Enzymer del 2- inhibitorer, enzymmekanismer, koenzymer

Enzymer - viktigt inom läkemedelsutvecklingen

Lineweaver-burkgraf: inverterar V0/\[S\] graf

Gör en linjär ekvation istället

y=kx+m

1/V0 = y

k=KM/Vmax

x= 1/\[S\]

m=1/Vmax

Kcat

=viktig kinetisk parameter som talar om hur effektivt enzymet är

Det katalytiska steget kcat är det långsammaste steget och avgör hastigheten för reaktionen

kcat= Vmax/ \[E\]t → antal molekyler produkt som bildas pr tidsenhet (enzym är mättat) av varje enzym molekyl

Vmax

=antal molekyler produkt som bildas per tidsenhet när enzymet är mättat

Inhibitorer

Gör så att enzymer fungerar sämre

Irreversibla och reversibla inhibitorer

Irreversibla inhibitorer

Analoga till övergångstillståndet

Passar bäst till övergång

Strukturen är stabil och ej kortlivad

Binder till aktiva sätet- produkten kan ej bildas

Ej kovalent bunden-men fortfarande starka bindningar

Irreversibla inhibitirer: mekanismbaserade inhibitorer

DIFP- inhibitor som förhindrar enzymet att binda substrat- kovalent bindning

Exempel på irreversibla hämmare

Aspirin-irreversibel

Ibuprofen-reversibel

Reversibla inhibitorer:

kompetetiva och icke kompetetiva

Kompetetiva inhibitorer

Tävling

Lite \[S\] - I vinner

Mycket \[S\]- S vinner

I binder aktiva sätet-påverkar Km

Kmapp=aKM “apparent”

KMapp> KM ALLTID

Vmax är OFÖRÄNDRAT

Icke kompetetiv inhibition

Ibuprofen

VMaxapp- LÄGRE Vmax/a

KM är OFÖRÄNDRAD

Binder ej på samma ställe som substrat

Graferna!!

\

Ska kunna rita och förstå de olika graferna!

Enzymmekanismer

Olika mekanismer för olika enzymer

* Generell Syra bas katalys→ ofta övergångs, plockar upp H+ som kan doneras
* Metalljonkatalys→ katjoner hjälper substratet att binda, plockar upp joner
* Kovalent katalys→ krymotrypsin=proteas,matspjälkningen

Katalytisk triad

= tre enzymer som sitter ihop

Kovalentkatalys:

5 steg i kovalentkatalys

SKA förstå och se på bild- behöver ej kunna allt

Koenzymer

Vitaminer

Niacin

Riboflavin

Pantotensyra