Las enzimas que realizan la transferencia de grupos fosfato suelen utilizar el ATP para la transfosforilación.
Se les designa como cinasa.
Reacciones:
Transferencia de grupos fosfato de alta energía a las estructuras moleculares.
Cuando la transferencia se realiza a grupos que no conservan uniones de alta energía, se pasa de un nivel energético superior a uno inferior; estas reacciones son irreversibles.
En reacciones que retienen el grupo de alta energía, la reacción es reversible.
Transaminasas
Recientemente se ha incrementado el interés en las transaminasas, tanto en bioquímica como en problemas médicos, especialmente en lesiones hepáticas y cardiacas.
Existen múltiples transaminasas para distintos aminoácidos, produciendo una gran variedad de cetoácidos a partir de ellos.
Hidrolasas
Comprende cerca de 200 enzimas que tienen en común la capacidad de introducir agua (H y OH) en el substrato, provocando su hidrólisis.
Clasificación: Se nombran según el sustrato sobre el que actúan seguido de la designación hidrolasa.
Esterasas:
Enzimas poco específicas que atacan diversas uniones éster. Ejemplos:
Lipasa
Acetilcolina esterasa
Colesterol esterasa
Transición de grupos nitrogenados:
Hidrolasa que actúa sobre uniones de varios tipos y presenta diversas subclases.
Ejemplos y reacciones:
Glicerol-éster hidrolasa: Triglicérido + H₂O = diglicérido + ion de ácido graso
Grupo que cataliza la partición reversible de grupos químicos de los sustratos sin intervención de hidrólisis.
**Subclases: **
Descarboxilasas: Actúan sobre ácidos orgánicos y aminoácidos (ejemplo: descarboxilasa del ácido oxalacético produce ácido pirúvico + CO₂).
Aldeido-liasas: Desprenden formaldehído, gliceraldehído, etc.
Cetoácido-liasas: Liberan un residuo de cetoácido. Ejemplo: enzima condensante de citrato.
Isomerasas
Catalizan isomerización de tipo óptico, geométrico, funcional, de posición, entre otros.
Clasificación:
Racemasas y epimerasas: Actúan en la racemización de aminoácidos y epimerización de azúcares.
Isomerasas cis-trans: Modifican la configuración geométrica a nivel de una doble ligadura.
Oxido-reductasas intramoleculares: Catalizan reacciones de isomerización internas.
Ligasas
Permiten la unión de dos moléculas simultáneamente con degradación de ATP, liberando energía necesaria para la unión.
Ejemplos incluyen:
Aminoácido-ARN ligasas (sintetasas de aminoácidos-ARN)
Ácido-tiolligasas como la acetil CoA sintetasa.
Coenzimas
Importantes en catálisis; frecuentemente son vitaminas o derivados.
Ejemplos:
Tiamina (B₁): activación y transferencia de aldehídos.
Riboflavina (B₂): oxidación-reducción.
Coenzima A: transferencia de grupos acilo.
Cinética de las Reacciones Enzimáticas
Los factores que afectan la velocidad de una reacción enzimática incluyen temperatura, concentración de la enzima y el sustrato, pH del medio, y otros.
Inhibidores:
Desnaturalizan enzimas y pueden ser competitivos o no competitivos.
Inhibición competitiva: El inhibidor ocupa el lugar activo de la enzima, impidiendo que el sustrato acceda.
Inhibición no competitiva: El inhibidor se une en un lugar distinto del sitio activo, afectando la actividad catalítica.
Inhibición acompetitiva: Inhibidor interactúa solo con el complejo enzima-sustrato (ES).
Inhibición irreversible: Pérdida permanente de actividad catalítica, útil para identificar aminoácidos en el sitio activo.
Regulación Alostérica
Enzimas que tienen dos o más lugares de unión, con interacción entre ellos.
Cambios conformacionales de la proteína debido a la unión de ligandos en sitios alostéricos alteran la actividad biológica.
La actividad reguladora permite la retroalimentación negativa o positiva.