I repetycja biochemia

zawartość % tlenu w organizmie

55,1

zawartość % węgla w organizmie

27,3

zawartość % wodoru w organizmie

9,8

zawartość % azotu w organizmie

2,4

zawartość % wapnia w organizmie

1,5

zawartość % fosforu w organizmie

2,6

energia wiązania kowalencyjnego

400 kJ/mol

energia wiązania wodorowego

10-40 kJ/mol

jakie etapy procesu syntezy kolagenu mają miejsce w ER?

(wejście do ER) odcięcie sekwencji sygnałowej przez peptydazę sygnałową

hydroksylacja niektórych reszt lizynowych i prolinowych

dodanie N-oligosacharydów do sekwencji C-terminalnej

jaki enzym katalizuje reakcję hydroksylacji reszt prolinowych w procesie syntezy kolagenu? jakie inne składniki są niezbędne?

hydroksylaza prolilowa

Fe2+

askorbinian

jaką funkcję w procesie syntezy kolagenu pełni hydroksylacja reszt prolilowych i lizylowych?

umożliwia powstawanie wiązań wodorowych, co będzie stabilizować dojrzałe białko

jakie etapy procesu syntezy kolagenu mają miejsce w Aparacie Golgiego?

glikolizacja reszt lizylowych

połączenie łańcuchów polipeptydowych z wytworzeniem wiązań dwusiarczkowych - utworzenie potrójnej helisy (prokolagenu)

co katalizuje reakcję glikolizacji reszt lizylowych w procesie syntezy kolagenu?

galaktozylotransferaza

glukozylotransferaza

jak działa peptydaza kolagenowa?

usuwa amino- i karboksykońce (selektywna proteoliza) - powstaje tropokolagen

jak działa oksydaza lizylowa w procesie syntezy kolagenu?

przekształca reszty lizyny w reszty allizyny przy udziale jonów miedzi

które typy kolagenów mają zdolność tworzenia włókien?

I

II

III

V

XI

jakie właściwości ma beta-aminopropionitryl?

jest inhibitorem oksydazy lizylowej

co jest markerem degradacji kolagenu we krwi i moczu?

pirydynolina

deoksypirydynolina

jakie etapy procesu syntezy kolagenu mają miejsce na zewnątrz komórki?

przekształcenie reszt lizyny w reszty allizyny

utworzenie tropokolagenu (odcięcie amino- i karboksykońców)

łączenie tropokolagenów

agregacja fibryl

między czym tworzą się kowalencyjne wiązania krzyżowe, które stabilizują włókna kolagenu?

między resztami lizyny, allizyny i 5-hydroksyproliny

jakie enzymy odpowiadają za degradację kolagenu?

metaloproteinazy (MMP)

inhibitory MMP

niespecyficzny - alfa-2-makroglobulina

specyficzny (TIMP)

czym jest NLS w gotowym białku?

sekwencja kierująca do jądra

rola TOM

(translocase of outer membrane)

transport białka przez zewnętrzną błonę mitochondrium

rola SAM

(sorting and assembly machinery)

umieszczanie białek transbłonowych w zewnętrznej błonie mitochondrialnej

rola TIM23 i TIM22

(translocase of inner membrane)

TIM23 - transport białek do matrix przez wewnętrzną błonę mitochondrialną

TIM22 - umieszczanie transporterów przezbłonowych w wewnętrznej błonie mitochondrialnej

rola PAM w transporcie białek przez błonę mitochondrialną

(presequence translocase-associated motor)

napędzanie transportu białek przez wewnętrzną błonę mitochondrialną

reszty których aminokwasów ulegają fosforylacji w potranslacyjnej modyfikacji białek?

seryna

treonina

tyrozyna

gdzie kierowane są białka z przyłączonym mannozo-6-fosforanem?

do lizosomów

aminokwasy endogenne

Gly

Ala

Tyr

Asp

Glu

Gln

Pro

Cys

Arg

His

aminokwasy egzogenne

Val

Leu

Ile

Lys

Met

Thr

Phe

Trp

aminokwasy (tylko) glikogenne

Arg

Ala

Asp

Asn

Cys

Glu

Gln

Gly

His

Pro

Met

Ser

Val

aminokwasy (tylko) ketogenne

Lys

Leu

aminokwasy glikogenne i ketogenne

Ile

Tyr

Phe

Trp

Thr

przykłady wolnych aminokwasów (niewystępujących w białkach)

ornityna

cytrulina

homoseryna

homocysteina

beta-alanina

kwas gamma-aminomasłowy

tyroksyna

trójjodotyronina

tauryna

rola homocysteiny

metabolizm aminokwasów i witamin

rola homoseryny

metabolizm aminokwasów

rola ornityny

synteza argininy

jak zbudowana jest cząsteczka insuliny?

