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Resumen de tipos de inhibición enzimática

Inhibición Competitiva

  • Ocurre cuando el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.

  • La gráfica muestra que las líneas se intersectan en el eje Y, indicando que el Vmax no cambia, pero el Km aumenta (más positivo).

  • Constante de disociación (KI): Relacionada con la concentración de sustrato (S) y el inhibidor (I).

Inhibición Acompetitiva (Uncompetitive)

  • El inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato, formando un complejo terciario.

  • En este caso, las gráficas son paralelas, tanto el Vmax como el Km disminuyen.

  • La constante de disociación KI' está relacionada con el sustrato y el inhibidor en el estado refinado.

Inhibición Mixta

  • Puede dividirse en pura y no pura:

    • No pura: Los valores de alfa y alfa' son diferentes; el Vmax disminuye y el Km aumenta.

    • Pura: Los valores de alfa y alfa' son iguales; Vmax disminuye, pero el Km permanece constante.

  • Gráficas de la inhibición mixta presentan intersecciones en diferentes cuadrantes.

  • Equilibrio en la competencia del inhibidor y el sustrato por el sitio activo.

Ejemplos de Enzimas y pH

  • La pepsina tiene actividad óptima a pH 1.5-2 en el estómago; una alcalinización provoca mala digestión.

  • Glucosa 6-fosfatasa tiene actividad a pH 8; no funcionará a pH ácido.

  • Cada enzima tiene un rango óptimo de pH que depende de su ambiente funcional.

Concepto de inhibidores suicidas

  • Inhibidores que se unen covalentemente a la enzima, desactivándola permanentemente.

  • Ejemplo: inhibidores que impiden la unión del sustrato.

Resumen Final

  • Entender el impacto de la concentración del inhibidor y la relación con el Km y Vmax es crítico para el análisis gráfico.

  • Estos conceptos son frecuentemente evaluados en exámenes de tipo MCAT.