Biologie - Macromolecules

Monomère: Reagit avec un autre monomere pour créer un polymere

Polymère: plusieurs macromolecules qui ce repetent ensemble pour créer une grande molecule

Ex: proteine monomere, les structures

      Lipides monomer, on pas de monomere specifique


Macromolecules


Glucides (HEXOSES)

  • Monosaccharides

  • Disaccharides

  • polysaccharides


Monosaccharides

  • Glucose (les H dans la formule sont en haut)

  • Galactose (les H dans la formule sont en bas)

  • Fructose (forme pentagon, 5 côtés)

Disaccharides, reaction de synthese/condensation

  • Saccharose (Glucose + Fructose)

  • Maltose (Glucose + Glucose)

  • Lactose (Glucose + Galactose)

*les disaccharides doivent être séparés en monosaccharides, ex: intolerance au lactose

Polysaccharides

  • Amidon, stock le glucose dans les plantes (Les OH sont en bas)

  • Glycogene, réserve de glucose dans les animaux 

  • Cellulose, composante principale de la paroie cellulaire (chaîne lineaire de glucose) (OH sont un en haut, un en bas)




Isomères structuraux: on la même formule moleculaire MAIS une différente structure

Stéréo-isomères: on meme atomes, liees de la même maniere MAIS ils ont une disposition dans l’espace différente

  • Stéréo-isomérie geometrique: on meme propriete chimique MAIS propriete physiques différent

  • Stéréo-isomères optique: meme proprieter physique et chimique MAIS sont renverser




Liaisons!!!!

Liaison glycosidique: unit les hydroxyles

Liaison ester: liaison entre hydroxyle et carboxyle

Liaison peptidique: entre H et OH

Liaison hydrogene: atome d’hydrogène se lie avec deux atome electronegatif




Lipides

  • Tryglycerides 

  • Phospholipides

  • Steroides


Tryglycerides (réserve d'énergie)

  • Formé d’un glycerole et trois acides gras

  • Liaison ester


Gras saturés= on pas de liaisons double entre les atomes de carbone

Gras insaturer= acides gras contenant un ou plusieurs liaisons double entre atomes de carbone


Phospholipides

  • Une tête hypdrophile, une queue hydrophobe (Amphiphatique)

  • Fait partie de la membrane cellulaire

  • Il y a un groupe R attacher au phosphate


Steroides, ex: cholesterole

  • former de squelette de 4 cycles de carbone

  • sert à fabriquer certaines hormones et membrane cellulaire


Proteines

  • Monomère: acide aminer

Acide aminer


! 20 différentes sortes d’acides aminés


Structures

  • Primaire: Ligne d’acide aminer

  • Secondaire: premier repliement (3 types, Feuille beta, helice alpha, pas de configuration)

  • Tertiaire: deuxieme repliement

  • Quaternaire: interaction entre les structures tertiaire

Raisons de repliement

  • Effet hydrophobe

  • Liaisons H

  • Liaisons Ionique


Denaturation d’une proteine

  • le lien habituelle entre groupes R sont perturbés, à cause d’exposition extreme ou produits chimique, ceci veut dire que les proteine peuvent pas exercer leurs fonctions habituelles

Fonction de proteines

  • Mouvements: hemoglobines

  • Structure: Fibres et tubes s’assemble pour former structure

Enzymes = catalyseur*

  • une proteine capable d’abaisser l'énergie d’activation necessaire pour faire une reaction

  • Elle est specifique a un substrat (les proteines on leurs fonction a cause de leurs forme, donc si la forme correspond pas elle pourrais pas faire sa fonction)

*substance qui active une reaction chimique, sans ceci, cerais très lente

  • Site actif: ou le substrat ce pose pour faire la reaction

- a un forme specifique

les enzymes ne peuvent pas faire leurs fonction si les températures sont trop elever et a un pH irregulier

  • Anabolisme: petit molecules a grande molecules

  • Catabolisme: grosse molecules a petit molecules


Inhibiteurs enzematiques, ceci peut être reversible ou irreversible

  • si la liaison est convalente, elle est irreversible

-competitif- ressemble au substrat et entre en competition pour se fixer au site actif

-non competitif- change la configuration du site actif pour que le substrat entre plus

  • Si la liaison est faible, elle est reversible (l’inhibiteur entre parfaitement dans le site actif)

La regulation allosterique

  • le site allosterique est destiné à recevoir un regulateur pour stimuler ou inhibiter l’activiter enzematique

  • Inhibiteur: diminue l’activiter

  • Activateur: stimule l’activiter