paniere biochimica

Lezione 000

• Legame Covalente:
  • FALSA: Il legame covalente tra due atomi di idrogeno è polare.
  • Il legame covalente polare è caratterizzato da un decentramento degli elettroni di legame verso l'atomo più elettronegativo.
  • Il legame covalente tra due atomi di carbonio è un legame covalente puro.
  • Il legame covalente tra due atomi diversi è un legame covalente polare.
• Sintesi del Glucosio:
  • La sintesi del glucosio a partire dagli amminoacidi è definita come Gluconeogenesi.
• Glicolisi:
  • Il prodotto finale della glicolisi è acido piruvico, eventualmente convertito in acido lattico.
• Colesterolo:
  • Il colesterolo è il precursore per la biosintesi di acidi biliari.
• Carnitina:
  • La carnitina è necessaria per il trasporto di acidi grassi a catena lunga nei mitocondri.
• Ossidazione degli Acidi Grassi:
  • L'ossidazione degli acidi grassi avviene nella matrice dei mitocondri.
• Enzimi della β-ossidazione:
  • Gli enzimi della β-ossidazione si trovano nei mitocondri.
• Fosfolipidi nella Membrana Cellulare:
  • L'importanza dei fosfolipidi come costituenti della membrana cellulare è dovuta al fatto che essi possiedono gruppi sia polari che non polari.
• Regolazione della Glicolisi:
  • La glicolisi è regolata da fosfofruttochinasi, piruvato chinasi e esochinasi.
• Ciclo di Krebs:
  • Nel ciclo di Krebs, la formazione del citrato a partire dall'ossal-acetato e dall'acetil CoA è catalizzata dalla citrato sintasi ed è una reazione di condensazione.
• Membrana Interna dei Mitocondri:
  • La membrana interna dei mitocondri è impermeabile agli ioni H+.
• Conversione del Piruvato:
  • Quando l'apporto di O2 è insufficiente, il piruvato viene convertito in Lattato.
• Tessuti e Acido Lattico:
  • I tessuti formano acido lattico a partire dal glucosio. Questo fenomeno è definito Glicolisi anaerobica.
• Glucosio Uridin-Difosfato (UDPG):
  • Il Glucosio Uridin-Difosfato (UDPG) è necessario per la biosintesi del glicogeno.
• Glucosio:
  • Nel glucosio l'orientamento dei gruppi -H e -OH attorno all'atomo di carbonio 5 adiacente al carbonio terminale dell'alcol primario determina la serie D o L.
• Polisaccaridi:
  • I polisaccaridi sono polimeri.
• Muscolo Scheletrico in Condizioni Anaerobiche:
  • Nel muscolo scheletrico in condizioni anaerobiche il glucosio è convertito in lattato.
• Inibizione Retroattiva (a Feedback):
  • Nell'inibizione retroattiva (a feedback) il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via.
• Vie Metaboliche e CO2/O2:
  • Il ciclo di Krebs produce la CO2, la fosforilazione ossidativa consuma l'O2.
• Ciclo di Krebs e Glicolisi:
  • Il punto di unione del ciclo di Krebs e della glicolisi è rappresentato da acetil-CoA.
• Zimogeni:
  • Gli zimogeni sono enzimaticamente inattivi.
• Struttura Secondaria del DNA:
  • La struttura secondaria del DNA è determinata da legami idrogeno.
• Emoglobina e O2:
  • Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità per O2 delle altre subunità.
• Emoglobina Transizione T R Innescata:
  • Nell'emoglobina, la transizione dallo stato T allo stato R (da bassa affinità ad alta affinità) è innescata dal legame dell'ossigeno.
• Metabolismo Ossidativo del Glucosio:
  • In presenza di ossigeno, la respirazione cellulare precede la glicolisi. Durante la fermentazione alcolica non viene prodotto ATP. La glicolisi avviene in assenza di ossigeno. L'ossidazione completa del glucosio, in presenza di ossigeno, produce 32 molecole di ATP.
• Processi NON nei Mitocondri:
  • Glicolisi non si svolge nei mitocondri, mentre ciclo di Krebs, fosforilazione ossidativa e sintesi dell'acetil-CoA si svolgono nei mitocondri.
• Scissione nella Glicolisi:
  • La molecola che subisce direttamente la scissione in due nel corso della glicolisi è il fruttosio 1,6 bifosfato.
