knowt logo

Enzims i inhibidors

ENZIMS:

R: Estat de transició: poden tornar o acabar acció.

Energia activació: fa que s’arribi a l’estat de transició.

El catalitzador queda intacte després de la recció, redueix la quantitat d’energia i són específics.

Biocatalitzadors:

Tipus:

  • Enzims: proteïnes que intervenen en reaccions químiques immediates.

  • Vitamines: diverses estructures, s’incorporen a la dieta, reaccions químiques immediates com cofactors.

  • Hormones: diverses estructures que sintetitzen accions a distància.

Els enzims augmenten la velocitat de la reacció.

Reaccions químiques:

  • Exergòniques: desprenen ATP, catabòlic

  • Endergòniques: necessiten ATP, ANABÒLICA

Sintetitzar ATP:

-Nivell de substrats: fosfats al medi

-Fosforilació oxidativa

-Fotofosforilació

Enzims:

Estructura globular, més gran que el substrat.

Tipus d’enzims:

  • Globulars solubles: es troben al medi aquós

  • De membrana: origen bacterià

Actuen a molt baixa concentració:

Cinètica enzimàtica:

R.Q. no catalitzada: la velocitat augmenta proporcional a l’augment de concentració

R.Q. catalitzada: concentració d’enzim constant, la velocitat augmenta fina a saturar

Km: concentració de substrat on la velocitat es la meitat, indica l’afinitat enzim-substrat.

Substrat constant, augment enzim:

Factors que modifiquen l’activitat enzimàtica:

  • Temperatura

  • Ph, afecta al centre actiu.

Cofactors:

Enzim amb part proteica i cofactor.

Són necessaris s’acostumen a ingerir a la dieta.

  • Inorgànics: Zinc, Coure

  • Orgànics: ATP,ADP,FAD…

Els cofactors inorgànics poden estar sempre associats a la proteïna, grup prostètic.

Estructura:

Aminoàcids conformacionals: donen forma

Centre actiu:

- Aminoàcids de contacte: participen en la unió del substrat però no en la reacció

- Aminoàcids catalitzadors: participen en la recció

Mecanismes d’unió:

Model clau-pany: la forma de l’enzim no canvia:

Model acoblament induït: la forma canvia quan està en contacte amb el substrat.

INHIBIDORS:

Fan disminuir activitat enzimàtica perquè entren en contacte amb el centre actiu però no afecten a la forma.

  • Isostèrics: la seva funció es fa al centre actiu

  • Al·lostèrics: entra en contacte amb el centre al·lostèric

  1. Tius d’inhibicions:

    • Irreversible: proboca molts danys irrebersibles.

    • Reversoble: només perjudica quan estan enllaçats.

      • Competitiva: inhibidor semblant al substrat i competeixen per l’enzim

      • No competitiva: inhibidor i el substrat no s’asemblen, nos’uneixen al mateix lloc i el perjudica.

Reversible competitiva:

Provoquen que a la gràfica la Km sigui més gran però que assoleixi la velocitat

màxima.

Reversible no competitiva:

La Km és igual però la velocitat màxima es redueix.

Enzims i inhibidors

ENZIMS:

R: Estat de transició: poden tornar o acabar acció.

Energia activació: fa que s’arribi a l’estat de transició.

El catalitzador queda intacte després de la recció, redueix la quantitat d’energia i són específics.

Biocatalitzadors:

Tipus:

  • Enzims: proteïnes que intervenen en reaccions químiques immediates.

  • Vitamines: diverses estructures, s’incorporen a la dieta, reaccions químiques immediates com cofactors.

  • Hormones: diverses estructures que sintetitzen accions a distància.

Els enzims augmenten la velocitat de la reacció.

Reaccions químiques:

  • Exergòniques: desprenen ATP, catabòlic

  • Endergòniques: necessiten ATP, ANABÒLICA

Sintetitzar ATP:

-Nivell de substrats: fosfats al medi

-Fosforilació oxidativa

-Fotofosforilació

Enzims:

Estructura globular, més gran que el substrat.

Tipus d’enzims:

  • Globulars solubles: es troben al medi aquós

  • De membrana: origen bacterià

Actuen a molt baixa concentració:

Cinètica enzimàtica:

R.Q. no catalitzada: la velocitat augmenta proporcional a l’augment de concentració

R.Q. catalitzada: concentració d’enzim constant, la velocitat augmenta fina a saturar

Km: concentració de substrat on la velocitat es la meitat, indica l’afinitat enzim-substrat.

Substrat constant, augment enzim:

Factors que modifiquen l’activitat enzimàtica:

  • Temperatura

  • Ph, afecta al centre actiu.

Cofactors:

Enzim amb part proteica i cofactor.

Són necessaris s’acostumen a ingerir a la dieta.

  • Inorgànics: Zinc, Coure

  • Orgànics: ATP,ADP,FAD…

Els cofactors inorgànics poden estar sempre associats a la proteïna, grup prostètic.

Estructura:

Aminoàcids conformacionals: donen forma

Centre actiu:

- Aminoàcids de contacte: participen en la unió del substrat però no en la reacció

- Aminoàcids catalitzadors: participen en la recció

Mecanismes d’unió:

Model clau-pany: la forma de l’enzim no canvia:

Model acoblament induït: la forma canvia quan està en contacte amb el substrat.

INHIBIDORS:

Fan disminuir activitat enzimàtica perquè entren en contacte amb el centre actiu però no afecten a la forma.

  • Isostèrics: la seva funció es fa al centre actiu

  • Al·lostèrics: entra en contacte amb el centre al·lostèric

  1. Tius d’inhibicions:

    • Irreversible: proboca molts danys irrebersibles.

    • Reversoble: només perjudica quan estan enllaçats.

      • Competitiva: inhibidor semblant al substrat i competeixen per l’enzim

      • No competitiva: inhibidor i el substrat no s’asemblen, nos’uneixen al mateix lloc i el perjudica.

Reversible competitiva:

Provoquen que a la gràfica la Km sigui més gran però que assoleixi la velocitat

màxima.

Reversible no competitiva:

La Km és igual però la velocitat màxima es redueix.