Tejido Conjuntivo y Tejido Adiposo
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Tarjetas de estudio tipo pregunta y respuesta sobre la histología del tejido conjuntivo (embrionario, laxo, denso regular e irregular, matriz extracelular, fibras y células) y del tejido adiposo (blanco, pardo y beige, regulación metabólica y termogénesis).
72 Terms
¿Cuáles son los dos componentes fundamentales que constituyen el tejido conjuntivo?
Las células y una matriz extracelular (compuesta por fibras proteicas y sustancia fundamental).
¿Qué estructuras forman el componente fibrilar y el componente amorfo de la matriz extracelular?
El componente fibrilar incluye fibras proteicas (colágeno, elásticas y reticulares), y el componente amorfo (sustancia fundamental) contiene proteoglucanos, glucoproteínas multiadhesivas y glucosaminoglucanos.
¿Por qué estructuras biológicas se encuentra delimitado el tejido conjuntivo?
Por las láminas basales de diversos epitelios y por las láminas externas de las células musculares y de las células de soporte de los nervios.
¿Cuál es el origen embrionario de casi todos los tejidos conjuntivos del cuerpo?
El mesodermo (la capa media de las tres que constituyen al embrión).
¿Cómo se denomina al tejido conjuntivo primitivo que se origina a partir de células mesodérmicas y de la cresta neural en la región cefálica?
Mesénquima (denominado ectomesénquima en la región de la cabeza).
¿Cuáles son las características estructurales del tejido conjuntivo mesenquimático en el embrión?
Contiene pequeñas células fusiformes de aspecto relativamente uniforme, un espacio extracelular ocupado por sustancia viscosa y presencia de fibras reticulares y de colágeno.
¿En qué localización anatómica se halla el tejido conjuntivo mucoso y cómo se denomina su sustancia fundamental?
Se halla en el cordón umbilical y su sustancia fundamental se denomina gelatina de Wharton.
¿Cuáles son los dos subtipos principales en que se clasifica el tejido conjuntivo del adulto?
Tejido conjuntivo laxo (o tejido areolar) y tejido conjuntivo denso (subdividido en irregular o no modelado, y regular o modelado).
¿Cuáles son las características y funciones principales del tejido conjuntivo laxo?
Posee fibras de colágeno delgadas y escasas, abundante sustancia fundamental viscosa y gelatinosa, permite la difusión de oxígeno y nutrientes, y es el primer sitio donde las células inmunitarias atacan a agentes patógenos.
¿Dónde se localiza de forma característica el tejido conjuntivo laxo?
Debajo de los epitelios que revisten la superficie externa, rodeando glándulas y vasos sanguíneos pequeños.
¿Qué características definen al tejido conjuntivo denso irregular (o no modelado)?
Contiene abundantes fibras de colágeno organizadas en haces orientados en distintas direcciones y pocas células dispersas (generalmente solo fibroblastos).
¿En qué regiones anatómicas se localiza tejido conjuntivo denso irregular?
En la capa reticular o profunda de la piel y en la submucosa de los órganos huecos.
¿Cuáles son los tres ejemplos principales de estructuras formadas por tejido conjuntivo denso regular?
Los tendones, los ligamentos y las aponeurosis.
¿Cómo se denominan los fibroblastos especializados de los tendones y qué aspecto tienen con hematoxilina y eosina (H&E)?
Se denominan tendinocitos y presentan un aspecto estrellado.
¿Cuál es la diferencia entre el epitendón y el endotendón?
El epitendón es la cápsula externa de tejido conjuntivo delgado que rodea la sustancia del tendón, mientras que el endotendón es una extensión interna que subdivide al tendón en pequeños fascículos.
¿Cómo se organizan las fibras de colágeno en las aponeurosis?
Se organizan en varias capas dispuestas en un ángulo de 90∘, con fibras agrupadas de manera regular en cada capa.
¿Con qué colorantes y técnicas especiales se colorean las fibras de colágeno en microscopía óptica?
Se tiñen con eosina, con azul de anilina mediante la técnica de Mallory y con verde luz mediante la técnica de Masson.
