C1.1 Enzimas y metabolismo: Interacción e interdependencia
Enzimas y Metabolismo: Interacción e Interdependencia
1. El Metabolismo y la Función Enzimática
El metabolismo es la suma total de todas las reacciones químicas que ocurren en un organismo, dividiéndose en:
Catabolismo: Reacciones de ruptura o degradación de moléculas complejas en más simples, liberando energía.
Anabolismo: Reacciones de síntesis de moléculas complejas a partir de moléculas más simples, que requieren energía.
Ambos procesos catabólicos y anabólicos están regulados por enzimas.
Las reacciones sin enzimas suelen ser muy lentas, por lo que la catálisis enzimática es esencial para la vida.
2. Definiciones Clave y Propiedades de las Enzimas
Enzima: Un catalizador biológico (generalmente una proteína) que aumenta la tasa de una reacción química sin ser consumida en el proceso. Solo se necesitan pequeñas cantidades.
Sustrato: La molécula sobre la cual actúa una enzima.
Sitio Activo: La región específica de la enzima, de forma tridimensional precisa, donde se une el sustrato para que ocurra la catálisis.
Producto: La o las moléculas resultantes de la reacción enzimática.
Naturaleza proteica: Las enzimas son típicamente proteínas globulares con una estructura 3D precisa.
Coenzima: Una molécula auxiliar (no proteica) que colabora con muchas enzimas para llevar a cabo su función catalítica.
3. Mecanismo de Acción Enzimática
Especificidad: Las enzimas son altamente específicas, lo que significa que cada enzima cataliza una reacción particular o un pequeño grupo de reacciones relacionadas. Por ejemplo, en un ciclo metabólico con 5 reacciones diferentes, se requieren 5 enzimas distintas.
Reducción de la Energía de Activación: Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación (E_a), que es la cantidad mínima de energía necesaria para que una reacción química se inicie. Al reducir esta barrera, la enzima permite que la reacción ocurra de manera más rápida y espontánea.
Sin enzima: La reacción requiere una energía de activación elevada y tiende a ser lenta o no ocurrir.
Con enzima: La energía de activación se reduce drásticamente, haciendo que la reacción proceda con mayor facilidad y velocidad.
Unión Sustrato-Enzima:
El sustrato se mueve aleatoriamente en el medio.
Cuando el sustrato está suficientemente cerca del sitio activo, las propiedades químicas de la superficie enzimática lo atraen.
4. Modelos de Interacción Enzima-Sustrato
Modelo Llave-Cerradura (Lock-and-Key Model):
Propuesto por Emil Fischer en 1894.
La enzima (cerradura) y el sustrato (llave) tienen formas complementarias y rígidas.
El sustrato encaja perfectamente en el sitio activo, como una llave en su cerradura.
Modelo de Encaje Inducido (Induced Fit Model):
Propuesto por Daniel Koshland en 1958.
El sitio activo no es rígido, sino flexible.
Las formas de la enzima (sitio activo) y el sustrato se ajustan mutuamente al ligarse, maximizando el encaje y optimizando la catálisis.
5. Movimiento Molecular y Colisiones
Las reacciones enzimáticas dependen de las colisiones entre el sustrato y el sitio activo de la enzima.
En el citoplasma: Tanto las enzimas como los sustratos suelen estar en libre movimiento.
Relación tamaño-movimiento:
Los sustratos pequeños tienden a moverse más libremente.
Cuando los sustratos son grandes (ej., en la replicación del ADN), es la enzima la que debe moverse hacia el sustrato.
Enzimas de membrana: Las enzimas embebidas en las membranas celulares están fijas, por lo que el sustrato debe difundirse hacia ellas.
6. Factores que Afectan la Tasa de Reacción Enzimática
Temperatura:
Cada enzima posee una temperatura óptima a la cual su actividad es máxima.
Por debajo de la temperatura óptima, la actividad disminuye debido a una menor energía cinética de las moléculas, reduciendo la frecuencia de colisiones.
Por encima de la temperatura óptima, la actividad disminuye drásticamente debido a la desnaturalización de la enzima (pérdida de su estructura 3D y, por ende, de su sitio activo), lo cual es irreversible en la mayoría de los casos.
pH:
Similar a la temperatura, cada enzima tiene un pH óptimo en el que su actividad es máxima.
Valores de pH muy por encima o por debajo del óptimo alteran las cargas de los aminoácidos en el sitio activo, afectando su estructura 3D y causando desnaturalización.
Ejemplos de pH óptimos varían: algunas enzimas digestivas pueden funcionar a pH muy ácidos (ej., pepsina en el estómago con pH cercano a 2), mientras que muchas enzimas citoplasmáticas funcionan a pH neutro (aproximadamente 7).
Concentración de Sustrato:
A una concentración de enzima constante, la velocidad de la reacción aumenta a medida que se incrementa la concentración de sustrato.
Eventualmente, la velocidad alcanza una meseta conocida como velocidad máxima (V_{max}). Esto ocurre porque todos los sitios activos de las enzimas están saturados con sustrato; no hay sitios activos libres para unir más sustrato, por lo tanto, un aumento adicional en la concentración de sustrato no puede acelerar más la reacción.
7. Medidas en Reacciones Catalizadas por Enzimas
Para estudiar o cuantificar reacciones enzimáticas, se utilizan diversas medidas:
Masa de la enzima o reactantes:
Unidad: Gramos (g) o miligramos (mg).
Método: Balanza electrónica.
Volumen de las soluciones:
Unidad: Decímetro cúbico (dm^3) o centímetro cúbico (cm^3).
Método: Pipetas, cilindros graduados.
Concentración molar:
Unidad: Moles por decímetro cúbico (mol ext{ } dm^{-3}).
Método: Medida indirecta de masa y volumen.
Concentración de masa:
Unidad: Gramos por decímetro cúbico (g ext{ } dm^{-3}).
Método: Medida indirecta de masa y volumen.
Temperatura:
Unidad: Grados Celsius (°C).
Método: Termómetro, sonda digital.
Acidez (pH):
Unidad: pH (escala logarítmica).
Método: pH-metro, indicador universal.
Absorción de luz:
Unidad: Porcentaje de absorción (oldsymbol{\%}).
Método: Colorímetro o espectrofotómetro (útil para cuantificar cambios en la concentración de sustratos o productos que absorben luz a una longitud de onda específica).