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Enzimas y pH
La eficiencia y actividad de las enzimas varían con el pH.
Los estados de protonación de grupos catalíticos en las enzimas cambian con el pH, afectando la reacción.
Aminoácidos en el sitio activo pueden cambiar de protonación en diferentes ambientes (hidrofílico vs hidrofóbico).
Pepsina y Quimiotripsina
Pepsina: activa en pH ácido (1.5 - 2) del estómago, corta enlaces amida en aminoácidos aromáticos.
Quimiotripsina: Acción en el terminal carbonilo de aminoácidos aromáticos, activa en pH ácido.
Si el pH aumenta (p.ej., con antiácidos a 4-5), la actividad enzimática se reduce drásticamente.
Estructura de Quimiotripsina
Composición: tres cadenas (A, B, C) conectadas por puentes disulfuro.
El pocket (hueco hidrofóbico) se une al anillo aromático.
Triada Catalítica: Histidina 57, Aspartato 102, Serina 195.
Activación de Enzimas en el Páncreas
Enzimas pancreaticas se secretan en forma inactiva (p.ej., tripsinógeno, quimiotripsinógeno).
Se activan en el duodeno por tripsina o enteroproteidasa.
Tripsina puede activar otras enzimas digestivas (p.ej., elastasa, carboxipeptidasa).
Mecanismo de Quimiotripsina
Unión del sustrato: El sustrato se une al pocket, formando complejo ES.
Ajuste inducido: La enzima cambia de forma, activa a la serina 195.
Formación del oxianión: Histidina 57 quita un protón a serina 195, atacando el carbonilo del sustrato.
Intermediario de asil-enzima: Se genera tras romper el enlace amida, liberando el primer producto.
Uso de agua: Agua ataca el carbonilo y se libera el segundo producto, regenerando la enzima.
Relación con el VIH
La HIV proteasa corta polipéptidos y los inhibidores bloquean su acción para tratar el VIH.
El VIH produce la proteasa para descomponer proteínas del sistema inmunológico, afectando su función.
Los inhibidores de la proteasa previenen que este mecanismo ocurra, ayudando en el tratamiento.