Chapitre 3 les acides aminés
Définition des α-aminoacides
Un α-aminoacide ou acide aminé est une molécule qui possède un groupement carboxylique (-COOH), un groupement amine (-NH2), et une chaîne latérale (radical R). Il existe 20 α-aminoacides qui constituent les blocs de construction de toutes les protéines dans la nature. Ils sont appelés α parce que c'est au carbone α de l’acide carboxylique que se lie le groupement amine.
Classification des α-aminoacides
Selon la nature chimique de la chaîne latérale
Les α-aminoacides peuvent être classés selon la nature chimique de leur chaîne latérale en 8 familles, parmi lesquelles :
Hydrocarbonée : Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine.
Hydroxylée : Sérine, Thréonine.
Soufrée : Cystéine, Méthionine.
Carboxylique : Acide glutamique, Acide aspartique.
Amide : Glutamine, Asparagine.
Basique : Lysine, Arginine, Histidine.
Aromatique : Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane.
Hétérocyclique : Proline.
Selon la polarité de la chaîne latérale
Les α-aminoacides peuvent également être classés en 5 classes selon leur polarité : A. Non polaires : Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Proline. B. Polaires non chargés : Sérine, Thréonine, Cystéine, Asparagine, Glutamine. C. Polaires chargés négativement : Acide aspartique, Acide glutamique. D. Polaires chargés positivement : Lysine, Arginine, Histidine. E. Aromatiques : Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane.
Caractères des α-aminoacides
Énantiomères
Tous les α-aminoacides, sauf la glycine, possèdent un atome de carbone asymétrique, existant sous deux arrangements spatiaux différents appelés énantiomères D et L.
Ionisation
En solution aqueuse, les α-aminoacides se trouvent sous forme zwitterion : le groupe -COOH cède un proton et devient -COO-, le groupe -NH2 capte un proton pour devenir -NH3+.
Titration des α-aminoacides
Tous les α-aminoacides possèdent des groupements ionisables qui dépendent du pH. La courbe de titration permet d'analyser les charges et les propriétés de l'acide aminé en fonction du pH.
Propriétés des α-aminoacides
Une liste récapitulative des 20 α-aminoacides avec leurs propriétés (masse molaire, valeurs de pKa, pI) est présentée dans le tableau 2, permettant de comparer facilement les caractéristiques de chaque aminoacide.
Définition et rôle des protéines
Les protéines sont des macromolécules biologiques formées par l'union d'α-aminoacides via des liaisons peptidiques. Elles jouent divers rôles dans les processus biologiques tels que la catalyse, le transport, la régulation, et la protection.
Formation et structures des protéines
Les protéines possèdent quatre niveaux d'organisation structurale : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. La structure primaire est la séquence d'acides aminés, la structure secondaire inclut l'hélice α et les feuillets β, la structure tertiaire représente le repliement en un agencement tridimensionnel, et la structure quaternaire implique l'association de plusieurs chaînes polypeptidiques.
Classification des protéines
Les protéines peuvent être classées en simples et conjuguées, en fonction de leur composition et du type de groupement prosthétique qu'elles contiennent. Les protéines fibreuses et globulaires se distinguent par leur structure tertiaire avec une organisation propre à leur fonction biologique.
Dénaturation
La dénaturation est la perte de la structure tridimensionnelle d'une protéine, due à des facteurs tels que la température ou les variations de pH, entraînant une perte de fonction.
Étude de la structure protéique
Différentes méthodes permettent d'étudier la structure et d’analyser la composition des protéines, comme l'électrophorèse et les techniques chromatographiques, qui facilitent le séquençage des acides aminés.