Biokemi

Bakterier

Encelliga organismer utan cellkärna

Eukaryota

En- eller flercelliga organismer med cellkärna

Gram-negativa bakterier

Bakterier med yttermembran, pepidoglykan och plasmamembran

Gram-positiva bakterier

Bakterier med peptidoglykan och plasmamembran

Ribosom

Maskin för proteinsyntes

Histoner

Basiska enzymer som DNA lindas kring och packas

Lysosomer

Cellens reningsverk

Pyrimidin-baserna

Cytosin, uracil och thymin

Purin-baserna

Adenin och guanin

Nukleotid

En kvävehaltig bas kovalent bunden till ett socker och upp till tre fosfatgrupper

Nukleosid

En kvävehaltig bas kovalent bunden till ett socker (inget fosfat)

Bindning mellan A och T

Dubbel vätebindning

Bindning mellan C och G

Trippel vätebindning

DNA-polymeras

Mitosis där all DNA kopieras

RNA-polymeras

Första steget för proteinsyntes. Kopierar mRNA som sedan översätts till genuttryck.

Centrala dogmat

Informationsflödet från DNA till protein via mRNA

Domän

Oberoende del av ett protein

Antal möjliga kodoner

64

Antal aminosyror

20

Startkodon

AUG

Stoppkodon

UAA, UAG, UGA

Antal läsramar i en DNA-dubbelsträng

6

Primärstruktur

Aminosyrornas sekvens

Splicing/Splitsning

Sålla bort intronerna från DNA-sekvensen. Endast exoner är relevanta för RNA.

Saltbrygga

Jonbindning mellan laddade aminosyror i ett protein

Sekundärstruktur

Hur polypeptidkedjan veckar sig lokalt (helixar, plattor, skruvar)

Tertiärstruktur

Hur polypeptidkedjan veckar sig på en stor skala

Kvartärstruktur

Sammanhanget mellan polypeptidkedjans subenheter i ett protein

Polär

Främjar solubilitet i vatten

Icke-polär

Motsätter sig solubilitet i vatten

Peptid

En molekyl som består av en kedja av aminosyror

Peptidbindning

En bindning som bildas när en karboxylgrupp kopplas ihop med en aminogrupp och vatten frigörs.

N-terminus

Aminogruppen

C-terminus

Karboxylgruppen

Cisform

Båda C-alfa på samma sida om peptidbindningen

Transform

C-alfa på motsatta sidor om peptidbindningen

Stabilaste formen av peptidbindningar

Transpeptidbindningar

Positivt laddade grupper

N-terminus, Arg, His, Lys

Negativt laddade grupper

C-terminus, Asp, Glu

Isoelektrisk punkt (pI)

Det pH där proteinet har nettoladdning noll

Kiralt kol

Kolatom som binder till fyra olika grupper

L-aminosyra

H till vänster. Finns i protein

D-aminosyra

H till höger. Finns inte i protein

R-konfiguration

Atomern arrangerade medsols kring det kirala centret från högsta prio till lägsta

S-konfiguration

Atomerna arrangerade motsols kring det kirala centret från högsta prio till lägsta

Akiral aminosyra

Glycin

Aminosyra som absorberar mest strålning

Tryptofan (Trp, W)

Ligand

Funktionell grupp som binder till en molekyl och påverkar proteinets egenskaper

Pyrrolidinloop

Cykliska sidokedjan i Prolin

Zwitterjon

Dipolär jon, nettoladdning noll

Riktning på dipolmoment i alfahelix

C till N (neråt)

Bindning mellan två Cys

Disulfidbindning

Henderson-Hasselbalch

Ungefärligt pKa1 för de 20 aminosyrorna

pH 2

Ungefärligt pKa2 för de 20 aminosyrorna

pH 9

Vinkel mellan C-N i peptidplanet i transkonfiguration

180

Vinkel mellan C-N i peptidplanet i ciskonfiguration

0

Vridning på alfahelix

Högerhänt

Antal aminosyror per varv i en alfahelix

3,6

Antal atomer per varv i en alfahelix

13

Propensitet

Aminosyrans preferens/tendens att ingå i en viss sekundärstruktur

Proteinform med störst entropi

Denaturerad (oveckad) form

Post-translationella modifieringar (PTMs)

Kemiska modifieringar som påverkar den proteomiska mångfalden

Vanligaste sortens PTM

Glykosylering

Glykosylering

Sockergrupper som enzymatiskt fäster till -OH

Isoelektrisk fokusering (IEF)

Separation av protein baserat på pI

Polyakrylamidgel-elektrofores

Separation baserat på molekylärvikt (lätta vid katoden, tyngre vid anoden)

Metoder för bestämning av tertiärstruktur

Röntgenkristallografi, Kryo-EM, NMR

Enzymatisk katalys

Ett enzym (E) binder ett substrat (S) som reagerar och sedan frigörs som produkt (P)

Ekvation för bindningskonstanten KD

KD = ([E][S])/[ES]

Michaelis-Mentens ekvation

V = (kcat * [E]0*[S])/(KM + [S])

KM

Michaelis-Menten-konstant

V i Michaelis-Menten

Reaktionshastighet