• Trasporto Attivo:
  • Il trasporto attivo di una sostanza attraverso la membrana cellulare richiede ATP e un trasportatore.
• Acidi Ribonucleici:
  • Gli acidi ribonucleici sono costituiti da basi azotate, acido fosforico e ribosio.
• Costituenti Acido Nucleico:
  • Serina NON è un costituente di un generico acido nucleico.
• Energia e Respirazione Cellulare:
  • La maggior parte dell'energia ottenuta con la respirazione cellulare deriva dalla fosforilazione ossidativa.
• Anelli Eterociclici:
  • L'anello eterociclico sempre presente nella struttura degli acidi nucleici è la pirimidina.
• Struttura Quaternaria Proteina:
  • La struttura quaternaria di una proteina è generata dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche.
• Legame Peptidico:
  • Il legame peptidico è presente nelle proteine.
• Struttura Primaria Proteine:
  • Nelle proteine, la struttura primaria è definita dalla sequenza degli amminoacidi.
• Monosaccaride Esoso:
  • Il glucosio è un monosaccaride esoso.
• Molecole Idrofile:
  • Le molecole idrofile possono interagire con l'acqua mediante la formazione di legami a idrogeno.
• Macromolecole Biologiche:
  • Per formare le macromolecole biologiche i monomeri vanno incontro a reazioni di condensazione.
• Fosforilazione delle Proteine:
  • Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico.
• Isozimi (o Isoenzimi):
  • Gli isozimi catalizzano la stessa reazione.
• Curva Legame Emoglobina:
  • Il vantaggio biologico della curva di legame sigmoide dell'emoglobina per l'ossigeno permette all'emoglobina di passare da una bassa a un'elevata affinità per l'ossigeno.
• Ruolo Ubichinone:
  • L'ubichinone riceve elettroni riducendosi ed essendo una molecola mobile e liposolubile può diffondere nella membrana mitocondriale e trasportarli al successivo accettore di elettroni.
• Acidi Grassi Non Ossidabili Direttamente:
  • Alcuni acidi grassi non possono essere direttamente ossidati, ma richiedono dei passaggi enzimatici aggiuntivi per la corretta e completa beta-ossidazione. Si tratta di acidi grassi mono e polinsaturi.
• Eventi per Maggiore Energia da Ossidazione Acidi Grassi:
  • β-ossidazione degli acidi grassi - immissione dell'acetil-CoA prodotto nel ciclo dell'acido citrico - trasferimento degli elettroni prodotti alla catena respiratoria - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi.
• Catena di Trasporto Elettroni:
  • Considerando la catena di trasporto degli elettroni, l'ossigeno ha maggior tendenza ad accettare elettroni.
• Enzima Mitocondriale Succinato Deidrogenasi:
  • L'enzima mitocondriale succinato deidrogenasi, è l'unico enzima del ciclo dell'acido citrico ancorato alla membrana mitocondriale interna e riossida immediatamente il FAD trasferendo istantaneamente gli elettroni all'ubichinone ed immettendoli nella catena di trasporto degli elettroni.
• Acido Piruvico e Ciclo di Krebs:
  • Prima che l'acido piruvico entri nel ciclo di Krebs deve essere convertito in Acetil CoA.
• Ubichinone:
  • L'affermazione errata sull'ubichinone è che è un coenzima ossidoriduttivo coinvolto nel ciclo di Krebs.
• Ubichinone Corretta:
  • La affermazione relativa all' Ubichinone corretta è si trova tra il Complesso I ed il Complesso III.
• Energia per Formare ATP nel Mitocondrio:
  • Un gradiente elettrochimico di protoni fornisce direttamente l'energia necessaria a formare l'ATP nel mitocondrio.
• β-ossidazione Acidi Grassi Dispari:
  • La β-ossidazione di acidi grassi con numero dispari di atomi di carbonio richiede altre reazioni per concludere la β-ossidazione in quanto l'ultimo ciclo di β-ossidazione forma un propionil-CoA.
• Enzima Succinato Deidrogenasi Corretta:
  • L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2
• Ciclo Acido Citrico Corretta:
  • Il Ciclo dell'Acido Citrico è un processo catalitico a molte tappe che converte i gruppi acetilici (AcetilCoA) derivati dai carboidrati, dagli acidi grassi e dagli amminoacidi in CO2, producendo NADH, FADH2 e ATP o GTP
• Citrato Sintasi Catalizza:
  • La Citrato sintasi catalizza la reazione di condensazione dell'acetil-CoA con l'ossalacetato per formare citrato.
