Coenzymes - Vitamines

1. Types de Coenzymes

A. Définition et importance

Nombreuses enzymes nécessitent → coenzymes (= molécules non protéiques essentielles → catalyse réactions enzymatiques). Les coenzymes peuvent se lier à l'enzyme de manière covalente ou non covalente (solide), et sont classées en deux groupes :

→ Sont appelées Apoenzymes (+ coenzyme = Holoenzyme)

  • Coenzymes synthétisées par l'organisme :

    • → Réactions transfert de groupes et électrons

    • Exemples :

      • ATP (Adénosine triphosphate)

      • UDP (Uridine diphosphate)

      • Ubiquinone

      • Cytochromes

  • Coenzymes dérivées de vitamines :

    • → Transfert H ou groupe C1, dé-/carboxylation, transamination, etc.

    • Exemples :

      • NAD+ (Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid)

      • FAD (Flavine-Adénine-Dinucléotide)

      • Coenzyme A

      • Acide ascorbique (vitamine C)

    • Vitamines correspondantes :

      • Niacine (B3)

      • Riboflavine (vitamine B2)

      • Vitamine B6

      • Acide pantothénique (B5)

      • Vitamine C

B. Propriétés des Coenzymes

Les coenzymes → transformations chimiques durant les réactions catalysées par les enzymes.

  • Cosubstrats : temporairement liés, régénérés ailleurs.

  • Groupes prosthétiques (coenzyme) : liés de manière covalente à l'enzyme.

2. Classes de Vitamines

Les vitamines sont essentielles au métabolisme, nécessaires en petites quantités. Elles se divisent en deux grandes classes :

  • Vitamines hydrosolubles

    • → C (Acide ascorbique), B2 (Riboflavine), B6 (Pyridoxine), B12 (Cobalamine), etc…

  • Vitamines liposolubles

    • → A (Rétinol), D (Cholécalciférol), E (Tocophérol) et K (Phylloquinone, Ménaquinone)

3. Vitamines dans le métabolisme

A. Absorption

Plupart des vitamines = coenzymes au réaction enzymatiques. Leur intégration → enzymes se fait comme suit :

  • Vitamine → Résorption intestinale → Transport sang → Réception cellules → Transfo en coenzyme → Associat° avec apoenzyme → Enzyme (holoenzyme)

B. Carence en Vitamines

Une hypovitaminose (manque vit.) peut résulter :

  • D'un apport insuffisant en vitamines.

  • D'une absorption intestinale perturbée.

  • D'un transfert perturbé vers la forme coenzyme.

→ Tableau clinique plutôt grave : ~200J => Chgmt morpho.

C. Métalloenzymes

Les métalloenzymes contiennent des ions métalliques (cofacteurs importants → importance oligo-éléments).

  • Soit intégrés comme composants de groupes prosthétiques.

  • Soit directement complexés par chaînes lat. d’AA

    → Fe2+, Cu2+, Zn2+, Mg2+

D. Vitamines dans le métabolisme

Les vitamines jouent des rôles cruciaux dans presque toutes les voies métaboliques :

  • Vitamine/Coenzyme :

    • Comme partenaire d’oxydoréduction :

      • Niacine, niacinamide / NADH

      • Riboflavine (B2) / FADH2

    • Comme activateur universel :

      • Acide pantothénique / Coenzyme A (CoA)

    • Comme antioxydant :

      • Acide ascorbique (C)

E. Niacine (acide nicotinique) et Niacinamide (amide)

  • → Agissent toutes 2 comme vitamine

    • Sources : Levures, viandes maigres, foie, volaille.

    • Métabolisme : Absorbée et utilisée dans tous les tissus pour biosynthétiser NAD+ et NADP+.

    • Besoins : En fonction de l’alimentation (1.6 mg/100kJ)

      • NAD+ et NADP+ aussi synthétisés du produit intermédiaire du métabolisme tryptophane → remplace niacine/niacinamide

    • Rôle : NAD+/NADH = crucial dans réactions d'oxydoréduction.

      • Ex : Oxydation lactate en pyruvate → libère de l'énergie.

    • Spectre d’absorption UV : Absorption NADH est perdue à 340 nm après oxydation en NAD+.

      • → Utilisé pour déterminer activité enzyme = NADH/AD+ comme coenzyme

      • Absorpt° proportionnelle à concentrat°

F. Exemple tiré du diagnostique

  • Détermination de l’urée :

    • Urée : Produit final de l’azote protéique. Produite dans foie et transportée par sang → reins (éliminée)

    • Concentrat° dans sérum → état pathologique

      • → Hémorragie gastro-intestinale, insuffisance rénale (+), maladie foie (-), teneur en prots. dans aliments (±)

    • Diminution concentrat° NADH (photométrie) = prop. à la concentrat° urée dans échantillon → prop. à ammoniac

G. Riboflavine, vitamine B2

  • Source : Lait, foie, reins, muscle cardiaque, légumes

  • Métabolisme : Phosphorylée dans muqueuse intestinale (biologiquement active)

H. Rôles de FMN/FMNH2 resp. FAD/DADH2 dans réactions d’oxydoréduction

  • → Composante du mononucléotide de flavine (FMN) et dinucléotide d’adénie (FAD)

    • Riboflavine => chaine transport électrons mitochondriale

I. Acide pantothénique (B5, CoA)

  • Source : Dans presque tous les aliments

  • Métabolisme : Forme active = Coenzyme A (CoA) → Formé dans cellules par couplage avec ATP et Cystéine

    • → Activation demande bcp NRJ

J. Acide pantothénique, précurseur de composés riche en NRJ

  • CoA active métabolites en formant un thioester (composé riche en NRJ).