¿Cuál es el diámetro de las fibrillas de colágeno en tejidos inmaduros frente a los tendones según el microscopio electrónico de transmisión (MET)?
Miden entre 15 y 20nm en tejidos inmaduros o en desarrollo, y pueden alcanzar hasta 300nm en los tendones.
¿Qué periodicidad de bandas transversales presentan las fibrillas de colágeno teñidas con osmio al MET?
Presentan un patrón de bandas que se repite cada 68nm a lo largo de toda su longitud.
¿Cuáles son las dimensiones de una molécula individual de colágeno?
Mide 300nm de largo por 1.5nm de espesor.
¿Cuál es la estructura y secuencia de aminoácidos característica de las cadenas alfa del colágeno?
Forman una hélice triple dextrógira; cada tercer aminoácido es una glicina, precedida frecuentemente por hidroxiprolina o hidroxilisina, y seguida por prolina.
¿Qué número de aminoácidos conforma típicamente a una cadena alfa de colágeno?
Su tamaño varía entre 600 y 3000 aminoácidos.
¿Cuál es la diferencia entre una molécula de colágeno homotrimérica y una heterotrimérica?
La homotrimérica está compuesta por tres cadenas alfa idénticas (como el colágeno tipo II), mientras que la heterotrimérica está formada por dos o tres cadenas alfa diferentes (como el colágeno tipo I).
¿Cuáles son las características y ejemplos de los colágenos fibrilares según la Tabla 6.2?
Presentan repeticiones ininterrumpidas de glicina-prolina-hidroxiprolina, forman bandas de 68nm y están representados por los colágenos tipos I, II, III, V, XI y XXIV.
¿Dónde se localizan los colágenos transmembrana tipos XIII, XVII, XVIII y XXV?
El tipo XIII en adhesiones focales, el XVII en hemidesmosomas, el XVIII en células cancerígenas metastásicas y el XXV de forma específica en el encéfalo.
¿Dónde se llevan a cabo las fases de biosíntesis del colágeno?
Ocurren tanto dentro como fuera del fibroblasto (fases intracelular y extracelular).
¿Cuál es la molécula precursora del colágeno y qué vitamina es indispensable para su hidroxilación?
El procolágeno; la vitamina C (ácido ascórbico) es indispensable para la hidroxilación de prolina y lisina.
¿Qué consecuencia molecular y clínica produce la deficiencia de vitamina C en el colágeno?
Impide la formación correcta de los puentes de hidrógeno de la triple hélice, desencadenando la enfermedad conocida como escorbuto.
¿Qué proteína chaperona previene la agregación prematura del colágeno dentro de la célula?
La proteína Hsp47.
¿Cómo se denomina el proceso de formación de fibrillas de colágeno y en qué compartimento ocurre?
Se denomina fibrilogénesis y ocurre en el espacio extracelular.
¿Qué enzimas degradan el colágeno en la matriz extracelular y cuáles tipos específicos degradan las colagenasas?
Las metaloproteinasas de matriz (MMP); las colagenasas degradan específicamente los colágenos tipos I, II, III y X.
¿Qué tipo de colágeno forma las fibras reticulares y qué técnica histológica permite visualizarlas?
El colágeno tipo III, y se identifican mediante impregnación argéntica (técnica de Gomori).
¿En qué localizaciones anatómicas abundan las fibras reticulares formando una red de sostén?
En el tejido linfoide, la médula ósea, alrededor de vasos pequeños, en nervios y en tejidos embrionarios.
¿Cuáles son las características estructurales de la elastina y cuál es su peso molecular?
Es una proteína de 72kDa rica en prolina y glicina, con regiones hidrófobas alternadas con hidrófilas, poca hidroxiprolina y carente de hidroxilisina.
¿Cuáles son los dos aminoácidos exclusivos que forman los enlaces cruzados covalentes entre las moléculas de elastina?
La desmosina y la isodesmosina.
¿Cuáles son las características genéticas del gen de la elastina (ELN)?
