Tema 3 Introducción a las proteínas
Las proteínas son polímeros lineales construidos a partir de monómeros llamados aminoácidos unidos entre si por el enlace peptídico. Estas son las macromoléculas más abundantes en el organismo, y tienen varias funciones:
Estructural: Colágeno en la piel, queratina en el pelo.
Movimiento: Actina y miosina en músculos.
Defensa: Anticuerpos.
Almacenamiento: Albúmina en el huevo.
Hormonas: Hemoglobinas en la sangre.
Catalizadora
Transportadora
Algunas son estructuras rígidas (andamio estructural) mientras que otras son flexibles (transmisión de información). Pueden interaccionar entre sí y con otras macromoléculas biológicas para formar asociaciones complejas.
Organización de las proteínas
Estructura Primaria: De esta dependen el resto de estructuras, y está compuesta por una línea de aminoácidos.
Estructura Secundaria: Empieza a tener forma tridimensional.
Estructura Terciaria: Super plegamiento de estructura secundaria.
Estructura Cuaternaria:
Fórmula aminoácidos: Grupo carboxilo, grupo amino, carbono alfa, hidrógeno, y el radical. Entre estos aminoácidos distinguimos entre polares y apolares; los aromáticos son relativamente hidrofóbicos por el propio anillo aromático. Así, pueden participar en interacciones hidrofóbicas, especialmente cuando se apilan. Estos pueden absorber la luz ultravioleta, lo cual puede utilizarse para la cuantificación de proteínas. Por otro lado, tenemos los aminoácidos ionizables, es decir, ácidos (Ácido aspártico (Asp), Ácido glutámico (Glu)) y básicos (Histidina (His), Lisina (Lys), Arginina (Arg)). (Aprenderse dichos 5 aminoácidos). Existen esenciales, aquellos que no fabricamos y debemos consumir y no esenciales, que sí podemos fabricar. También existen los aminoácidos no proteicos, los cuales son biológicamente importantes.
La quiralidad es la propiedad de un objeto de no ser superponible con su imagen especular. Las moléculas quirales tienen la propiedad de desviar el plano de la luz polarizada de un cierto ángulo. Si rota hacia la derecha se denomina dextrógiro (D-), si denomina hacia la izquierda se denomina levógiro (L-).
Los aminoácidos tienen dos grupos ionizables: el carboxilo y el amino, y en algunos casos el radical también puede ser ionizable. Entre estos, el primero que se desprotoniza es el carboxilo (COOH) y después el amino (NH3+). La forma catiónica se alcanza con un pH bajo, y la aniónica con un pH alto. pKa1=grupo carboxilo, pKa2= grupo amino, pKr= radical. El punto isoeléctrico es el valor de pH en el que la carga neta es 0. Si no R ionizable; pI=[pKa1 + pKa2]/2. Si aminoácido ácido, pI=[pKr + pKa]/2. Si aminoácido básico, pI=[pKr + pKa2]/2.
La Ninhidrina reacciona con los aminoácidos, dando lugar a un compuesto coloreado (Púrpura de Ruherman). La reacción de ninhidrina se realiza para estudiar la presencia de aminoácidos.
El enlace peptídico constituye la unidad primaria estructural de las cadenas polipeptídicas. Los aminoácidos incorporados a esta se denominan residuos. Son enlaces sencillos pero se comportan con la rigidez de un enlace doble. Además, se trata de una estructura polar (por lo que es hidrofílica), y es un enlace plano en la que no existe libertad de giro en torno al enlace C-N. Así, solo existen dos configuraciones posibles, la trans (c alfa en lados opuestos; más frecuente por menor número de impedimentos estéricos) y la cis (c alfa en el mismo lado). Sin embargo, si existe la libertad de giro en torno al enlace N-C y C-C adyacentes al enlace peptídico, por lo que el esqueleto de la cadena puede considerarse como una sucesión de unidades planas que comparten el c alfa.
Cuando se representan los valores de phi y psi de cada AA se obtiene la gráfica de Ramachadran, que sirve para predecir la estructura del polipéptido.
En cuanto a las cadenas laterales, se suelen establecer enlaces covalentes como los puentes disulfuro, que ocurren entre los grupos SH de las cisteínas. Estos enlaces dan estabilidad a la estructura 3D de las proteínas, siendo así menos susceptibles de degradación. También se pueden dar fosforilaciones, que es fundamental en la regulación de la actividad proteica y un proceso reversible; también se pueden formar glicosilación si el carbono anomérico del azúcar reacciona con un grupo OH- de una Ser o Thr.