Notes sur les acides aminés – UE2

Définition et structure des acides aminés

  • Les acides aminés sont les éléments de construction des protéines. Une protéine est une succession de différents acides aminés.
  • Structure générale d’un acide aminé:
    • Un carbone central asymétrique (sauf pour la glycine qui est non chiral)
    • Une fonction carboxylique -COOH
    • Une fonction amine primaire -NH_2
    • Un radical R (chaîne latérale)
    • Un atome d’hydrogène attached au carbone central
  • Remarque: glycine est l’exception car elle n’est pas chirale.

Classification générale des acides aminés

  • Il existe 20 acides aminés, classés selon deux propriétés:
    • Le type de radical R: peut être une fonction amine et acide ou une fonction acide avec différents dérivés (amides, basiques, soufrés, aromatiques ou hétérocycliques).
    • La polarité du radical R: polaire ionisable, polaire non ionisable ou apolaire.

Catégories principales

1) Acides aminés polaires ionisables

  • Définition: acides aminés à chaîne radicalaire polaire possédant un ion ou un groupement ionisable; hydrophiles et non solubles dans les solvants organiques apolaires; peuvent être acides ou basiques.
  • Liste (5):
    • Acide aspartique (Asp, D)
    • Acide glutamique (Glu, E)
    • Lysine (Lys, K)
    • Arginine (Arg, R)
    • Histidine (His, H)

2) Acides aminés polaires non-ionisables

  • Définition: acides aminés possédant des groupes pouvant réaliser des liaisons hydrogène avec l’eau, tels que -OH (alcool) ou -SH (thiol).
  • Liste (6):
    • Sérine (Ser, S)
    • Thréonine (Thr, T)
    • Asparagine (Asn, N)
    • Glutamine (Gln, Q)
    • Cystéine (Cys, C)
    • Tyrosine (Tyr, Y)

3) Acides aminés apolaires (non polaires)

  • Définition: chaîne radicale apolaire composée d’atomes de carbone (C) ou d’hydrogène (H); hydrophobes et solubles dans les solvants organiques.

  • Liste (9):

    • Glycine (Gly, G)
    • Alanine (Ala, A)
    • Valine (Val, V)
    • Leucine (Leu, L)
    • Isoleucine (Ile, I)
    • Méthionine (Met, M)
    • Phénylalanine (Phe, F)
    • Proline (Pro, P)
    • Tryptophane (Trp, W)

  • Acides aminés essentiels et semi-essentiels:

    • Il y a 10 acides aminés essentiels qui ne sont pas synthétisés par l’organisme et doivent être apportés par l’alimentation.
    • Parmi eux, 2 sont semi-essentiels.
    • Ensemble des essentiels cités: Valine, Leucine, Isoleucine, Thréonine, Méthionine, Phénylalanine, Histidine (semi-essentiel), Tryptophane, Lysine, Arginine (semi-essentiel).

Acides aminés essentiels et semi-essentiels (Récapitulatif table)

  • Acide Glycine – Symbole Gly (G) – Apolaire – Non essentiel
  • Acide Alanine – Ala (A) – Apolaire – Non essentiel
  • Acide Valine – Val (V) – Apolaire – Oui (essentiel)
  • Acide Leucine – Leu (L) – Apolaire – Oui (essentiel)
  • Acide Isoleucine – Ile (I) – Apolaire – Oui (essentiel)
  • Acide Sérine – Ser (S) – Polaire non ionisable – Non
  • Acide Thréonine – Thr (T) – Polaire non ionisable – Oui (essentiel)
  • Acide Aspartique – Asp (D) – Polaire ionisable – Non
  • Acide Asparagine – Asn (N) – Polaire non ionisable – Non
  • Acide Glutamique – Glu (E) – Polaire ionisable – Non
  • Acide Glutamine – Gln (Q) – Polaire non ionisable – Non

Autres acides aminés et dérivés (suite du tableau)

  • Lysine – Lys (K) – Polaire ionisable – Oui (essential)
  • Arginine – Arg (R) – Polaire ionisable – Oui (semi-essentiel)
  • Cystéine – Cys (C) – Polaire non ionisable – Non
  • Méthionine – Met (M) – Apolaire – Oui (essential)
  • Phénylalanine – Phe (F) – Apolaire – Oui (essential)
  • Tyrosine – Tyr (Y) – Polaire non ionisable – Non
  • Histidine – His (H) – Polaire ionisable – Oui (semi-essentiel)
  • Proline – Pro (P) – Apolaire – Non
  • Tryptophane – Trp (W) – Apolaire – Oui (essential)

Caractéristiques des acides aminés (Séries, configuration et ionisation)

1) Configuration du carbone asymétrique (résumé)

  • Il existe deux configurations du carbone alpha: D et L.
  • Règle: lorsque la fonction amine primaire NH_2 est à gauche du carbone asymétrique, on parle de série L; lorsqu’elle est à droite, on parle de série D.
  • Les acides aminés naturels sont principalement de série L.
  • Mnémotechnique pour Séries:
    • Série L: NH_2 est à gauche (left en anglais).