Se ubica en el cromosoma 7, consta de aproximadamente 48kb de ADN genómico, posee 34 exones con relación exón/intrón de 1:20 y menos del 10% codifica elastina.
¿Qué enfermedades clínicas resultan de mutaciones o errores en la elastina dérmica o vascular?
La estenosis aórtica supravalvular y el síndrome de cutis laxo.
¿Qué es la fibrilina 1, cuál es su peso molecular y con qué patología se asocia su mutación?
Es una glucoproteína de 350kDa que forma microfibrillas de 10–12nm; su alteración causa el síndrome de Marfan.
¿Qué funciones tienen las glucoproteínas accesorias EMILIN-1 y MAGP-1 en las fibras elásticas?
EMILIN-1 (106kDa) regula el depósito de elastina en la interfase elastina-microfibrillas, y MAGP-1 (20–30kDa) es un componente integral de las microfibrillas de fibrilina.
¿Qué células sintetizan las fibras elásticas en las paredes de las arterias?
Las células musculares lisas (no los fibroblastos).
¿Cuáles tipos de colágeno muestran una disminución en su producción durante el envejecimiento cutáneo cronológico?
El colágeno tipo I y el colágeno tipo III.
¿Cuáles son las hexosas modificadas y los ácidos urónicos que componen las unidades de disacáridos de los GAG?
Las hexosas modificadas son N-acetilgalactosamina o N-acetilglucosamina; los ácidos urónicos son glucuronato o iduronato.
¿A qué se debe la alta carga negativa característica de los glucosaminoglucanos (GAG)?
A la presencia de sus grupos sulfato y carboxilo.
¿Por qué el hialuronato (ácido hialurónico) se considera un GAG atípico?
Porque carece totalmente de grupos sulfato, existe como cadena de hidratos de carbono libres no unida covalentemente a proteínas (no forma proteoglucanos directamente) y es sintetizado por enzimas de la superficie celular.
¿Cuál es el peso molecular de los polímeros de hialuronato?
Varía entre 100kDa y 10000kDa.
¿Cómo se unen los proteoglucanos al hialuronato para formar agregados de proteoglucanos en el cartílago?
Se unen de forma indirecta y no covalente mediante proteínas de enlace especiales.
¿Qué estructura de carbohidrato media la unión O-glucosídica entre los GAG y el centro proteico de los proteoglucanos?
Un trisacárido específico de enlace compuesto por dos residuos de galactosa y un residuo de xilosa.
¿Qué diferencia al proteoglucano decorina del agrecano en cuanto al número de cadenas de GAG unidas?
La decorina tiene únicamente un GAG unido a su proteína, mientras que el agrecano contiene más de 200 cadenas de GAG.
¿Qué es el sindecano-1 y cuántas cadenas de GAG porta?
Es un proteoglucano transmembrana que lleva de 3 a 5 cadenas de heparán-sulfato y condroitín-sulfato, expresado en linfocitos B y células plasmáticas.
¿Cuáles son las características estructurales de la fibronectina?
Es una glucoproteína dimérica compuesta por dos péptidos unidos por puentes disulfuro en el extremo carboxilo terminal, con brazos de 50nm de longitud y aproximadamente 20 tipos identificados.
¿En qué condiciones biológicas y patológicas reaparece la síntesis de tenascina en tejidos adultos?
Durante la cicatrización de heridas, en las uniones musculotendinosas y en los tumores malignos.
¿Qué papel desempeña la osteopontina en la matriz extracelular del tejido óseo?
Fija los osteoclastos a la superficie ósea subyacente y participa en el secuestro de calcio y en la calcificación de la MEC.
¿Qué células integran la población celular residente del tejido conjuntivo?
Fibroblastos, macrófagos, adipocitos, mastocitos y células madre adultas.
¿Qué células integran la población celular errante o transitoria del tejido conjuntivo?
Linfocitos, células plasmáticas, neutrófilos, eosinófilos, basófilos y monocitos.
¿Qué es el miofibroblasto y qué factor estimula la expresión de actina de músculo liso en él?