• Destino Piruvato Falsa:
  • L'affermazione falsa riguardo al destino del piruvato nell'uomo è in condizioni anaerobiche viene utilizzato mediante fermentazione alcolica per produrre etanolo.
• Enzima Necessario per la Glicolisi:
  • Piruvato chinasi è un enzima necessario per la glicolisi.
• Attività Piruvato Deidrogenasi Aumenta:
  • Dopo un breve periodo di esercizio fisico intenso, l'attività della piruvato deidrogenasi muscolare aumenta notevolmente, probabilmente a causa dell'aumento della concentrazione di piruvato.
• Affermazione Corretta Glicogenina:
  • La glicogenogenina è una glicosiltransferasi che innesca la sintesi del glicogeno.
• Molecola Prodotta ad Ogni Ciclo β-ossidazione:
  • Ad ogni ciclo di β-ossidazione di un acido grasso viene prodotta Acetil-CoA.
• Corpi Chetonici Organismo:
  • I corpi chetonici sono prodotti nei mitocondri delle cellule epatiche dopo un digiuno prolungato; l'acetil-CoA viene convertito in acetoacetato, 3-idrossibutirrato o acetone, tutti utilizzati a scopo energetico.
• Transferimento Gruppo Fosforico:
  • Una chinasi realizza il trasferimento di un gruppo fosforico Nella fosforilazione di una grande varietà di proteine.
• Sintesi del Glicogeno:
  • Per la sintesi del glicogeno, il glucosio deve essere convertito in UDP glucosio.
• Tipo di Modificazione Covalente:
  • La fosforilazione è il tipo di modificazione covalente catalizzato dalle chinasi.
• Sodio Dodecil Solfato Denatura:
  • Il sodio dodecil solfato è un detergente che causa la denaturazione delle proteine legandosi alle regioni idrofobe delle loro molecole.
• Separazione Proteine Elettroforesi Bidimensionale:
  • Le proteine vengono generalmente separate nell'elettroforesi bidimensionale prima in base al punto isoelettrico e poi in base al peso molecolare.
• Elettroforesi SDS-PAGE:
  • Nell'elettroforesi SDS-PAGE, le proteine a basso peso molecolare migrano più velocemente verso il basso.
• Funzione Sodio Dodecilsolfato:
  • La funzione del sodio dodecilsolfato (SDS) nell'elettroforesi per le proteine è che Conferisce carica negativa a tutte le proteine.
• Funzione Reagenti DTT e β-mercaptoetanolo:
  • La funzione dei reagenti DTT e β-mercaptoetanolo nel trattamento delle proteine è che sono agenti riducenti.
• Fermentazione Alcolica:
  • Durante la fermentazione alcolica, L'enzima alcol deidrogenasi, catalizza la reazione di riduzione della acetaldeide che permette di rigenerare NAD+ e produrre etanolo.
• Glicogenina:
  • La glicogenina è una proteina che funge da primer per la sintesi del glicogeno
• Amminoacidi Chetogenici:
  • Gli amminoacidi chetogenici possono essere utilizzati per la biosintesi di corpi chetonici.
• Effetto del Glucagone sul Metabolismo dei Carboidrati:
  • L'effetto del glucagone sul metabolismo dei carboidrati è che stimola la gluconeogenesi.
• Transamminazione Amminoacido:
  • Nelle reazioni di transamminazione, lo scopo biologico della reazione è la raccolta dei gruppi amminici derivanti da diversi tipi di amminoacidi, in un unico prodotto universale, l'amminoacido L-glutammato. Esso diventa donatore universale del gruppo amminico per le vie biosintetiche o per le reazioni delle vie di eliminazione dei prodotti azotati di scarto.
• Glucagone Ormone:
  • Il glucagone è un ormone iperglicemizzante che promuove la gluconeogenesi e glicogenolisi.
• Glicogeno Muscolare vs Epatico:
  • Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per l'intero organismo, specialmente per i tessuti glucosio-dipendenti.
• Ruolo Coenzyma A nel Ciclo Acido Citrico:
  • Nel ciclo dell'acido citrico, il coenzima A (CoA) è un trasportatore di gruppi acilici.
• Corpi Chetonici Definiti:
  • I corpi chetonici sono tre: acetone, acido acetoacetico acido beta-idrossibutirrico.
