Enzymaktivität, Katalysezyklus und Enzymregulation

Lernkartei zu den Grundlagen der Enzymaktivität, den Phasen des Katalysezyklus, den Einflussfaktoren Temperatur und pH-Wert sowie den Formen der Enzymhemmung.

Enzymaktivität

Beschreibt quantitativ, wie schnell ein Enzym eine chemische Reaktion durchführt und Substrate katalytisch umsetzt (hohe Aktivität: viele Moleküle pro $1\,\text{s}$, niedrige Aktivität: wenige Moleküle pro $1\,\text{s}$).

Enzym

Biokatalysator, der chemische Reaktionen beschleunigt, ohne dabei selbst verbraucht zu werden.

Substrat

Ausgangsstoff, der an das Enzym bindet und von diesem umgesetzt bzw. gespalten wird.

Aktives Zentrum

Spezifische Bindungsregion des Enzyms, in welche das Substrat nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip hineinpasst.

Produkte (Enzymreaktion)

Die aus der chemischen Reaktion resultierenden Spalt- bzw. Endprodukte.

Phase 1 des enzymatischen Reaktionsablaufs (Bindung)

Das Substrat bindet passgenau im aktiven Zentrum des Enzyms, wodurch ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht.

Phase 2 des enzymatischen Reaktionsablaufs (Spaltung)

Die chemische Reaktion bzw. Spaltung des Substrats wird direkt im aktiven Zentrum vollzogen.

Phase 3 des enzymatischen Reaktionsablaufs (Lösen bzw. Freisetzung)

Die Produkte lösen sich aus dem aktiven Zentrum; das Enzym geht unverändert aus der Reaktion hervor und steht für nachfolgende Zyklen bereit.

RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel)

Besagt, dass sich die Reaktionsgeschwindigkeit der chemischen Reaktion bei einer Temperaturerhöhung um $10\,^\circ\text{C}$ verdoppelt.

Temperaturoptimum

Definierte Temperatur, bei welcher ein spezifisches Enzym die maximale katalytische Umsetzungsgeschwindigkeit erreicht (liegt bei menschlichen Enzymen typischerweise bei $37\,^\circ\text{C}$).

Denaturierung (thermisch)

Verlust der nativen Konformation des Enzyms durch übermäßiges Erhitzen, wodurch die Form des aktiven Zentrums irreversibel verändert wird und das Substrat nicht mehr hineinpasst.

pH-Optimum

Spezifischer pH-Wert, bei welchem die Konformation eines Enzyms optimal stabilisiert ist und es am besten arbeitet; Abweichungen führen zu Konformationsänderungen und vermindern die Katalyserate.

Pepsin

Im Magensaft lokalisiertes Enzym mit einem pH-Optimum im stark sauren Bereich bei einem Wert von $\text{pH } 2$.

Amylase

Unter anderem im Speichel vorkommendes Enzym mit einem pH-Optimum im neutralen Bereich bei einem Wert von $\text{pH } 7$.

Trypsin

Im Dünndarm lokalisiertes Enzym, das optimal im alkalischen bzw. basischen Bereich arbeitet.

Kompetitive Hemmung

Reversible Hemmungsform, bei der ein substratähnlicher Hemmstoff direkt mit dem natürlichen Substrat um die Bindung am aktiven Zentrum konkurriert; durch Erhöhung der Substratkonzentration kann der Hemmstoff verdrängt werden.

Irreversible Hemmung

Dauerhafte Hemmung, bei der Hemmstoffe eine feste Bindung eingehen oder das Enzym modifizieren; dies führt zu einer bleibenden Konformationsänderung des aktiven Zentrums, die nicht durch Erhöhung der Substratkonzentration behoben werden kann (z. B. durch Schwermetalle wie Bleiionen).