Bioquímica de Macromoléculas- Parcial 1

Bioquímica de Macromoléculas

Introducción a los Enlaces Químicos

• Tipos de enlaces químicos en biomoléculas:

  • Covalente

  • Iónico

  • Puente de hidrógeno

  • Fuerzas de Van der Waals

• Diferencia entre un enlace covalente polar y no polar:

  • Covalente polar: Electrones se comparten de manera desigual (diferencia de electronegatividad).

  • Covalente no polar: Electrones se comparten de forma equitativa.

Grupos Funcionales

• Componentes moleculares en la construcción de estructuras:

  • Aminoácidos

  • Ácidos nucleicos

  • Fosfato

  • Lípidos

  • α-D-Glucosa

• Grupos funcionales importantes:

  • Lípidos con grupos funcionales como ésteres (-COO-), fosfatos (-PO₄³⁻) en fosfolípidos, grupos hidroxilo (-OH) en esteroles; son esenciales para:

    • Estructura de membranas celulares

    • Almacenamiento de energía

    • Señalización celular

• Importancia de los enlaces de hidrógeno:

  • Estabilizan estructuras como la doble hélice del ADN y las proteínas.

• Elementos más importantes en biomoléculas:

  • Carbono, Oxígeno, Azufre, Hidrógeno, Fósforo y Azufre.

• Función del grupo fosfato:

  • Clave en la transferencia de energía (ATP) y en la regulación de procesos metabólicos.

• Importancia de la estereoisometría:

  • Estereoespecificidad en interacciones de moléculas en el sitio activo.

Bioenergética

• Definición:

  • Estudio del flujo y transformación de energía en sistemas biológicos.

• Fuente de energía en organismos:

  • Autótrofos: Capturan energía solar via fotosíntesis, convierten en energía química (p.ej. glucosa).

  • Heterótrofos: Obtienen energía al consumir materia orgánica, generan ATP mediante respiración celular.

  • Microorganismos: Pueden obtener energía de reacciones químicas inorgánicas (quimiosíntesis).

• Caracterización de metabolómica:

  • Estudio sistemático de pequeñas moléculas bajo ciertas condiciones.

Procesos Endergónicos y Exergónicos

• Diferencia entre endergónicos y exergónicos:

  • Endergónicos: Requieren energía.

  • Exergónicos: Liberan energía.

• Ejemplos:

  • Exergónico: Respiración celular

  • Endergónico: Síntesis de proteínas.

• Función de la quitasa en el ATP:

  • Conecta ATP a glucosa para glucólisis.

• Moneda energética del organismo:

  • ATP: Almacena y transfiere energía eficientemente. Su estructura:

    • Tres grupos fosfato unidos por enlaces de alta energía.

    • Al romperse mediante hidrólisis (ATP → ADP + Pi), libera energía.

    • Se regenera en la célula (respiración celular y fosforilación).

Cambio Energético durante una Reacción

• Cambio de energía libre de Gibbs (ΔG):

  • Indica si una reacción es espontánea (ΔG negativo), no espontánea (ΔG positivo) o en equilibrio (ΔG = 0).

• Estado estacionario dinámico vs equilibrio:

  • Estacionario dinámico: Concentraciones mantienen constantes por flujo continuo, necesita energía.

  • Equilibrio: Reacciones en ambas direcciones a la misma velocidad, sin flujo neto de energía.

• Organismos vivos:

  • Operan en estado estacionario dinámico.

• Tipos de sistemas de flujo de energía:

  • Sistemas abiertos: Intercambian materia y energía con el entorno.

  • Sistemas cerrados: Intercambian solo energía.

  • Sistemas aislados: No intercambian ni materia ni energía.

Procesos Metabólicos

• Definición de metabolismo:

  • Conjunto de reacciones químicas en un organismo para preservar la vida.

• Diferencia entre anabolismo y catabolismo:

  • Anabolismo: Construcción de moléculas complejas (requiere energía).

  • Catabolismo: Descomposición de moléculas complejas (libera energía).

• Relación entre anabolismo y catabolismo:

  • Catabolismo genera energía para anabolismo en la síntesis de biomoléculas esenciales.

Agua

• Propiedades únicas del agua:

  • Alta polaridad

  • Capacidad de formar enlaces de hidrógeno

  • Alto calor específico

  • Alto calor de vaporización.

• Funciones principales del agua:

  • Solvente

  • Co-sustrato

  • Regulación osmótica

Hidratación

• Definición en bioquímica:

  • Proceso donde moléculas de agua estabilizan iones o moléculas polares en solución.

• Clasificación de compuestos según interacción con el agua:

  • Hidrofílicos

  • Hidrofóbicos

  • Antipáticos.

Osmolaridad Celular

• Efecto de la osmolaridad en células:

  • Determina movimiento de agua a través de la membrana.

• Diferencia entre soluciones:

  • Hipotónica: Menos solutos que la célula (hinchazón).

  • Isotónica: Igual concentración (sin cambios).

  • Hipertónica: Más solutos (deshidratación).

• Osmosis:

  • Movimiento de agua a través de una membrana semipermeable de menor a mayor concentración de solutos.

pH

• Importancia del pH:

  • Afecta a la actividad enzimática, estabilidad de proteínas y reacciones bioquímicas.

• Cálculo del pH:

  • pH = -log [H+]

• Condiciones extremas de pH:

  • Alcalosis (aumento)

  • Acidosis (disminución).

• Sistema buffer:

  • Solución que resiste cambios de pH; compuesta por un ácido débil y su base conjugada.

Interacciones Químicas

• Solubilización de sales:

  • Aumenta la entropía por la liberación de moléculas de agua.

• Interacción hidrofóbica:

  • Tendencia de moléculas no polares a minimizar contacto en agua.

Aminoácidos

• Definición:

  • Molécula con grupo amino, carboxilo, hidrógeno y cadena lateral (R).

• Clasificación por grupo R:

  • Apolares: Alanina, Leucina...

  • Aromáticos: Fenilalanina, Triptófano...

  • Polares: Serina, Glutamina...

Proteínas

• Subunidades proteicas:

  • Monómeros y olímeros (más de una cadena).

• Estructura primaria a cuaternaria de proteínas:

  • Determinadas por enlaces peptídicos, interacciones no covalentes...

Ejemplo de Proteínas:

• Estructura cuaternaria en hemoglobina, ARN polimerasa, anticuerpos.

Técnicas de Análisis de Proteínas

• Métodos de separación y purificación:

  • Electroforesis, espectrofotometría, ultracentrifugación.

• Degradación de Edmann:

  • Técnica para secuenciar proteínas mediante identificación de aminoácidos.