• Amminoacidi Chetogenci:
  • Gli amminoacidi chetogenici sono gli amminoacidi che possono essere convertiti ad acetil-CoA o acetoacetato.
• Amminoacidi Esclusivamente Chetogenici:
  • Leucina e Lisina sono gli amminoacidi esclusivamente chetogenici.
• Effetto Bohr:
  • L'effetto Bohr, cioè l'effetto del pH e della concentrazione di CO2 sul legame e sul rilascio dell'ossigeno da parte dell'emoglobina, stabilisce che l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è inversamente proporzionale al legame di CO2 e di H+.
• Prolina Struttura Secondaria:
  • Un ripiegamento β è la struttura secondarie in cui è più probabile trovare residui di prolina.
• Gluconeogenesi:
  • La gluconeogenesi è un processo metabolico mediante il quale viene sintetizzato glucosio a partire da precursori non saccaridici
• Come la beta-ossidazione contribuisce…:
  • Convertendo gli acidi grassi in acetil-CoA per il ciclo di Krebs
• Effetto carenza ossigeno sulla produzione ATP:
  • Diminuzione della produzione di ATP
• Glucagone regola metabolismo glucosio:
  • Stimolando la glicogenolisi e la gluconeogenesi
• Ruolo insulina regolazione metabolismo energetico:
  • Promuovere l'assorbimento di glucosio nelle cellule
• Regolazione allosterica enzimi influenza metabolismo energetico:
  • Modificando l'affinità dell'enzima per il substrato
• Principali substrati gluconeogenesi:
  • Aminoacidi, lattato e glicerolo
• Gluconeogenesi essenziale durante digiuno prolungato:
  • Per mantenere i livelli di glucosio nel sangue
• Ruolo glicogeno metabolismo energetico muscolare:
  • Riserva di glucosio prontamente disponibile per la produzione di energia
• Processo biochimico produzione ATP in assenza di ossigeno:
  • Fermentazione lattica
• Perché la fosforilazione del glucosio è un passo critico nella glicolisi?
  • Prevenire la diffusione del glucosio fuori dalla cellula
• In che modo il NAD+ e il FAD sono coinvolti nella catena di trasporto degli elettroni?
  • Come accettori di elettroni, trasportano elettroni lungo la catena
• Qual è l'importanza del trasporto degli elettroni nella catena respiratoria mitocondriale?
  • Permettere la fosforilazione ossidativa e la sintesi di ATP
• Perché il ciclo dell'acido citrico è fondamentale nel metabolismo energetico?
  • Per ossidare l'acetil-CoA e produrre NADH e FADH2
• In che modo la fosforilazione ossidativa contribuisce alla sintesi di ATP nei mitocondri?
  • Generando un gradiente protonico attraverso la membrana interna mitocondriale
• Qual è il ruolo dell'ATP nella regolazione delle reazioni enzimatiche cellulari?
  • Fornire energia necessaria per le reazioni
• Qual è il principale prodotto della gluconeogenesi?
  • Glucosio
• Qual è la funzione della carnitina nel metabolismo dei grassi?
  • Trasportare gli acidi grassi nei mitocondri per l'ossidazione
• Come avviene l'ossidazione degli acidi grassi a lunga catena nei mitocondri?
  • Attraverso la beta-ossidazione, che produce acetil-CoA
• Qual è il ruolo della carnitina nel metabolismo degli acidi grassi?
  • Trasportare gli acidi grassi nei mitocondri per l'ossidazione
• Qual è il prodotto finale della fermentazione lattica?
  • Lattato
• Qual è la relazione tra la struttura proteica di un enzima e la sua funzione?
  • La struttura tridimensionale determina la specificità del substrato
• Quale di queste affermazioni riguardo al legame covalente è FALSA?
  • In determinate condizioni, il legame covalente polare può coinvolgere atomi uguali quando formano un dipolo molecolare permanente in cui un atomo possiede una elettronegatività maggiore rispetto all'altro atomo
• Per quale motivo la carnitina, è importante nel metabolismo dei lipidi?
  • Permette il trasporto dei precursori del catabolismo lipidi all'interno del mitocondrio mediante un sistema a navetta.
• Quale intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di beta-ossidazione di un acido grasso?
  • Acetil-CoA
• Per quale motivo il ciclo dell'acido citrico viene appunto definito "ciclo"?
