Maturitní otázka č. 8 – Reakční kinetika

Reakční Kinetika

Teorie aktivních srážek (srážková teorie)

Mezi molekulami reaktantů dochází ke srážkám.
Srážka je účinná, pokud při ní proběhne chemická reakce.
Musí být splněny dvě základní podmínky:
- Reagující částice musí mít dostatečnou kinetickou energii – aktivační energii.
- Vhodná prostorová orientace částic, která se projevuje zvláště při srážkách složitějších molekul.

Teorie aktivovaného komplexu

Souběžně zanikají a vznikají vazby.
Při vzniku nové vazby se uvolněná energie využije na zánik původní vazby => není nutná tak vysoká aktivační energie (EA) jako u teorie aktivních srážek (TAS).

Aktivační energie (EA)

Minimální energie, kterou musí mít částice reagujících látek, aby při srážce mezi nimi mohlo dojít k chemické reakci.
Energie potřebná k zahájení chemické reakce.
U některých reakcí mají částice dostatečnou energii na to, aby mohly hned reagovat.
U jiných musí být energie dodána, aby dosáhla hodnoty aktivační energie – např. zahřátím.

Reakční kinetika

Zabývá se rychlostí chemických reakcí a faktory ovlivňující rychlost.
Definice reakční rychlosti:
- Časový úbytek/přírůstek látkového množství výchozích látek/produktů dělený stechiometrickými koeficienty.
- Pro reakci $aA + bB \rightarrow cC + dD$ , je reakční rychlost $v$ definována jako:
  $v = -\frac{\Delta n(A)}{\Delta t \times a} = -\frac{\Delta n(B)}{\Delta t \times b} = \frac{\Delta n(C)}{\Delta t \times c} = \frac{\Delta n(D)}{\Delta t \times d}$
- Jednotky: $[mol/s]$ nebo $[mol/(l \cdot s)]$

Zákony Reakční Kinetiky

Guldbergův-Waageův zákon (zákon aktivních hmot)

Rychlost chemické reakce je přímo úměrná aktivní hmotě reagujících látek.
Pro reakci $aA + bB \rightarrow cC + dD$ , je rychlost $v$ dána vztahem: $v = k \cdot [A]^\alpha \cdot [B]^\beta$
- $k$ je rychlostní konstanta.
- $[A]$ a $[B]$ jsou koncentrace reaktantů.
- $\alpha$ a $\beta$ jsou dílčí řády reakce vzhledem k reaktantům A a B.

Arrheniova rovnice

Popisuje závislost rychlostní konstanty na teplotě a aktivační energii. $k = A \cdot e^{\frac{-E_A}{RT}}$
- $k$ je rychlostní konstanta.
- $A$ je předexponenciální faktor (frekvenční faktor).
- $E_A$ je aktivační energie.
- $R$ je univerzální plynová konstanta ( $8,314 J \cdot K^{-1} \cdot mol^{-1}$ ).
- $T$ je termodynamická teplota (v Kelvinech).
- $e$ je Eulerovo číslo ( $\approx 2,718$ ).
Rychlost může být i záporná.
- $A$ , $B$ – okamžitá koncentrace vých. látek.
- $\alpha$ , $\beta$ – dílčí řády

Řád reakce (n)

Součet dílčích řádů v rovnici:
$n = \alpha + \beta + \gamma + …$
Reakce nultého řádu:
- $n = 0$
- $v = k$ , rychlost nezáleží na koncentraci výchozích látek.
Reakce 1. řádu:
- $n = 1$
- $v = k[A]^\alpha$
- Pouze jedna výchozí látka (např. rozpad peroxidu vodíku).
Reakce 2. řádu:
- $n = 2$
- $v = k[A]^1[B]^1$ nebo $v = k[A]^2$

