kemi

Spegelbildsisomeri 

Spegelbildsisomeri är en typ av isomeri där två molekyler är spegelbilder av varandra, precis som en höger- och en vänsterhand. Trots att molekylerna har samma atomer och kemiska bindningar, går det inte att lägga den ena ovanpå den andra så att de blir exakt likadana. Detta beror på att de har olika rymdstruktur.

Kirala molekyler och stereocentrum

Molekyler som har spegelbildsisomeri kallas kirala, vilket betyder att de inte är symmetriska. För att en molekyl ska vara kiral måste den ha minst ett stereocentrum, vilket oftast är en kolatom som binder till fyra olika atomer eller atomgrupper.

Ett exempel på en sådan molekyl är mjölksyra. I mjölksyra binder kolatom nummer två till fyra olika grupper:

• En väteatom (H)

• En hydroxylgrupp (OH)

• En metylgrupp (CH₃)

• En karboxylgrupp (COOH)

Eftersom dessa fyra grupper är olika, kan det bildas två varianter av mjölksyra som är spegelbilder av varandra.

Enantiomerer – de spegelvända formerna

De två spegelbild formerna av en kiral molekyl kallas enantiomer. Enantiomerer har samma kemiska egenskaper men kan bete sig olika i biologiska system och påverka ljus på olika sätt.

För att skilja mellan de två formerna används systemet R/S eller D/L:

• R (rectus) betyder “höger”

• S (sinister) betyder “vänster”

• D (dexter) betyder också “höger”

• L (laevus) betyder också “vänster”

I modern kemi används oftast R/S-systemet, medan D/L-systemet används för att namnge socker och aminosyror.

Exempel: D- och L-glyceraldehyd

Ett tydligt exempel på spegelbildsisomeri är D-glyceraldehyd och L-glyceraldehyd. De har samma atomer och bindningar men är spegelbilder av varandra. Dessa former är viktiga inom biokemi, eftersom många naturliga sockerarter och aminosyror förekommer i antingen D- eller L-form.

  • Ämnen som är optiskt aktiva har asymmetriska centrum i molekylen  som innebär att kolatom binder till 4 olika atomer grupper. Optisk aktivitet innebär att ett ämne kan vrida planpolariserat ljus åt höger (dextrorotatoriskt, +) eller åt vänster (levorotatoriskt, -). Detta sker när molekylen är kiral, dvs. att den har en asymmetrisk kolatom (oftast en kolatom med fyra olika grupper bundna till sig).

Biomolekyler: Aminosyror, kolhydrater, nukleinsyror, lipider

Aminosyror:

Alla aminosyror har den här formel: 

-Alla aminosyror utom glycerin, har 4 olika grupper på kolatomen. Därför kan aminosyrorna förekomma i två optisk aktiva formler( D och L)

- Alla aminosyror som bygger  upp proteiner hos människor har L-form(aminogruppen ligger till vänster av det asymmetriska centrum). Alla aminosyror är α -aminokarboxylsyra som innebär = asymmetriska kolatomen) där en karboxylgrupp och aminogrupp binder till samma kolatom. Aminogruppen kommer att vara bunden till den kolatom som är närmast karboxylgruppen tex

-Det finns bara  α -aminosyror i proteiner. Proteinerna är uppbyggda av tjugo olika  α -aminosyror. De olika sidokedjorna( skrivs R oftast) i aminosyrorna ger de olika egenskaper och är grundorsaken till att proteinerna har olika byggnader och egenskaper. 

-Alla aminosyror utom glycin har fyra olika grupper bundna till   α-kolatomen. Den utgör alltså ett stereocentrum i aminosyrans molekyl. Vilket gör att alla aminosyror förutom glycin kan förekomma i två optiskt aktiva former-d form respektive L -form. I proteinerna ingår bara aminosyrornas L-form. 

-Aminosyror är amfolyter, kan reagera som syror (har- COOH -grupp) eller som baser (har NH2 grupp). 

-aminosyra i vattenlösning                                                          amfojon=dubbeljon

-I en vattenlösning av en aminosyra finns det samtidgt:

  1. Aminosyrans amfojon +H3N CHR COO-

  2. Oprotolyserade aminosyramolekyler H2N CHR COOH

  3. Negativa joner H2N CHR COO-

  4. Positiva joner +H3N CHR COOH

-Jämvikten är praktiskt taget helt åt höger, dvs aminosyran förekommer nästan bara som amfojon i lösningen.

-I neutralt pH (≈7) är aminosyran oftast i amfojon-form:

🔹 Karboxylgruppen (-COOH) har avgett en proton (H⁺) → blir -COO⁻
🔹 Aminogruppen (-NH₂) har tagit upp en proton (H⁺) → blir -NH₃⁺

Men om pH ändras påverkas laddningen:

✅ Vid lågt pH (sura förhållanden, tillsats av syra HCl):

  • Det finns mycket H⁺ i lösningen.

  • Karboxylatgruppen (-COO⁻) tar upp en proton och blir -COOH igen.

  • Aminogruppen förblir protonerad (-NH₃⁺).

  • Molekylen får en nettobrukning positiv laddning.

✅ Vid högt pH (basiska förhållanden, tillsats av NaOH):

  • Det finns få H⁺ i lösningen.

  • Aminogruppen (-NH₃⁺) avger en proton och blir -NH₂.

  • Karboxylgruppen förblir i sin negativa form (-COO⁻).

  • Molekylen får en nettobrukning negativ laddning.

  • Den isoelektriska punkten (Ip) är det pH där en aminosyras nettobrukning är 0. Det betyder att aminosyran har lika många positiva som negativa laddningar och därför inte vandrar i ett elektriskt fält.

  • Vid lågt pH (surt, t.ex. pH 2):

  • Lösningen innehåller mycket H⁺-joner.

  • Karboxylgruppen (-COO⁻) tar upp en proton och blir -COOH.

  • Aminogruppen är redan protonerad (-NH₃⁺).

  • Aminosyran är positivt laddad.

  • Vid Ip (oftast runt pH 6):

  • Aminosyran finns i sin amfojon-form:

    • Aminogruppen är positiv (-NH₃⁺).

    • Karboxylgruppen är negativ (-COO⁻).

  • Nettobrukning = 0 → Aminosyran är elektriskt neutral.

🔹 Vid högt pH (basiskt, t.ex. pH 10):

  • Lösningen innehåller få H⁺-joner.

  • Aminogruppen (-NH₃⁺) avger en proton och blir -NH₂.

  • Karboxylgruppen förblir negativ (-COO⁻).

  • Aminosyran är negativt laddad.

  • Sura aminosyror (asparaginsyra, glutaminsyra): Har en extra -COOH i sidokedjan som kan avge en proton, vilket gör att deras Ip är lägre än 6. Basiska aminosyror (lysin, arginin, histidin): Har en extra basisk grupp som kan ta upp en proton, vilket gör att deras Ip är högre än 6.