Notas de Aminoácidos y Péptidos.

Propiedades generales de los aminoácidos.

• Son monómeros a partir de los cuales se forman las proteínas.

• Desempeñan diversas funciones en el organismo.

• Se distinguen principalmente por su cadena lateral (R).

Estereoquímica de los aminoácidos

• El carbono α es asimétrico (quiral), por lo que existen 2 estereoisómeros o enantiómeros.

• Los enantiómeros rotan el plano de la luz polarizada en direcciones opuestas.

• En condiciones biológicas predominan un enantiómero (L); esto facilita la formación de proteínas específicas.

Propiedades ácido-base de aminoácidos

• Los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o bases según el pH de la solución.

• Grupos funcionales relevantes:

  • Grupo carboxilo (COOH) puede perder un protón: $ext{R-COOH} <br>ightleftharpoons ext{R-COO}^- + ext{H}^+$

  • Grupo amino (NH2) puede ganar un protón: $ext{R-NH}<em>2 + ext{H}^+ ightleftharrow ext{R-NH}</em>3^+$

• A diferente pH, los aminoácidos pueden existir como iones zwitterión.

• En solución acuosa se observan valores de pKa que definen el equilibrio entre formas protonadas y desprotonadas.

Titulación y punto isoeléctrico (pI)

• La titulación del aminoácido con una base fuerte (p. ej., NaOH) permite calcular su punto isoeléctrico (pI).

• El pI se obtiene a partir de pKa relevantes:

  • Para aminoácidos con cadena lateral neutra o no ionizable, hay dos pKa relevantes (COOH y NH3+).

  • Para aminoácidos con cadena lateral ionizable, también interviene el pKa de la cadena lateral (pK_R).

• Ejemplo específico: ácido glutámico (Glu)

  • pKa COOH de la cadena principal

Propiedades generales de los aminoácidos

• Son monómeros a partir de los cuales se forman las proteínas mediante enlaces peptídicos.

• Desempeñan diversas funciones cruciales en el organismo, sirviendo como bloques de construcción, precursores de otras biomoléculas (hormonas, neurotransmisores) y en el metabolismo energético.

• Se distinguen principalmente por su cadena lateral (R), que les confiere propiedades fisicoquímicas únicas.

Clasificación y nombres de los aminoácidos

Existen 20 aminoácidos estándar, clasificados por las propiedades de su cadena lateral (R):

1. Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas no polares: Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Prolina (Pro).

2. Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas: Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptófano (Trp).

3. Aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga: Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteína (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln).

4. Aminoácidos con cadenas laterales cargadas positivamente (básicos): Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His).

5. Aminoácidos con cadenas laterales cargadas negativamente (ácidos): Aspartato (Asp), Glutamato (Glu).

Aminoácidos esenciales: Son aquellos que el organismo humano no puede sintetizar y deben ser obtenidos a través de la dieta. Incluyen: Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano, Valina y, a veces, Histidina (especialmente en niños).

Estereoquímica de los aminoácidos

• El carbono $\alpha$ es asimétrico (quiral) en todos los aminoácidos excepto la glicina, por lo que existen 2 estereoisómeros o enantiómeros (formas D y L).

• Los enantiómeros rotan el plano de la luz polarizada en direcciones opuestas.

• En condiciones biológicas, predominan exclusivamente los L-aminoácidos en las proteínas; esto facilita interacciones específicas y la formación de estructuras proteicas funcionales.

Propiedades ácido-base de aminoácidos

• Los aminoácidos pueden comportarse como ácidos (donadores de protones) o bases (aceptores de protones) según el pH de la solución, siendo moléculas anfóteras.

• Grupos funcionales relevantes que ionizan:

  • Grupo carboxilo (COOH) terminal y en cadenas laterales ácidas: puede perder un protón, se desprotona a pH más bajo.
    ${R-COOH \rightleftharpoons R-COO^- + H^+}$

  • Grupo amino (NH$\text{2}$) terminal y en cadenas laterales básicas: puede ganar un protón, se protona a pH más alto.
    ${R-NH<em>2 + H^+ \rightleftharpoons R-NH</em>3^+}$

• Debido a la presencia de ambos grupos ionizables, a un pH intermedio (cercano a la neutralidad), los aminoácidos pueden existir como iones zwitterión o iones dipolares, donde ambos grupos están ionizados (el carboxilo desprotonado $COO^-$ y el amino protonado $NH_3^+$), resultando en una carga neta de cero.

• En solución acuosa, los valores de pKa definen el equilibrio entre las formas protonadas y desprotonadas de los grupos ionizables.

Titulación y punto isoeléctrico (pI)

• La titulación de un aminoácido con una base fuerte (p. ej., NaOH) o un ácido fuerte (p. ej., HCl) permite determinar sus valores de pKa y calcular su punto isoeléctrico (pI).

• El punto isoeléctrico (pI) es el pH al cual la carga neta del aminoácido es cero (forma zwitteriónica).

• El pI se calcula a partir de los valores de pKa relevantes:

  • Para aminoácidos con cadena lateral neutra o no ionizable (dos pKas: $pK<em>{a1}$ para el grupo carboxilo $(\alpha-COOH)$ y $pK</em>{a2}$ para el grupo amino $(\alpha-NH<em>3^+)$): ${pI = \frac{pK</em>{a1} + pK_{a2}}{2}}$

  • Para aminoácidos con cadena lateral ionizable:

    • Los pKa que definen el pI son los que flanquean la especie con carga neta cero.

    • Aminoácidos ácidos (con $pK<em>R$ bajo, p. ej., Aspartato, Glutamato): Se promedian los dos pKas más bajos (el del carboxilo $\alpha$ y el de la cadena lateral). ${pI = \frac{pK</em>{a1} (\alpha-COOH) + pK_R (Cadena\, Lateral)}{2}}$

      • Ejemplo específico: Ácido glutámico (Glu)

        • $pK_{a1}$ (COOH de la cadena principal): $2.19$

        • pK_{a2}} (NH$\text{3}^+$ de la cadena principal): $9.67$

        • $pK_R$ (COOH de la cadena lateral): $4.25$

        • Para Glu, la carga neta cero ocurre entre $pK<em>{a1}$ y $pK</em>R$. Por lo tanto:
          ${pI_{Glu} = \frac{2.19 + 4.25}{2} = 3.22}$

    • Aminoácidos básicos (con $pK<em>R$ alto, p. ej., Lisina, Arginina, Histidina): Se promedian los dos pKas más altos (el del amino $\alpha$ y el de la cadena lateral). ${pI = \frac{pK</em>{a2} (\alpha-NH<em>3^+) + pK</em>R (Cadena\, Lateral)}{2}}$

      • Ejemplo: Lisina (Lys)

        • $pK_{a1}$ (COOH de la cadena principal): $2.18$

        • pK_{a2}} (NH$\text{3}^+$ de la cadena principal): $8.95$

        • $pK_R$ (NH$\text{3}^+$ de la cadena lateral): $10.53$

        • Para Lys, la carga neta cero ocurre entre $pK<em>{a2}$ y $pK</em>R$. Por lo tanto:
          ${pI_{Lys} = \frac{8.95 + 10.53}{2} = 9.74}$

• El conocimiento del pI es fundamental para técnicas de separación de proteínas como la electroforesis, donde la migración de la proteína depende de su carga neta y, por ende, del pH del medio.