Faktory ovlivňující rychlost chemických reakcí

Reakční mechanismus
- Sled reakcí, při které produkty první reakce jsou výchozími látkami následující reakce.
- Příklad: $C + O<em>2 \rightarrow CO$ , následuje $CO + O</em>2 \rightarrow CO_2$
- Rychlost reakčního mechanismu určuje nejpomalejší dílčí reakce.
Teplota
- Arrheniova rovnice (viz výše).
- Zvýšením teploty dojde ke zvýšení konstanty a tím i ke zvýšení rychlosti reakce.
- Van't Hoffovo pravidlo – zvýšením teploty o 10°C se reakce 2x-4x urychlí.
- Zvýšením teploty se zvýší počet částic s energií rovnou nebo vyšší než aktivační energie (EA) → větší množství účinných srážek → rychlejší reakce.
Koncentrace látek
- Zvýšením koncentrace bude v soustavě více molekul → více účinných srážek → zvýšení rychlosti reakce.
Velikost reakční plochy
- Čím je plocha větší, tím je více účinných srážek → zvýšení rychlosti reakce.
Mechanické způsoby
- Míchání, tření, drcení.
- Větší mechanické zatížení → více účinných srážek → rychlejší reakce.
Tlak
- Zvýšením tlaku reakce probíhá směrem k menšímu látkovému množství.
- Příklad: $N<em>2 + 3H</em>2 \text{ (4 moly)} \rightarrow 2NH_3 \text{ (2 moly)}$
Typ látky
- Některé látky spolu nereagují → rychlost bude nulová a nenavyšují ji.
Katalyzátor
- Látka, která snižuje/zvyšuje aktivační energii (EA).
  - Pozitivní katalyzátor: snižuje EA -> urychlují reakci.
  - Negativní katalyzátor (inhibitor): zvyšuje EA -> zpomalují reakci.
    - Stabilizátory – zastavují reakci (peroxidový radikál).
    - Katalytické jedy – brání účinku pozitivního katalyzátoru (enzymy).
  - Homogenní katalyzátor – stejné skupenství jako výchozí látky.
  - Heterogenní katalyzátor – jiném skupenství jako výchozí látky.

Autokatalýza
- Vzniklý produkt reakce současně působí jako katalyzátor.

Působení katalyzátorů v živých soustavách

Enzymy = biokatalyzátory – umožňují chemické reakce v organismu.
- Zpomalují, urychlují, zastavují chemické reakce.
- Bez katalyzátoru by reakce v těle člověka neprobíhaly.
- Zřetězení reakce do dějů a u každé reakce je jiný enzym => ovlivňují druh výsledného produktu.
- Dokonalejší a účinnější než umělé katalyzátory.
- Umožňují reakci za nevýhodných podmínek.
- Snadná regulace.
- Velké množství enzymů v buňkách.

Charakteristika enzymů

Biologický katalyzátor, který zvyšuje rychlost chemické reakce, ale nemění chemickou rovnováhu.
Jednoduchá či složená bílkovina (výjimka rRNA).
Určují povahu i rychlost chemických reakcí a řídí většinu biochemických procesů v těle organismů.

Třídění enzymů

a) Podle přítomnosti nebílkovinné části

*   Jednoduché - obsahují jen bílkovinnou část
*   Složené - kromě bílkovinné obsahují i nebílkovinnou část tzv. kofaktor

b) Podle katalytické funkce

*   oxidoreduktázy - katalyzují redoxní děje (přenos vodíku, kyslíku nebo pouze elektronů) - např.: dehydrogenázy, oxidázy, oxygenázy
*   transferázy - přenášejí funkční skupiny (například methyl-, acetyl- nebo fosfátovou skup) - např.: aminotransferázy, transglykosylázy, transmethylázy
*   hydrolázy - katalyzují hydrolytické štěpení - např.: proteázy, lipázy, esterázy
*   lyázy - štěpí C-C a C-N vazby bez vstupu vody - např.: aldolázy
*   izomerázy - katalyzují izomerizační reakce - např.: cis-trans isomerázy, epimerázy, mutázy
*   ligázy (syntetázy) - spojují dvě molekuly kovalentní vazbou za spotřeby ATP - např.: syntéza nukleových kyselin nebo proteinů

Využití enzymů

Věda a výzkum.
Potravinářství, textilním a papírenském průmyslu.
V odpadovém hospodářství.
V pracích prášcích.
Enzymové inženýrství.
Změkčování masa (papain).
Mlékárenský průmysl jako syřidla (chymosin).
Náhrada chybějících enzymů při poškození slinivky břišní.