łańcuchy A-21aa i B-30aa połączone mostkami disulfidowymi

jakie enzymy katalizują syntezę glutationu?

syntetaza glutamylocysteinowa

syntetaza glutationowa

funkcja glutationu

chroni lipidy przed samoutlenieniem

czym jest domena białkowa?

wydzielony, zwarty fragment struktury trzeciorzędowej, pełniący w białku określoną funkcję

jakie aminokwasy stabilizują strukturę alfa-helisy?

Ala

Val

Leu

Phe

Trp

Met

His

Gln

jakie aminokwasy destabilizują strukturę alfa-helisy?

Gly

Glu

Asp

Lys

Arg

Tyr

Asn

Ser

Thr

Ile

obecność ... zawsze prowadzi do przerwania alfa-helisy

proliny

jakie aminokwasy występują w miejscach zagięcia beta-zwoju?

Pro

Gly

inne aminokwasy z łańcuchami bocznymi z ładunkiem

co odpowiada za prawidłowe zwijanie białek?

białka chaperonowe - Hsp70, Hsp90, BIP

izomeraza disiarczkowa białek

peptydyloprolilo-cis-trans izomeraza (zmiana konformacji proliny)

co stanowi grupę prostetyczną w mioglobinie?

hem (Fe2+ i protoporfiryna)

budowa cząsteczki hemoglobiny A1

2 podjednostki alfa

2 podjednostki beta

budowa cząsteczki hemoglobiny A2

2 podjednostki alfa

2 podjednostki delta

rola 2,3-BPG

znajduje się w erytrocytach

obniża powinowactwo hemoglobiny do tlenu, co ułatwia uwalnianie tlenu w tkankach

gdzie wytwarzane są albuminy?

w wątrobie

ile wynosi stężenia białek we krwi?

70 mg/ml

grupy białek w osoczu + ich zawartość procentowa

albuminy - 55,2%

globuliny (frakcje alfa1, alfa2, beta1, beta2, gamma) - 38,3%

fibrynogen - 6,5%

na jakie frakcje rozdzielą się białka surowicy podczas elektroforezy na octanie celulozy?

albumina

alfa1-globuliny

alfa2-globuliny

beta-globuliny

gamma-globuliny

przykłady chorób, w których przebiegu występuje hipoalbuminemia

choroby wątroby

nefropatia

choroby jelit

nadczynność tarczycy

hiperkortyzolemii (przy oparzeniach)

jakim typem białka jest ceruloplazmina? jaka jest jej funkcja?

alfa-globulina

transportuje miedź

jakim typem białka jest transferyna?

beta-globulina

czym jest alfa1-antytrypsyna?

antyproteinaza

białko ostrej fazy

najważniejszy inhibitor proteaz serynowych w osoczu (ochrona przed elastazą i trypsyną)

co jest najlepszą metodą pozwalającą na ilościowe oznaczenie zawartości białka?

ELISA (test immunoenzymatyczny)

rola 2-merkaptoetanolu w elektroforezie na żelu poliakrylamidowym

powoduje rozerwanie mostków disiarczkowych (rozpad białek na składowe peptydy)

rola detergentu SDS w elektroforezie na żelu poliakrylamidowym

nadaje peptydom ładunek ujemny

z jakich warstw składa się żel poliakrylamidowy (elektroforeza)?

żel zagęszczający (niższe pH)

żel rozdzielający (wyższe pH)

w jakiej kolejności cząsteczki przemieszczają się w warstwie zagęszczającej żelu poliakrylamidowego?

(od - do +)

glicyna

białka

Cl-

w jakiej kolejności cząsteczki przemieszczają się w warstwie rozdzielającej żelu poliakrylamidowego?

(od - do +)

białka

glicyna

Cl-

rola APS i TEMED w elektroforezie

powstawanie wolnych rodników

czym różni się osocze od surowicy?

osocze to płynny składnik krwi, pozostały po usunięciu komórek krwi i skrzepu

surowica to osocze pozbawione fibrynogenu i czynników krzepnięcia

mediatory stanu zapalnego

IL-1

IL-6

IL-8

TNF-alfa

pozytywne białka ostrej fazy

CRP

fibrynogen

składowa C3 i C4 dopełniacza

negatywne białka ostrej fazy

albuminy

transferyna

antytrombina

przykłady grup prostetycznych

jony metali, fosforan pirydoksalu, mononukleotyd flawinowy, dinukleotyd flawinowoadeninowy, difosforan tiaminy, biotyna

jakie metale występują w metaloenzymach?

jony Fe, Co, Cu, Mg, Mn, Zn

rola jonów metali w grupach prostetycznych enzymów

ułatwiają przyłączanie i orientację substratów

mogą uczynić substrat bardziej elektrofilowym lub nukleofilowym

czym różnią się kofaktory od grup prostetycznych?

kofaktor łączy się z enzymem przejściowo, może ulec dysocjacji, a grupa prostetyczna jest stałą częścią enzymu

czym różnią się metaloenzymy od enzymów aktywowanych przez metal?