    • NRJ libérée par hydrolyse du CoA → formation liaisons chimiques.

  • Acétyl-CoA (= acide acétique activé) = LE composé central du métabolisme intermédiaire

  • → But principal = former ATP pour cellule

K. Acide ascorbique (Vit. C)

  • Source : Poivrons, épinards, pommes de terre, jus de tomates et d’agrumes, etc…

  • Métabolisme : Absorbé par tous les organes via transporteur spécifique

    • Ou Sous forme d’acide déhydroascrobique via transporteur glucose (réduction ultérieur en Vit. C)

    • → Impliqué pls processus bio → puissant agent réducteur (effet antioxydant général)

  • Il intervient dans :

    • Hydroxylation de la proline (collagène)

    • Hydrolases de biosynthèse de la carnitine

    • Biosynthèse dopamine

    • et bien d’autres

      → Fonction protectrice des ions métalliques dans enzymes

4. Utilisation des enzymes

A. Utilisation dans la Biotechnologie

Capacité des enzymes à réaliser des réactions chimiques rapidement et de manière ciblée → Utilisation dans nombreux domaines

Fédération européenne de biotechnologie :

  • Biotechnologie = intégration des sciences naturelles et des sciences de l’ingénierie → utilisation organismes, cellules, parties de ceux-ci et analogues moléculaires => produits et services

    • → Traite de réactions de nature biologique réalisées avec C vivantes ou enzymes isolées.

  • a) Enzymes brutes : Activité standardisée mais PAS hautement purifiées.

    • → Si pas activité secondaire gênante = économie temps et argent.

  • b) Enzymes pures : Utilisées pour des spécifications de réaction très précises.

    • → Aussi nécessaire quand réactions perturbatrices empêchent formation produit

  • c) Enzymes immobilisées : Stables et réutilisables.

    • Si ajout enzyme nécessaire dans solution → efficace mais perdue

    • Enzyme immobilisée → Liée à substance porteuse, n’interfère pas avec purification

B. Enzymes dans technique d’application

Enzymes utilisées dans de nombreux domaines : Détergents, technologies alimentaires (amidon, bière, vin, pain, fromage, etc…), industrie papier, textile et cuire, synthèse chimique, etc…

→ Utilisation enzymes a pu s'imposer partout ou → objectifs importants en matière de technique d'application ont été atteints, comme l'assurance ou l'amélioration de la qualité, ou la réduction des coûts de processus

  • Détergent : Protéases, Lipases et Cellulases → (+) Qualité production

    • → Détachent salissures protéiniques des fibres

  • Fromage : Protéases, Chymosine, Liasses → (+) Goût et (-) Coûts

    • → Plus hygiénique et moins couteux que utilisation présure provenant caillette de veaux

  • Traitement cuire : Protéases et Collagénases → (+) Qualité, (-) Travail, (-) Impact

    • → Élimination sélective poils et composantes peau

C. Produits Laitiers

  • Fabrication du lait et produits laitiers (fromage, lait acidulé, yaourt, aliments pour animaux) → principalement protéases, lactases et lipases.

    • Dénaturation de la caséine (le principal composant protéique du lait), nécessaire à la digestibilité du lait, est réalisée dans l'estomac par la protéase chymosine.

    • Rennine : en séparant la partie hydrophile (glycosylée) de la caséine k → (-) solubilité micelles de caséine et le lait “coagule” (partie protéique précipite).

      • → Fabrication du fromage, on obtient le même effet en ajoutant de la chymosine (présure ; traditionnellement issue de l'estomac des veaux, aujourd'hui de cultures bactériennes).

D. Traitement du cuire et des textiles

L'obtention de cuir à partir de peaux animales → l'Antiquité. Début 20e siècle → remplacer les méthodes courantes (utilisation de chaux, d'alcalis et soufre) par des procédés chimiques et enzymatiques.

  • La peau animale est composée d'eau (60-65%), de protéines (30% ; dont > 90% de collagène) et de graisse et se présente comme suit :

    • L'épiderme = racines des poils, les glandes adipeuses et sudoripares (~1% de la peau).

    • Le corium (derme) (~85% épaisseur peau), sous lequel se trouve le tissu conjonctif (~15%).

    • Le cuir = derme sans poils, glandes et bien séché.