2) Ionisation et état des acides aminés

  • À l’état naturel, les fonctions carboxylique (-COOH) et amine (-NH_2) sont ionisées, les acides aminés existent comme des ions dipolaires ou zwitterions (molécules neutres avec charges opposées équivalentes sur des atomes).
  • Caractère amphotère: les acides aminés peuvent agir comme acide ou comme base.
  • pHi (point isoélectrique): pH pour lequel la charge globale est nulle.
    • Si pH < pHi: l’acide aminé est chargé positivement (cation).
    • Si pH = pHi: charge globale nulle (zwitterion).
    • Si pH > pHi: chargé négativement (anion).

3) Absorption des acides aminés aromatiques

  • Acides aminés aromatiques (Phénylalanine, Tryptophane et Tyrosine) présentent une absorption caractéristique vers 260−280 nm260-280\,\text{nm}.
  • Cette propriété est utilisée dans les méthodes spectroscopiques pour déterminer la concentration des protéines en solution.

Propriétés biochimiques et réactivités (II/II)

1) Réactions dues au groupement carboxylique -COOH

  • Décarboxylation: perte du groupement -COOH pendant une réaction.
  • Formation d’un groupement amide.
  • Formation d’une liaison peptidique: -COOH réagit avec le groupement -NH_2 de l’acide aminé suivant pour former une protéine (liaison peptidique). Cf. cours des protéines.

2) Réactions dues au groupement amine primaire -NH_2

  • Désamination: perte du groupement amine sous forme d’ammoniac NH_3.
  • Transamination: transfert du groupement amine d’un acide aminé vers un α-cétoacide pour former l’acide aminé correspondant.

3) Réactions dues au radical (chaîne latérale)

  • Les réactions au niveau du radical déterminent les modifications post-traductionnelles des protéines.
  • Exemples courants:
    • N-glycosylation: ajout d’une chaîne glucidique sur le groupement amine.
    • O-glycosylation: ajout d’une chaîne glucidique sur un groupement hydroxyle.
    • Phosphorylation: ajout d’un phosphate sur les OH des résidus Ser, Thr et Tyr.
    • Acétylation: ajout d’un groupement fonctionnel acétyl (COCH3) sur le NH2 des lysines.

Mnémotechniques pour les acides aminés essentiels

  • Mémo A: Le (Leucine) Très (Thréonine) Lyrique (Lysine) Tristan (Tryptophane) Fait (Phénylalanine) Vachement (Valine) Méditer (Méthionine) Iseult (Isoleucine) OU
  • Mémo B: FILM TV KWHR (correspond aux symboles de chaque acide aminé essentiel). Note: H et R sont les acides aminés semi-essentiels.

Notes sur les usages pratiques et les implications

  • Importance biologique:
    • Les acides aminés servent de blocs de construction des protéines, bases de la structure et de la fonction des protéines.
    • Les modifications post-traductionnelles (glycosylation, phosphorylation, acétylation, etc.) régulent l’activité et la localisation des protéines.
  • Implications expérimentales:
    • La spectroscopie UV des acides aminés aromatiques permet d’évaluer la concentration protéique.
    • La connaissance des états de charge (pHi) et des états ionisés est essentielle pour comprendre les interactions protéines–solvant et le comportement des protéines en milieu physiologique.

Récapitulatif des notations et symboles importants

  • Symboles et formules:
    • Groupe carboxylique: −COOH-COOH
    • Groupe amine: −NH2-NH_2
    • Domaine latéral: RR (chaîne latérale)
  • Propriétés: apolaire, polaire ionisable, polaire non ionisable
  • Groupes et états d’ionisation: cation, zwitterion, anion
  • Points importants: pHi (pH isoélectrique), absorption aromatique autour 260−280 nm260-280\,\text{nm}