Tema 6: Estructura y Función de Proteínas

Flashcards de vocabulario y conceptos clave sobre la estructura y función de proteínas fibrosas y globulares basándose en los apuntes de la asignatura Bioquímica Estructural.

Proteínas filamentosas (fibrosas)

Proteínas con función estructural compuestas mayoritariamente por un solo tipo de estructura secundaria, insolubles en agua y con secuencias de aminoácidos repetitivas con predominio de residuos hidrofóbicos.

Actina G y Actina F

La actina G es la forma monomérica globular que se polimeriza para formar la actina F, la cual se organiza en microfilamentos helicoidales fundamentales para el citoesqueleto, la movilidad celular y la división celular.

$\alpha$-queratinas

Proteínas estructurales epidérmicas presentes en mamíferos (piel, pelo, uñas, cuernos) constituidas por hélices $\alpha$ dextrógiras con $3.6$ aminoácidos por vuelta y un paso de $0.51\,nm$, estabilizadas por puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro.

Queratinas duras

Tipo de queratinas ricas en cisteína (hasta un $18\%$ de residuos de cisteína en el cuerno de rinoceronte) y alto contenido de azufre, que proporcionan gran rigidez a estructuras como pelo y uñas.

Colágeno

Proteína extracelular más abundante en mamíferos ($25\text{--}30\%$ de la masa proteica total) constituida por la repetición del tripéptido $\text{Gly-X-Y}$ (donde X suele ser prolina e Y hidroxiprolina o hidroxilisina).

Tropocolágeno

Unidad estructural básica del colágeno formada por una triple hélice dextrógira compuesta por tres cadenas polipeptídicas de hélice levógira, en la cual los residuos de glicina se orientan hacia el interior.

Al-lisina

Residuo de aminoácido no estándar (lisina aldehídica) producido por la acción de la enzima lisil oxidasa sobre la lisina, esencial para la formación de enlaces covalentes cruzados en el colágeno y la elastina.

Osteogénesis imperfecta

Enfermedad genética autosómica dominante caracterizada por fragilidad ósea y roturas frecuentes, causada por mutaciones en los genes COL1A1 (cadena $\alpha 1(\text{I})$) y COL1A2 (cadena $\alpha 2(\text{I})$) que producen alteración o deficiencia de colágeno.

Síndrome de Ehlers-Danlos

Trastorno genético caracterizado por hipermovilidad articular e hiperextensibilidad de la piel, asociado a mutaciones en colágenos tipo I, III y V que provocan la sustitución de glicina en el tripéptido $\text{Gly-X-Y}$.

Elastina

Proteína extracelular del tejido conectivo rica en glicina, lisina y valina, con estructura en red tridimensional sin conformación fija que le otorga propiedades de estiramiento y recoil elástico a tejidos como arterias, piel y pulmones.

Desmosina

Aminoácido especial formado espontáneamente por la condensación de tres residuos de al-lisina y un residuo de lisina, que actúa como enlace cruzado interconectando hasta cuatro cadenas polipeptídicas de tropoelastina.

Hemoglobina A (HbA)

Forma principal de la hemoglobina en adultos ($90\%$) constituida por un tetrámero de dos cadenas $\alpha$ (de $141$ aminoácidos cada una) y dos cadenas $\beta$ (de $146$ aminoácidos cada una), acompañadas de cuatro grupos hemo.

Estado Tenso (T) y Estado Relajado (R)

Conformaciones cuaternarias de la hemoglobina; el estado T (desoxihemoglobina) presenta baja afinidad por el $O_2$, mientras que la transición al estado R (oxihemoglobina) al unir oxígeno incrementa progresivamente la afinidad en las demás subunidades (cooperatividad).

Anemia falciforme (Hemoglobinopatía S)

Patología estructural de la hemoglobina causada por la sustitución de un solo aminoácido (glutamato por valina) en la cadena $\beta$, lo que genera la agregación de hemoglobina S en regiones hidrofóbicas y la deformación de los glóbulos rojos.

Metahemoglobinemia

Trastorno en el cual el hierro del grupo hemo se oxida a su forma férrica ($Fe^{3+}$) por liberación inapropiada de un radical O_2^-$, impidiendo la unión reversible del oxígeno y provocando cianosis cuando la Met-Hb aumenta; niveles mayores al 70\%$$ son mortales.

Talasemias

Grupo de anemias hereditarias causadas por un defecto cuantitativo en la síntesis de una o más cadenas de globina (como $\alpha^0/\alpha^+$ o $\beta^0/\beta^+$), conservando una estructura de cadena individual normal.

Grupo Hemo

Grupo prostético formado por una parte orgánica (anillo tetrapirrólico de protoporfirina IX) y una parte inorgánica (un átomo de hierro en estado ferroso, $Fe^{2+}$), capaz de establecer seis enlaces de coordinación.

Histidina proximal (His F8)

Residuo de histidina de la cadena de globina que ocupa la quinta posición de coordinación del átomo de $Fe^{2+}$, sirviendo como punto de anclaje del grupo hemo a la cadena peptídica.

Histidina distal (His E7)

Residuo de histidina que forma un puente de hidrógeno con la molécula de oxígeno unida a la sexta posición de coordinación del hierro ferroso, estabilizando el complejo oxihemoglobina.

Efecto Bohr

Disminución de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno provocada por un descenso en el pH (aumento de protones $H^+$) y un incremento de $CO_2$, lo que desplaza la curva de disociación a la derecha y facilita la liberación de $O_2$ en los tejidos metabólicamente activos.

2,3-Bifosfoglicerato (2,3-BPG)

Metabolito producido en los eritrocitos que se une a la desoxihemoglobina estabilizando el estado T, reduciendo la afinidad por el $O_2$ y desplazando la curva de disociación hacia la derecha para mejorar la entrega de oxígeno en situaciones de hipoxia.

Carboxihemoglobina

Complejo formado por la unión de monóxido de carbono (CO) a la hemoglobina, cuya afinidad es aproximadamente $200$ veces mayor que la del $O_2$; la unión del CO bloquea el transporte de oxígeno y desplaza la curva hacia la izquierda impidiendo su liberación.

Mioglobina

Proteína monomérica globular de $153$ residuos aminoacídicos con un solo grupo hemo, muy abundante en el músculo esquelético y cardíaco, cuya función principal es almacenar $O_2$ debido a su alta afinidad y curva de saturación hiperbólica.

Porfirinogénesis

Proceso metabólico de síntesis de porfirinas que ocurre principalmente en el hígado ($15\%$ para citocromos) y la médula ósea ($85\%$ para hemoglobina); sus defectos enzimáticos dan origen al grupo de enfermedades llamadas porfirias.