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Unidad 6: Aminoácidos y Proteínas
IntroducciónLas proteínas desempeñan diversas funciones en el organismo, como:
Hormonas: Sustancias mensajeras que regulan procesos biológicos.
Neurotransmisores: Mensajeros químicos que transmiten señales en el sistema nervioso.
Receptores: Proteínas que reciben señales desde el exterior de la célula.
Canales iónicos: Estructuras que permiten el paso de iones a través de las membranas celulares.
Enzimas: Catalizadores que aceleran las reacciones químicas.Los microorganismos producen proteínas usando aminoácidos Dextro y Levo, que son isómeros entre sí. Algunos de estos son tóxicos, pero otros tienen valor terapéutico.
Aminoácidos Esenciales y No Esenciales
Los microorganismos son capaces de sintetizar proteinas como Dextro y Levo alfa aminoácidos, muchos son tóxicos pero de valor terapéutico
De los 20 aminoácidos Levo alfa, 10 son esenciales (deben ser consumidos a través de la dieta) y 10 son no esenciales (el cuerpo puede producirlos).
En la naturaleza, existen más de 300 aminoácidos; sin embargo, solo 20 son utilizados en la formación de proteínas.
Estructura de los AminoácidosUn aminoácido estándar tiene:
Un grupo carboxilo (COOH)
Un grupo amino (NH2)
Un carbono alfa (Cα)
Un hidrógeno (H)
Un radical (R) que varía entre los aminoácidos, determinando sus características.
Alfa aminoácidos: el radical y grupo amino están unidos al carbono alfa
Clasificación:
Levo: el grupo amino a la izquierda del carbono alfa.
Dextro: el grupo amino a la derecha del carbono alfa.
Principales Aminoácidos
Triptófano: el aminoácido más grande, precursor de niacina (vitamina) y genera serotonina (neurotransmisor).
Glicina: el aminoácido más pequeño, precursor de porfirinas.
Arginina: precursor del óxido nítrico, importante para la señalización celular.
Aspartato, glicina y glutamina: precursores de nucleotidos
gly- carbono alfa quiral
Tirosina: precursor de hormonas tiroideas y dopamina.
Fenilalanina: se convierte en tirosina y posteriormente en levodopa, precursor de dopamina.
L-DOPA (levodopa): dopamina, norepinefrina y epinefrina
Clasificación de Aminoácidos
Aminoácidos no polares (alifáticos): Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Metionina, Isoleucina
Aminoácidos polares: Serina, Treonina, Cisteína, Prolina, Asparagina, Glutamina
Aminoácidos cargados:
Positivamente: Lisina, Arginina, Histidina
Negativamente: Aspartato, Glutamato
Aminoácidos no polares (aromáticos): Fenilalanina, Tirosina, Triptófano
Síntesis de Péptidos
El enlace peptídico se forma entre dos aminoácidos mediante una reacción de condensación (se libera agua)
En ribosoma durante traducción, proteasas hacen proteolisis
Péptidos: Se clasifican según su longitud:
Las cadenas pueden ser monoméricas o multiméricas, unidas por enlaces no covalentes
Dipeptidos: 2 aminoácidos
Tripeptidos: 3 aminoácidos
Oligopéptidos: menos de 10 aminoácidos
Polipéptidos: de 10 a 100 aminoácidos
Proteínas: más de 100 aminoácidos
Estructura de las Proteínas
Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos en una cadena lineal, desde el extremo amino hasta el extremo carboxilo
Estructura secundaria: Hélices alfa y láminas beta estabilizadas por enlaces de hidrógeno, paralela o antiparalela
Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional estabilizado por puentes de disulfuro, de hidrogeno. Hay estructuras secundarias (helices alfa u hojas plegadas beta) lo que genera dominios en los que la proteina se pliega sobre si misma
Estructura cuaternaria: Uniones de múltiples subunidades (ej. hemoglobina, que tiene dos cadenas alfa y dos beta).
Metabolismo de Aminoácidos
No se almacenan en el cuerpo; deben obtenerse de la dieta o reciclarse (cuando se degradan proteinas). El exceso de aminoácidos se degrada rápidamente.
Sintesis desde cero de aminoácidos: sintesis de novo
Digestión y Absorción
La digestión de proteínas inicia en el estómago con la pepsina. En el intestino delgado (duodeno), las proteasas pancreáticas (tripsina, quimiotripsina) y peptidasas intestinales descomponen las proteínas en aminoácidos y dipéptidos, que luego son absorbidos por los enterocitos y pasan a la circulación.
