentes, surtout pour les protéines membranaires et sécrétées
Synthèse indépendante des 2 parties, puis association ultérieure :
= protéine par les ribosomes
= partie osidique : souvent formée par plusieurs chaînes
→ Les chaînes osidiques sont souvent courtes et ramifiées de séquences strictement définies
La glycosylation est post-traductionnelle
= dans le réticulum endoplasmique pour la N-glycosylation
= dans l’appareil de golgi pour la O-glycosylation
2 types de glycosylations
N-glycosylation :
l’ajout des oses se fait sur la fonction amine NH2 de la chaîne latérale d’une asparagine de la protéine
O-glycosylation :
l’ajout des oses sur la fonction hydroxyle OH de la chaîne latérale d’une thréonine ou d’une sérine de la protéine

Rôle de la glycosylation
Module la fonction des protéines
Influence le repliement des protéines
Modifie la solubilité des protéines
Protège les protéines des protéases/peptidases
Intervient dans les interactions cellule-cellule
Les glycolipides
= très fréquents dans les membranes cellulaires
= impliqués dans des phénomènes de reconnaissance cellulaire
= les glycolipides sont formés
- d’une partie osidique
- et d’une partie aglycone lipidique :
• Sphingolipides
• Glycérophospholipides

Hétéroglycanes : glycosaminoglycanes
= pour chaque glycosaminoglycane la composition est spécifique et la taille variable
= les GAG sont des chaînes linéaires de quelques dizaines à des milliers de résidus d’oses ou de dérivés d’oses
On retrouve comme types de résidus :
= ose : galactose
= hexosamine = glucosamine ou galactosamine N- ou O-sulfatée ou non, N acétylée ou non
= acide hexuronique = acide glucuronique ou iduronique
Structure GAG des glycosaminoglycanes
Acide hyaluronique
Chondroitine sulfate
Dermatane sulfate
Keratanes sulfate
L’acide hyaluronique dans les glycosaminoglycanes
= unité de base (= motif n) est composée de deux dérivés de D-glucose : un acide β-D-glucuronique et un β-D-glucosamine N-acétyle
Le motif peut être répété jusqu’à 25000 fois
Liaison β(1-3) entre les dérivés d’oses au sein du motif
Liaison β(1-4) entre les motifs
= hydrophile
= forme avec d’autres GAG un gel macromoléculaire très visqueux lubrifiant les surfaces et absorbant les chocs dans les articulations
Liaisons des glycosaminoglycanes
Ils sont liés de façon covalentes (fortes) à des protéines sauf l’acide hyaluronique qui est lié par des liaisons ioniques (faibles)
Rôles des glycosaminoglycanes dans les proteoglycanes
= des gros complexes dans lesquels les GAG sont associés à des protéines
Dans la matrice extracellulaire
C’est eux qui sont responsables de la souplesse

Sécrétion des GAG des glycosaminoglycanes
= héparine :
Mélange de différents hétéroglycanes
Sécrétée par les mastocytes (= cellules immunitaires des tissus)
Propriétés anticoagulantes par liaison à l’antithrombine (= inhibiteur de la thrombine)