Niveau de structure

Structure primaire

Enchaînement des acides aminés = séquence protéique

Structure secondaire

Conformation Régulière du squelette peptidique

• En hélice alpha

• En feu bêta

= déterminée par la structure primaire

Structure secondaire : Hélice alpha

Structure secondaire : Feuillet plissé bêta

Domaines

Repliement en structure, compact des hélices alpha et feuillets bêta

= on parle de modules fonctionnels

= niveau intermédiaire = correspond à deux petits éléments de structure tertiaire

= s’associant pour former la structure tertiaire complète

Si partage de même domaine = même famille de protéines

Structure tertiaire

Organisation tridimensionnelle des domaines

= déterminée par la structure primaire

• Elle concerne des relations spatiale s’établissant entre les AA non contigus dans la structure primaire, mais qui entrent en contact lors du repliement de la chaîne

• Elle caractérise les protéines globulaires = grâce aux repli ment et à la stabilisation des chaînes polypeptidique = fonctionnelles

  = opposition avec protéines fibreuse = n’ont pas de structure tertiaire

Repliement de la structure tertiaire

Il dépend de plusieurs types d’interactions non covalentes

• Liaisons ioniques (ou salines) ou électrostatiques

• Liaisons hydrogène

• Interactions hydrophobes (la composante la plus importante) : les groupes

hydrophobes s’associent entre eux

Il dépend aussi éventuellement de liaisons covalentes : ponts disulfure (entre 2 Cys)

Cas du pont disuflure : Exemple de l’immunoglobuline G

= entre deux cysteines proches

= réaction d’oxydation aboutissant à la formation

= confère une rigidité supplémentaire

2 types :

• Intracaténaire = au sein d’une même chaîne polypeptidique repliée

• Intercaténaire = entre deux chaînes polyptyque diff

Exemple de l’immunoglobines G : Domaines

= 7 brun bêta organisé en feuillet anti parallèles

= repliement en 2 feuillets, l’un ou au-dessus de l’autre relié par un pont disulfure

= chaque domaine

• environ 110AA

• est stabilisé par un pont disulfure

Structure quaternaire

Plusieurs sous unités protéiques (OLIGOMERE = PROTOMERE) associées par des liaisons faibles

Oligomères

= complexe composé d’assemblage non covalente entre deux ou plus de sous unité monomériques

= souvent symétrique

(possible que ces sous unités soient reliés par des ponts disulfures)

Les deux types d’oligomères

• Homo oligomères

  = les sous unités sont identiques

• Hétéro oligomères

  = les sous unités sont diff

Exemple de l’alcool déshydrogénase du foie

= dégradé les molécules d’alcool

• 2 sous unités identiques = homo dimère

  = chacune 2 domaines

• Chaque domaine : contient un feuillet antiparallèle à 6 brins, entouré de 2 hélices alpha