  • Perchè il prodotto finale ottenuto dall'ultima tappa viene reintrodotto nella prima reazione (reazione di condensazione) permettendo un nuovo giro di ossidazione del substrato.
• Il recettore per l' insulina:
  • è un recettore transmembrana appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina.
• Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine integrali di membrana localizzate principalmente a livello della membrana citoplasmatica?
  • possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari
• Quali sono gli effetti dell'inibizione da feedback nel controllo delle vie metaboliche?
  • Previene l'accumulo eccessivo di prodotti finali
• Qual è l'importanza della cooperatività enzimatica nei processi biologici?
  • Permette una regolazione fine delle reazioni metaboliche
• In che modo la regolazione da feedback degli enzimi influenza il metabolismo energetico?
  • Inibendo l'attività enzimatica in risposta a prodotti finali
• Come si può determinare l'affinità di un enzima per il suo substrato?
  • Utilizzando la costante di Michaelis-Menten (Km)
• Che cosa si intende per energia di attivazione in una reazione enzimatica?
  • L'energia necessaria per avviare la reazione
• In che modo temperatura e pH influenzano l'attività enzimatica?
  • Modificando la struttura tridimensionale dell'enzima
• Qual è la differenza tra inibizione competitiva e non competitiva?
  • L'inibitore competitivo compete con il substrato per il sito attivo
• Qual è il ruolo dei coenzimi nel facilitare le reazioni enzimatiche?
  • Trasportano gruppi chimici necessari per la reazione
• In che modo la specificità del substrato è determinata nella struttura tridimensionale di un enzima?
  • Dalla complementarietà tra il sito attivo dell'enzima e il substrato
• Qual è il ruolo degli enzimi allosterici nella regolazione delle vie metaboliche?
  • Modificano la conformazione enzimatica in risposta a effettori
• In quale organo avviene principalmente la gluconeogenesi?
  • Fegato
• Qual è il ruolo dell'insulina nel metabolismo energetico?
  • Promuovere l'assorbimento del glucosio nelle cellule
• Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?
  • I legami C–N
• La maturazione dell'insulina dal suo precursore, la preproinsulina, richiede:
  • una proteolisi.
• Le proteine contengono:
  • Solo L- α- amminoacidi
• Identificare nel seguente elenco il legame chimico responsabile della formazione della struttura primaria delle proteine:
  • legame peptidico
• In una molecola di ATP sono presenti:
  • due legami ad alta energia
• La denaturazione di una proteina consiste:
  • nell'alterazione della sua struttura secondaria e terziaria
• Il trasporto di elettroni, che si verifica nella membrana interna mitocondriale e porta alla sintesi di ATP, avviene secondo quale dei seguenti processi?
  • Pompando protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana
• Quale tipo di acido nucleico forma un legame ad alta energia con un aminoacido durante la sintesi proteica?
  • RNA di trasporto
• Quale delle seguenti considerazioni generali sugli enzimi è FALSA?
  • Sono tutti proteine a struttura quaternaria
• Dopo che i triacilgliceroli sono stati idrolizzati ad acidi grassi liberi e glicerolo, in che modo quest'ultimo (il glicerolo) viene utilizzato per produrre energia?
  • Entra nella via glicolitica.
• A un pH inferiore al punto isoelettrico, un amminoacido esiste come:
  • Catione
• Quale delle seguenti affermazioni è vera per tutte le deidrogenasi che partecipano al ciclo dell'acido citrico?
  • Generano trasportatori di elettroni in forma ridotta.
• La glicogeno fosforilasi, che partecipa alla degradazione del glicogeno, catalizza…
  • l'attacco a un legame glicosidico da parte di un gruppo fosfato inorganico.
• In quali condizioni l'acido lattico si accumula nel muscolo scheletrico?
  • Quando vi è carenza di ossigeno.
• Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…
  • il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via.
• Quale delle seguenti affermazioni sugli enzimi allosterici è vera?
  • I siti regolatori (siti allosterici) di un enzima allosterico sono sempre distinti dal sito catalitico.
• Quale delle seguenti affermazioni sul ruolo degli enzimi nel catalizzare le reazioni chimiche è vera?
  • Gli enzimi aumentano la velocità delle reazioni.
• La differenza tra proteine fibrose e globulari è il fatto che…
  • le proteine fibrose assolvono in genere funzioni strutturali, mentre quelle globulari sono solitamente enzimi.
