Bioszerves Kémia Tételek Röviden

Bioszerves Kémia tételek gyakorló kártyái.

Miért nevezzük az aminosavakat α-aminosavaknak?

A fehérjékben található 20 aminosav mindegyikében egy karboxil és egy amino csoport kapcsolódik ugyanahhoz az α-szénatomhoz.

Melyek az aminosavak fő osztályai az R csoportok szerint?

Nem poláris/apoláris (hidrofób), poláros (hidrofil) de töltéssel nem rendelkezik, negatív töltésű, és pozitív töltésű.

Mit magyaráz a triptofán és a tirozin ultraibolya fény elnyelése?

A fehérjék 280 nm-es hullámhosszon történő jellegzetesen erős fényelnyelését.

Melyek az aszparaginsav és a glutaminsav alap vegyületei?

Az aszparagin és a glutamin.

Példákat tudnál mondani nem szokványos aminosavakra speciális fehérjékben?

Metillizin, hidroxilizin a kollagénben, dezmozin a rostos fehérjékben.

Miért van a treoninnak és az izoleucinnak négy sztereoizomerrel?

Két királis szénatomja van, így négy sztereoizomerrel rendelkeznek.

Mivé alakíthatóak a karboxilcsoportok?

Észterekké, savhalogenidekké és amidokká.

Mit katalizálnak a dekarboxilázok?

Eltávolítják a CO2-t az α és ß-keto-savakból vagy aminosavakból.

Mi a különbség a peptidkötésben lévő C-N kötés és egy egyszerű aminban lévő C-N kötés között?

A peptidkötésben a két aminosvat összekötő C-N kötés rövidebb, mint a legtöbb más C-N kötés.

Példákat tudsz mondani biológiailag fontos peptidekre?

Glutation, enkefalin, oxitocin, vazopresszin, bradikinin.

Mire használható a glutation redox funkciója?

Fenntartani a fehérjék szulfhidril csoportjainak a redukált formáját; eltávolítani a toxikus peroxidokat és szabad gyököket.

Hogyan befolyásolja a vazopresszin a testet?

Növeli a víz visszaszívását a vesében és elősegíti az erek összehúzódását.

Milyen fiziológiai hatásai vannak az inzulinnak?

Elősegíti a felesleges vércukor átalakulását glikogénné és triacil-gliceridekké.

A szervezeten belüli funkcionális szerepük alapján, hogyan lehet a fehérjéket kategóriákba sorolni?

Enzimek, transzportfehérjék, kontraktilis fehérjék, strukturális fehérjék, védőfehérjék, szabályozó fehérjék, tápanyag- és raktározó fehérjék.

Milyen kategóriákba lehet sorolni a fehérjéket szerkezeti jellemzőik alapján?

Fibrilláris fehérjék, globuláris fehérjék, intermedier fehérjék.

Hogyan lehet osztályozni a fehérjéket összetételük alapján?

Egyszerű fehérjék és összetett (konjugált) fehérjék.

Mik a fehérjék szerkezeti szintjei?

Elsődleges, másodlagos, harmadlagos és negyedleges szerkezet.

Mi stabilizálja a fehérjék másodlagos szerkezetét?

H-kötések.

Hogyan definiálnád röviden az elsődleges, másodlagos, harmadlagos és negyedleges szerkezetet?

Aminosav sorrend, szabályos alegység-struktúrák, 3-dimenziós szerkezet, összetett fehérjemolekulák.

Mik azok a szupermásodlagos szerkezetek?

Alfa-hélixek és béta-struktúrák kombinációi.

Példákat tudsz mondani multimér protein komplexekre?

A riboszómák, a proteaszómák, mitokondriális légzési lánc IV. komplexe és a DNS-repliszóma.

Hogyan tudnak a fehérjék működni?

Katalizátorként, antitestként, motorfehérjékként, szerkezeti fehérjékként, receptorként, ioncsatornaként, transzportfehérjeként vagy apró pumpaként.

Milyen elméletek magyarázzák a specifikus enzim-szubsztrát kötődést?

Kulcs-zár elmélete, konformáció szelekció elmélete és indukált illeszkedés elmélete.

Hogyan nevezzük az inaktív, kofaktor nélküli enzimet és a kofaktorral rendelkező teljes enzimet?

Apoenzim, holoenzim.

Milyen szerepet játszanak a szabályozó fehérjék?

A génexpresszió vagy a sejtfunkciók szabályozásában.

A katalizált kémiai reakció alapján milyen osztályokba sorolhatók az enzimek?

Oxidoreduktázok, transzferázok, hidrolázok, liázok, izomerázok és ligázok.

Milyen kémiai katalitikus mechanizmusokat használnak az enzimek?

Sav-bázis katalízis, kovalens katalízis, fémion katalízis és közelítő katalízis.

Mi a különbség az alloszterikus aktivátorok és az alloszterikus inhibitorok között?

Azok az effektorok, amelyek fokozzák a fehérje akvitását, alloszterikus akvátoroknak nevezzük, míg azokat, amelyek csökkenk a fehérje akvitását, alloszterikus inhibitoroknak nevezzük.

Melyek a fehérjék "összehajtogatásának" főbb modelljei és mechanizmusai?

A nukleációs kondenzációs modell és az asszisztált hajtogatás.

Mi a szerepe a chaperonoknak a fehérje folding során?

Megakadályozzák a nem megfelelő hajtogatódást és az aggregációt.

Mi a fehérje "célbajuttatása" (targeting)?

Azok a mechanizmusok, amelyekkel a fehérjéket a sejten belüli vagy kívüli rendeltetési helyükre irányítják.

Mely fehérjék transzlokálódnak ko-transzlációsan az ER-be?

Az ER-, Golgi-, lizoszomális, szekréciós és membránfehérjék ko-transzlációsan transzlokálódnak az ER-be.

Mi történik a proteinopátiában vagy fehérje félrehajtogatási betegségben?

A fehérjék szerkezetileg rendellenessé válnak és aggregálódnak.

Mik azok a prionok?

A prionfehérje (PrP) félrehajtogatott változatai.

Mi a glikoziláció?

Cukrok és oligoszacharidok enzimatikus konjugációja a fehérjékhez.

Melyek a glikoziláció funkciói?

Sejtadhézió, sejt-sejt és sejt-mátrix kölcsönhatások, fehérje oldhatóság, fehérje szekréció.

Mihez vezethet a fehérjék (és lipidek) glikálása?

AGE képződéséhez (előrehaladott glikációs végtermékek).

Milyen szerepet tölt be a foszforiláció?

Egy szabályozó jel, amely jelátviteli utak kapcsolójaként működik.

Mi a végeredménye több pepdkötés hasításának egy fehérjében?

Fehérje emésztés

Mi a γ-karboxiláció?

A karboxilcsoportok hozzáadását jelen véralvadási faktorok fehérjéinek Glu oldalláncaihoz.

Mi az az ubiquin?

Egy kicsi (8,6 kDa) szabályozó fehérje, amely az eukarióta szervezet legtöbb szövetében megtalálható.

Miben vesz részt a hidroxiláció?

A kollagénrostok stabilizálásában.

Mi az a skorbut?

Létre jön egy kötőszöve rendellenesség, amely C-vitamin hiány miat alakul ki.

Mit tesz lehetővé a prenilálás?

Lehetővé teszi a fehérjék membrán felszínekhez való rögzítését.

Mi az ADP-riboziláció?

Az ADP-ribóz (ADPr) átvitele NAD+-ból fehérjékre.

Mi a fehérje aceláció?

A gén transzkripció fő szabályozója.

Mi a fehérjesztás célja?

Az a cél, hogy a fehérje funkciójának meghatározása, szerkezetének és kölcsönhatásainak jellemzése.

Mi történik az ioncserélő kromatográfiában?

Elektrosztakusan kötöt ionok oldatban reverzibilisen kicserélődnek ionokra.

Mi az az affinitáskromatográfia?

A specifikus kölcsönhatásokban részt vevő partnerek egyikét akvált kromatográfiás mátrixhoz kell kapcsolni.

Hogyan becsülhető a fehérjekoncentráció?

A fehérjéket UV-fény spektroszkópiával lehet becsülni.

Mi a lényege a röntgenkrisztallográfiának?

Az alapelv az, hogy a kristályos atomok hatására egy röntgensugár sok meghatározot irányba diffraktálódik.

Mi az az immunogén?

Egy idegen anyag, ami immunválaszt vált ki.

Mely sejtek termelnek immunglobulinokat és, mire?

B sejtekből (B limfocitákból) differenciálódó plazmasejtek termelnek az antigének hatására.

Mik azok a poliklonális antitestek (pAbs)?

Heterogén antitestek keveréke, melyet különböző B-sejt klónok állítottak elő.

Hol használunk enzimmel kapcsolt antitesteket?

Enzimmel-kapcsolt antitesteket használunk az ELISA-hoz, Western blothoz és az immunhisztokémiai festéshez.

Mire használható az Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA)?

Meghatározására/kimutatására és az antitestek epitópjainak feltérképezésére.

Mik azok a szénhidrátok?

Vegyületek amik polihidroxi – aldehidek vagy ketonok.

A cukoregységek száma szerint, hogyan csoportosíthatjuk a szénhidrátokat?

Monoszacharidok, diszacharidok, oligoszacharidok és poliszacharidok.

Mit nevezünk enantiomernek?

A kiralitási központtal rendelkező sztereoizomereket.

Mik azok az anomerek?

Azokat az epimereket, amelyek csak a glikozidos OH-csoportot hordozó, új aszimmetrikus szénatom konfigurációjában különböznek.

Milyen kötéssel jön létre a szacharóz?

az α-D-glükóz egység C-1 anomer szénatomja O-glikozidos kötéssel kapcsolódik a β-D-fruktóz C-2 anomer szénatomjához.

Hogyan keletkeznek diszacharidok?

Az egyik monoszacharid hidroxilcsoportja reagál a másik glikozidos -OH csoportjával.

Példákat tudsz mondani redukáló diszacharidokra?

Maltóz, cellobióz, laktóz.

Mi a monoszacharidok raktározási formája?

Keményítő és glikogén.

Emberekben mik a fő glükoneogén prekurzorok?

a glicerin (ami a triacil-glicerol molekula része), az alanin és a glutamin.

Mik azok a Trigliceridek?

egy formája a zsírsavaknak.

Mi a szerepe a koleszterinnek?

Membránban betöltöt szerep: a membrán ketős lipidrétegébe beépülve stabliziálja a biológiai membránokat. Koleszterinből képződik a mellékvese kéregállománya, a sárgatest és a placenta által.

Mire használjuk a polarimétert?

a molekulák optikai forgatási képességének meghatározására.

Mire használható fel a szabad glikozidos hidroxil-csoporttal rendelkező szénhidrátok redukáló tulajdonsága?

Ezüsttükör próba, Fehling próba és a Seliwanoff reakció.

Mik azok a nukleinsavak?

Polimerek, mint a DNS és RNS, amik nukleotidhordozók.

Mire jó a GTP?

Jelátvitelben és mikrotubulus képződésében.

Melyek a nukleinsav analízis legfőbb fajtái?

Hibridizáció, Bloat-olás, PCR, DNS szekvenálás és Kromatín Immunprecipitáció.