Es una célula alargada con propiedades intermedias entre fibroblasto y músculo liso, cuyos fascículos de actina son regulados por el TGF-β1.
¿Cómo se denomina el sitio de fijación de las fibras de actina intracelulares a la membrana plasmática en los miofibroblastos?
Fibronexo (funciona como unión adherente comunicando la fuerza contráctil a la MEC por mecanotransducción).
¿Cuáles son los dos fenotipos funcionales de macrófagos (M1 y M2)?
Los macrófagos M1 destruyen microorganismos mediante óxido nítrico y secretan IL-12; los M2 son antiinflamatorios, inducen angiogénesis y promueven la diferenciación de linfocitos B en células plasmáticas.
¿Cuáles son los mediadores preformados contenidos en los gránulos de los mastocitos?
Histamina, heparina y serina proteasas (triptasa y quimasa).
¿Qué mediadores neosintetizados son liberados por los mastocitos activados?
Leucotrieno C, citocina TNF-α e interleucinas 3, 4, 5, 6, 8 y 16.
¿Qué marcadores CD de superficie caracterizan a los linfocitos T, B y NK?
Linfocitos T: CD2, CD3, CD5, CD7. Linfocitos B: CD9, CD19, CD20. Linfocitos NK: CD16, CD56 y CD94.
¿Qué características morfológicas presenta la célula plasmática con el microscopio óptico?
Célula ovoide con citoplasma intensamente basófilo por su abundante RER, y núcleo esférico excéntrico con cromatina en rueda de carro o reloj analógico.
¿Qué colores confieren a las fibras elásticas las técnicas de Weigert, aldehído fucsina de Gomori, hematoxilina de Verhoeff y orceína de Taenzer-Unna?
Weigert: violeta; Aldehído fucsina: azul negro; Verhoeff: negro; Orceína modificada: pardo rojizo.
¿Cuál es la densidad energética de los triglicéridos comparada con la de los hidratos de carbono y las proteínas?
La de los triglicéridos es de 37.7kJ/g, mientras que la de hidratos de carbono y proteínas es de 16.8kJ/g.
¿Qué factores de transcripción controlan la diferenciación de los adipocitos blancos a partir de células mesenquimatosas?
PPARγ y RXR.
¿Cómo está constituida la interfaz grasa-citoplasma de la gota lipídica en un adipocito unilocular?
No posee membrana celular verdadera; está formada por una capa de lípidos condensados reforzada por filamentos intermedios de vimentina.
¿Qué péptidos regulan a corto plazo el apetito y cuáles son sus acciones fisiológicas?
La grelina (polipéptido gástrico de 28 aminoácidos que estimula el hambre) y el péptido YY o PYY (hormona gastrointestinal de 36 aminoácidos que induce saciedad).
¿Cuáles son las dos hormonas principales implicadas en la regulación del peso corporal a largo plazo?
La leptina (hormona de 16kDa producida por adipocitos) y la insulina pancreática.
¿Qué estímulo del sistema nervioso autónomo activa la lipólisis en el adipocito blanco y la termogénesis en el adipocito pardo?
La noradrenalina liberada por las terminaciones nerviosas del sistema nervioso simpático.
¿Qué factores de transcripción actúan como "interruptor maestro" en la diferenciación del adipocito pardo?
PRDM16 y PGC-1.
¿Cuál es el mecanismo de acción de la proteína UCP-1 (termogenina de 33kDa) en el tejido adiposo pardo?
Permite el retorno de protones a la matriz mitocondrial sin pasar por la ATP-sintasa, desacoplando la fosforilación oxidativa para generar calor en vez de ATP.
¿Qué porcentaje del desarrollo de los adipocitos beige corresponde a la transdiferenciación?
Representa entre el 80% y el 95% del desarrollo, inducido por la exposición al frío o estimulación con noradrenalina.
¿Qué marcadores genéticos distinguen a los adipocitos beige respecto a los precursores de los adipocitos pardos clásicos?
Son Myf5 negativos y expresan los marcadores específicos tBX1 y TMEM26.