Enzimas

Metabolismo

Definiciones:

  • Metabolismo: Conjunto de reacciones químicas dentro de un organismo.
    • Anabolismo: Sintetiza moléculas complejas a partir de compuestos simples, por ejemplo, en la fotosíntesis.
    • Catabolismo: Libera energía a través de la ruptura de moléculas complejas a compuestos simples, como en la respiración celular y la digestión.

Enzimas

**Concepto:
**- Son proteínas que actúan como reguladores químicos en las células.

  • Actúan como catalizadores, es decir, aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin ser consumidas en el proceso.

Diferencias entre Enzimas y Proteínas:

  • Las proteínas son polipéptidos; muchas de ellas poseen actividad enzimática.
  • Las enzimas son moléculas con función catalítica y casi todas son proteínas.
  • Ribozimas: Enzimas compuestas de ARN que también tienen actividad catalítica.

Especificidad de las Enzimas

  • Cada enzima es específica en su función, como una llave que se ajusta a una cerradura (sito activo).
  • Sitio activo: Parte de la enzima donde se une el sustrato.

Dinámica de Reacciones Metabólicas

  • La mayoría de las reacciones son reversibles, y una enzima puede catalizar en ambas direcciones.
  • La dirección prevalece según las concentraciones de reactantes y productos.
  • Ejemplo: H2O2 se descompone lentamente en agua y oxígeno a menos que esté presente la enzima catalasa, que acelera la reacción a 5,000,000 de moléculas de H2O2 por minuto.

Energía de Activación

  • Cada reacción química requiere energía para romper enlaces; esta energía se llama energía de activación (EA).
  • Las enzimas disminuyen la energía de activación, facilitando así que las reacciones ocurran más rápidamente.

Nomenclatura de Enzimas:

  • La mayoría de las enzimas terminan en -asa, como la pepsina (enzima digestiva) y la tripsina.

Cofactores Enzimáticos

  • Algunas enzimas requieren cofactores para su actividad:
    1. Moléculas inorgánicas o iones metálicos. Ej: magnesio y calcio.
    2. Coenzimas: Compuestos orgánicos no polipéptidos. Ej: NADH, NADPH, ATP.
  • Ejemplo de mecanismo de acción enzimática:
    1. Forman un complejo enzima-sustrato.
    2. La coenzima se une y participa en la reacción.
    3. Productos se separan y la enzima queda recargada para otra reacción.

Características de las Enzimas

  • Tienen condiciones óptimas de temperatura y pH para su máxima eficacia.
  • Aumentan su actividad con la temperatura hasta un punto óptimo, pero temperaturas muy altas pueden desnaturalizarlas permanentemente.

Ejemplos de pH óptimo:

  • Pepsina: pH 2.
  • Tripsina: pH ligeramente básico (aprox. 8).

Inhibición Enzimática

  • Inhibidores: Reducción de la actividad enzimática puede ser reversible o irreversible.
    • Inhibición Reversible:
    • Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. Ej: un inhibidor similar al sustrato.
    • No Competitiva: El inhibidor se une en un sitio diferente del sitio activo, desactivando a la enzima.
    • Inhibición Irreversible: El inhibidor se une permanentemente a la enzima, como algunos metales pesados o venenos.

Regulación Enzimática

  • Los reguladores pueden ser activadores (aumentan la actividad) o inhibidores (disminuyen la actividad) mediante interacción alostérica.
  • La unión al regulador alostérico modifica la actividad enzimática, ajustando el funcionamiento de la enzima.

Fuentes adicionales

  • Videos relacionados para comprensión de temas:
    • Metabolismo de los seres vivos
    • Funcionamiento de enzimas
    • Tipos de inhibidores enzimáticos
    • Regulación enzimática (interacciones alostéricas)