metaloenzymy mają jon metalu w grupie prostetycznej, a enzymy aktywowane przez metal wymagają jonu metalu jako kofaktora

rola witaminy B jako komponentów koenzymów

nikotynamid (B3) - koenzymy reakcji redoks NAD+ i NADP+

ryboflawina (B2) - koenzymy redoks FMN i FAD

kwas pantotenowy (B5) - koenzym A

tiamina (B1) - dekarboksylacja ketokwasów

kwas foliowy (B9) i kobamid (B12??) - metabolizm ugrupowań monowęglowych

na czym polega kataliza przez sąsiedztwo?

enzym przyłącza substraty do miejsca aktywnego, powstaje tam wysokie stężenie substratu, a cząsteczki względem siebie ułożone są optymalnie do zajścia rekacji

te dwa czynniki przyspieszają reakcję

na czym polega kataliza kwasowo-zasadowa?

grupy prostetyczne mogą działać jak kwas lub zasada Lewisa

kataliza specyficzna kwasowo lub zasadowo - szybkość reakcji jest wrażliwa na zmiany pH, ale tylko gdy dawcą lub biorcą protonów jest kwas lub zasada UCZESTNICZĄCA w reakcji (inne kwasy czy zasady nie wpływają na szybkość)

kataliza ogólna kwasowa lub zasadowa - szybkość reakcji jest wrażliwa na wszystkie obecne kwasy lub zasady

na czym polega kataliza przez odkształcenie cząsteczki substratu?

enzym przyłącza cząsteczki substratu w taki sposób, aby spowodować naprężenie odpowiedniego wiązania, dzięki temu wiązanie łatwiej ulega rozerwaniu

na czym polega kataliza kowalencyjna?

między substratem a enzymem tworzy się wiązanie kowalencyjne (przejściowo zmienia się konfiguracja enzymu)

najpopularniejsza w reakcjach przenoszenia grup

czym różni się działanie chymotrypsyny i trypsyny?

chymotrypsyna rozrywa wiązania peptydowe od strony karboksylowej aminokwasów z hydrofobowymi resztami

trypsyna rozrywa wiązania peptydowe od strony karboksylowej aminokwasów zasadowych

czym jest enzym monomeryczny?

enzym zbudowany z jednego łańcucha polipeptydowego lub z kilku łańcuchów połączonych kowalencyjnie

czym jest enzym oligomeryczny?

enzym zbudowany z minimum dwóch podjednostek połączonych wiązaniami niekowalencyjnymi

czym są izoenzymy?

odmienne formy molekularne enzymu katalizujące tę samą reakcję

charakterystyka izoenzymów

najczęściej są produktami różnych genów

różnice w składzie podjednostkowym

różnice we właściwościach

w różnych typach komórek

profil izomerów może zmieniać się pod wpływem czynników środowiska, różnicowania komórek, procesów patologicznych

czym jest LDH?

dehydrogenaza mleczanowa

w jej budowie wyróżniamy 2 typy podjednostek: H (sercowy) i M (mięsień szkieletowy)

ile form przyjmuje LDH?

5

LDH1 - H4

LDH2 - H3M

LDH3 - H2M2

LDH4 - HM3

LDH5 - M4

klasyfikacja enzymów

klasa 1 - oksydoreduktazy

klasa 2 - transferazy

klasa 3 - hydrolazy

klasa 4 - liazy

klasa 5 - izomerazy

klasa 6 - ligazy

entalpia swobodna (wzór)

ΔG=ΔH-TΔS

(energia swobodna Gibbsa = zmiana entalpii - temperatura x zmiana entropii

ΔG0=-RT lnKeq

(-stała gazowa x temperatura absolutna x ln z stałej równowagi)

jeśli ΔG

reakcja zaszła samorzutnie

ile wynosi ΔG dla reakcji w stanie równowagi?

0

czy ΔG dostarcza informacji o szybkości reakcji?

nie

równanie Michaelisa-Menten

czym jest stała Michaelisa?

stężenie substratu, przy którym prędkość wynosi połowę prędkości maksymalnej osiąganej przy danym stężeniu enzymu

Wykres Lineweavera-Burka

1/v = Km/vmax x 1/[S] + 1/vmax

kiedy mówimy o kooperatywności?

gdy wiązanie cząsteczki ligandu z enzymem wpływa na wiązanie następnej cząsteczki ligandu przez ten enzym

czym jest efekt homotropowy w kooperatywności?

ligand wpływa na wiązanie cząsteczek tego samego ligandu

czym jest efekt heterotropowy w kooperatywności?

ligand wpływa na wiązanie cząsteczek innego ligandu

czym czym jest kooperatywność dodatnia?

obecność jednego ligandu ułatwia wiązanie kolejnych cząsteczek ligandu do enzymu

czym jest kooppertatywność ujemna?

obecność jednego ligandu hamuje wiązanie kolejnych cząsteczek ligandu do enzymu