Síntesis Endógena de Aminoácidos
La producción de aminoácidos a partir de alfa-cetoácidos se lleva a cabo mediante aminotransferasas o transaminasas al pegarles un grupo amino
Ejemplos:
Alanina de piruvato
Aspartato de oxalacetato
Glutamato de alfa-cetoglutarato
Utilizan PLP (vitamina) como coenzima para poder trabajar
El glutamato puede sintetizarse por desanimación oxidative inversa catalizada por la glutamato deshidrogenasa cuando los niveles de NH4 son elevados
Síntesis por amidación
enzima glutamina sintetasa me pega un amonio NH4 al glutamato, ahora es glutamina
Para deshacerse del exceso de amoniaco libre
El aspartato recibe un grupo amida de la glutamina, se libera asparagina. La glutamina ahora es glutamato
La prolina es distinta y no esencial, el glutamato es precursor de la prolina
La serina proviene del 3-fosfoglicerato que se oxida y se transamina
La glicina se sintetiza a partir de serina al agregarle un grupo metilo, también puede producir a partir de colina
La cisteina es un aminoácido especial, contiene azufre. Se produce por dos reacciones consecutivas, homocisteina (viene de metionina) se une con serina formando cistationina que se hidroliza
La tirosina se forma a partir de fenilalanina, fenilalaninaahidroxilaza para transferir HO
Otra división (aparte de esencial y no esencial)
Aa glucogénicos: entran a gluconeogenesis
Aa cetogenicos: cuerpos cetonicos a traves de acetil-CoA
se basa en el sitio por el que ingresan al metabolismo 
amarillo- glucogenico
azul- cetogenico
morado- ambos
Ciclo de la Urea
glutamina elimina el exceso de nitrógeno en tejidos que viene de los aminoácidos para convertirlo en urea en el higado y se elimine por orina o en forma de amonio por la orina
El grupo amino protege contra la degradación oxidativa. La eliminación de este grupo es esencial para que se pueda producir energía, por eso es un paso obligatorio en el catabolismo de todos los aa
El nitrógeno retirado se incorpora a otros compuestos o se excreta. Se clasifica en transaminacion (grupo amino a glutamato) y en desanimación oxidativa (eliminación del grupo amino)
Ciclo de la alanina
Piruvato se transamina
Piruvato se desaminanen higado, genera urea que va al ciclo de la urea
Ciclo de la urea
Reacciones en mitocondria y citosol de hepatocitos, busca deshacerse del exceso de amonio que es tóxico para el cerebro. Lo convierte en urea que se elimina rápidamente por riñones
Arginina libera una molecular de urea que sale del hígado, se va a la sangre para eliminarse por la orina
La síntesis de urea va de la mano con ciclo de krebs
Hemoproteinas
Contienen un grupo hemo como cofactor en su sitio activo (estructura de porfirina con un ion ferroso). Unir un átomo de hierro, responsable de la captación de oxígeno
Hemoglobina: transporte de oxigeno en la sangre
Mioglobina: almacenamiento de oxigeno en el músculo
Citocromo c: cadena transporte electrones
Fe llega y forma grupo hemo
Hay mutaciones que provocan alteraciones en las enzimas que catalizan esas reacciones: porfirias
Porfirias: enfermedades genéticas producidas por mutaciones en los genes de las enzimas que participan en la sintesis del grupo hemo
Enzimas no trabajan, sustratos se acumulan en piel y tejidos provocando alteraciones (fotosensibilidad, signos y sintomas a nivel psiquiátrico)
El grupo hemo cumple su vida media y se degrada, tras 120 dias los eritrocitos son captados y degradados por el sistema reticuloendotelial en higado y bazo (85% de hemo degradados por es de hemoglobina)
Eritrocitos son principal fuente de grupo hemo
Se convierte en biliverdina (verde) y luego bilirrubina (amarillo) coloración de hematoma
La bilirrubina se acumula en sangre
Conjugada o directa: se degrada de grupo hemo en macrofagos
No conjugada o indirecta: en el higado, se le pega glucoronato y se vuelve mas soluble, se elimina vía biliar
La acumulación de bilirrubina produce ictericia, puede ser por hemolisis exagerada (transfusion fallida) o por una disminución en su excreción, se acumula en sangre y tejidos
Derivados de Aminoácidos
Catecolaminas: Derivadas de tirosina, como adrenalina y noradrenalina, que están involucradas en la respuesta de "lucha o huida".
Histamina: mensajero quimico, media respuestas como reacciones alérgicas o inflamatorias. Se forma a partir de la histidina
Serotonina: Derivada de triptófano, que es crucial para la regulación del estado de ánimo, dolor, regulación de sueño, apetito, temperatura y funciones cognitivas.
Creatina: función en músculo a nivel energético, se fosforila y crea fosfocreatina que sirve como almacen de energía. Se produce de arginina y glicina. Su producto de desecho es la creatinina que se elimina via renal (si hay en sangre, falla riñon)
Melanina: Derivada de tirosina, es un pigmento en ojo, cabello, bien que protege células contra la radiación UV. Eumelanina (oscuro) y feomelanina (rojo)
Alteraciones Congénitas
Homocistinuria: Defecto en la síntesis de metionina a partir de hemocisteina (niveles elevados se asocian con alteraciones cardiovasculares, arterogenesis).
Fenilcetonuria: Acumulación de fenilalanina por defecto en fenilalanina hidroxilasa que no la convierte en tirosina,es tóxica para tejidos como neuronas lo que puede causar daño cerebral.
Albinismo: Defecto en tirosinasa que impide la producción de melanina, llevando a una mayor sensibilidad a la luz.
Enfermedad de Harnupt: Alteración en el transporte de aminoácidos neutros que no se reabsorben, mucho triptofano y alanina en orina. Fotosensibilidad, pañal azul (indicán), deficit de NAD
Enfermedad de Jarabe de Arce: Acumulación de aminoácidos de cadena ramificada debido a un defecto en enzimas, que puede provocar retraso mental y muerte temprana
ConclusiónLos aminoácidos y proteínas son fundamentales para la salud y funcionamiento del organismo. Su adecuado metabolismo, síntesis y regulación son claves para el bienestar general.