Stavba enzymů

Enzym je vždy složená bílkovina.
Bílkovinná část = apoenzym.
Nebílkovinná část = koenzym.
- Kofaktor – lze od enzymu oddělit.
- Prostetická skupina – trvalá součást enzymu.
- Koenzymy oxidoreduktas (NAD+, NADP+, FMN, FAD) a transferas (ATP, CoASH).
Apoenzym + prostetická skupina = holoenzym.
Neaktivní forma enzymu = proenzym (zymogen).
Apoenzym ani koenzym jsou sami o sobě katalyticky neúčinné.
Aby byl enzym účinný, musí vytvořit se substrátem enzym-substrátový komplex.
Aktivní centrum = místo, na který se váže substrát a vzniká tak enzym-substrátový komplex → proběhne reakce a uvolní se enzym a produkt.
Na povrchu enzymu je obvykle jen jedno aktivní centrum (a. c.).
Substrát se do a. c. enzymu váže prostřednictvím nevazebných interakcí (van der Waalsové síly, elektrostatické síly a vodíkové můstky).
Alosterické centrum = místo, kde se naváže efektor (alosterický regulátor) a nedochází k enzymatické přeměně.
Substrát = látka vstupující do reakce
Inhibitor = látka snižující aktivitu enzymu

Princip enzymové reakce

Teorie zámku a klíče
- Substrát se váže na aktivní místo (obsahuje typické funkční skupiny, které musí odpovídat substrátu).
- Předpokládá, že místo má předem daný tvar, do kterého substrát zapadne jako klíč do zámku.
Teorie indukovaného přizpůsobení
- Aktivní místo nemá daný tvar, ale postupně se formuje při vazbě substrátu.

Faktory ovlivňující rychlost enzymové reakce

Koncentrace substrátu
- větší koncentrace, vyšší rychlost
Teplota
- čím vyšší, tím rychlejší (pouze do 60°C)
pH
- většina enzymů aktivní v úzkém rozmezí
- čím kyselejší/zásaditější -> denaturace
Vliv přítomnosti efektorů (= modifikátorů)
- pozitivní = aktivátory – aktivují proenzym
- negativní = inhibitory – zpomalují/zastavují enzym. reakci
- přirozené = běžné součásti buněk
- nepřirozené = zvenku (léky, jedy)
Druhy inhibice
- Kompetitivní – substrát s inhibitorem soutěží o aktivní místo
- Nekompetitivní – inhibitor se váže na komplex enzym-substrát
- Allosterická – inhibitor se váže na jiné místo než aktivní -> změna tvaru aktivního místa -> vazba substrátu na enzym těžší
- Inhibice substrátem a produktem
  - pokud je substrát ve velkém nadbytku, může se stát, že se na aktivní místo enzymu naváže více než jedna molekula substrátu
  - vznik těchto vazeb má za následek zpomalení reakce nebo její zastavení

Názvosloví enzymů

První se pojmenovávalo - pepsin, trypsin, ptyalin…
Poté názvosloví:
1. označení substrátu a produktu
2. označení reakce
3. koncovka -asa

Zástupci enzymů

Oxidoreduktázy – součást redoxních reakcí, dochází k přenosu H
- $NAD^+ \rightarrow NADH + H^+$
- $FAD \rightarrow FADH_2$
- $NADP^+ \rightarrow NADPH + H^+$
- $FMN \rightarrow FMNH_2$ – flavinmononukleotid
Transferázy – součást donor-akceptorové reakce, dochází k přenosu funkční skupiny
- $CoASH$ – přenáší zbytky KK
- $ATP \rightarrow ADP + P$ – přenáší fosfát -> max 2 $AMP + P$
Hydrolázy – při hydrolýzách (činitel rozkladu je voda)
- Amylázy, pepsin, trypsin, ATPáza
Lyázy – za vzniku dvojných vazeb nebo cyklických sloučenin
- Synthasy
Izomerázy – reakce s vnitřními přechody uvnitř molekuly
- Cis-trans isomerasy, mutasy
Ligázy – katalyzují napojování molekul za současného odštěpení molekuly s malou mol. hm.
- DNA-ligáza - spojování Okazakiho fragmentů DNA
- RNA-ligáza – katalyzuje napojení aminokyselin k tRNA