Biologie - Macromolecules
Monomère: Reagit avec un autre monomere pour créer un polymere
Polymère: plusieurs macromolecules qui ce repetent ensemble pour créer une grande molecule
Ex: proteine monomere, les structures
Lipides monomer, on pas de monomere specifique
Macromolecules
Glucides (HEXOSES)
Monosaccharides
Disaccharides
polysaccharides
Monosaccharides
Glucose (les H dans la formule sont en haut)
Galactose (les H dans la formule sont en bas)
Fructose (forme pentagon, 5 côtés)
Disaccharides, reaction de synthese/condensation
Saccharose (Glucose + Fructose)
Maltose (Glucose + Glucose)
Lactose (Glucose + Galactose)
*les disaccharides doivent être séparés en monosaccharides, ex: intolerance au lactose
Polysaccharides
Amidon, stock le glucose dans les plantes (Les OH sont en bas)
Glycogene, réserve de glucose dans les animaux
Cellulose, composante principale de la paroie cellulaire (chaîne lineaire de glucose) (OH sont un en haut, un en bas)
Isomères structuraux: on la même formule moleculaire MAIS une différente structure
Stéréo-isomères: on meme atomes, liees de la même maniere MAIS ils ont une disposition dans l’espace différente
Stéréo-isomérie geometrique: on meme propriete chimique MAIS propriete physiques différent
Stéréo-isomères optique: meme proprieter physique et chimique MAIS sont renverser
Liaisons!!!!
Liaison glycosidique: unit les hydroxyles
Liaison ester: liaison entre hydroxyle et carboxyle
Liaison peptidique: entre H et OH
Liaison hydrogene: atome d’hydrogène se lie avec deux atome electronegatif
Lipides
Tryglycerides
Phospholipides
Steroides
Tryglycerides (réserve d'énergie)
Formé d’un glycerole et trois acides gras
Liaison ester
Gras saturés= on pas de liaisons double entre les atomes de carbone
Gras insaturer= acides gras contenant un ou plusieurs liaisons double entre atomes de carbone
Phospholipides
Une tête hypdrophile, une queue hydrophobe (Amphiphatique)
Fait partie de la membrane cellulaire
Il y a un groupe R attacher au phosphate
Steroides, ex: cholesterole
former de squelette de 4 cycles de carbone
sert à fabriquer certaines hormones et membrane cellulaire
Proteines
Monomère: acide aminer
Acide aminer
! 20 différentes sortes d’acides aminés
Structures
Primaire: Ligne d’acide aminer
Secondaire: premier repliement (3 types, Feuille beta, helice alpha, pas de configuration)
Tertiaire: deuxieme repliement
Quaternaire: interaction entre les structures tertiaire
Raisons de repliement
Effet hydrophobe
Liaisons H
Liaisons Ionique
Denaturation d’une proteine
le lien habituelle entre groupes R sont perturbés, à cause d’exposition extreme ou produits chimique, ceci veut dire que les proteine peuvent pas exercer leurs fonctions habituelles
Fonction de proteines
Mouvements: hemoglobines
Structure: Fibres et tubes s’assemble pour former structure
Enzymes = catalyseur*
une proteine capable d’abaisser l'énergie d’activation necessaire pour faire une reaction
Elle est specifique a un substrat (les proteines on leurs fonction a cause de leurs forme, donc si la forme correspond pas elle pourrais pas faire sa fonction)
*substance qui active une reaction chimique, sans ceci, cerais très lente
Site actif: ou le substrat ce pose pour faire la reaction
- a un forme specifique
les enzymes ne peuvent pas faire leurs fonction si les températures sont trop elever et a un pH irregulier
Anabolisme: petit molecules a grande molecules
Catabolisme: grosse molecules a petit molecules
Inhibiteurs enzematiques, ceci peut être reversible ou irreversible
si la liaison est convalente, elle est irreversible
-competitif- ressemble au substrat et entre en competition pour se fixer au site actif
-non competitif- change la configuration du site actif pour que le substrat entre plus
Si la liaison est faible, elle est reversible (l’inhibiteur entre parfaitement dans le site actif)
La regulation allosterique
le site allosterique est destiné à recevoir un regulateur pour stimuler ou inhibiter l’activiter enzematique
Inhibiteur: diminue l’activiter
Activateur: stimule l’activiter