• Quale tra i seguenti amminoacidi contiene zolfo?
  • Metionina
• L'α-elica è formata da:
  • Legami idrogeno
• Quale è l'effetto della fosforilazione del glucosio?
  • Prevenire la diffusione del glucosio fuori dalla cellula
• Quale molecola funge da accettore finale di elettroni nella catena di trasporto degli elettroni?
  • Ossigeno
• Qual è il ruolo del coenzima A (CoA) nel metabolismo energetico?
  • Trasportare gruppi acetilici ai mitocondri per l'ossidazione
• Quale enzima è fondamentale per la sintesi dell'ATP nella catena di trasporto degli elettroni?
  • ATP sintasi
• Quale via metabolica è attivata in risposta a bassi livelli di glucosio nel sangue?
  • Glicogenolisi
• Qual è il ruolo del glucagone nel metabolismo energetico?
  • Aumentare i livelli di glucosio nel sangue
• Qual è il processo tramite il quale i lipidi vengono convertiti in energia?
  • Beta-ossidazione
• Quante molecole di ATP vengono prodotte dalla completa ossidazione di una molecola di glucosio?
  • 36-38
• Qual è il ruolo del NADH nel metabolismo energetico?
  • Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni
• Qual è il ruolo del ciclo di Krebs nel metabolismo energetico?
  • Ossidazione dell'acetil-CoA per produrre energia
• Il pH al quale un enzima ha la massima attività è noto come:
  • optimum di pH
• Qual è il prodotto finale della glicolisi?
  • Piruvato
• In quale parte della cellula avviene la glicolisi?
  • Nel citoplasma
• Qual è la funzione principale dell'ATP nel metabolismo energetico?
  • Trasportare energia
• Quale gruppo funzionale è presente in tutti i monosaccaridi?
  • Gruppo carbonilic
• Le biomolecole sono spesso molecole complesse in cui sono presenti uno o più centri chiralici. Che rilevanza ha la stereoisomeria per queste molecole?
  • Tutte le risposte sono corrette
• Quale affermazione riguardo alle molecole idrofobiche è CORRETTA?
  • tutte le affermazioni sono corrette
• Quale delle seguenti affermazioni riguardo la molecola dell'acqua è CORRETTA?
  • Tutte le affermazioni sono corrette
• Nella struttura delle proteine l'α-elica e i foglietti β pieghettati sono esempi di:
  • Struttura secondaria
• Quale tra le seguenti affermazioni relativamente alla glicogenolisi è corretta:
  • L'enzima glicogenofosforilasi catalizza la catalizza la fosforolisi del glicogeno rilasciando glucosio-1-fosfato
• Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?
  • Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico.
• Quale affermazione relativa all'enzima piruvato deidrogenasi è ERRATA?
  • è ancorato alla membrana del nucleo cellulare tramite strutture del poro che lo complessano al DNA
• Quale dei seguenti è un imminoacido
  • prolina
• Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?
  • acido L-glutammico
• Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?
  • L-valina
• Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?
  • L-cisteina
• Quale è l'amminoacido rappresentato in figura?
  • L-lisina
• l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _
  • Peso molecolare
• tripeptidie ha
  • 3 amminoacidi e 2 legami peptidici
• Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidistiche disposte fianco a fianco è chiamata____
  • Fogli β pieghettati
• il carbonio alfa di un amminoacido è legato a :
  • Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale.
• Cosa rappresenta il seguente composto?
  • un generico tripeptide
• come si chiama l'amminoacido riportato in figura?
  • asparagina
• Come si chiama l'amminoacido riportato in figura?
  • arginina
• l'amminoacido riportato in figura è?
  • lisina
• L'amminoacido riportato in figura è?
  • metionina
• L'amminoacido riportato in figura è?
  • triptofano
• Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa?
  • Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine.
• Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura?
  • Glicina
• Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ?
  • glicina
• Al centro di tutti i 20 amminoacidi standard si trova quello che è definito carbonio alfa, legato in modo covalente ad altri quattro gruppi chimici. Quale dei seguenti quattro gruppi non è un normale componente di tutti gli amminoacidi?
  • un gruppo metile
• 0,0001 L equivalgono a :
  • 100 mircoL
• Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?
  • I legami C–N.
• In che modo l'emoglobina lega O2 con un meccanismo cooperativo?
  • Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità delle altre subunità per O2.
• Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera?
  • Tutte le proteine legano ligandi.
• Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta?