UNIWERSYTET WSB GDAŃSK - RITO

  • Wykład: WSPÓŁCZESNA BIOCHEMIA | STRUKTURA I FUNKCJE AMINOKWASÓW, PEPTYDÓW I BIAŁEK

  • Biochemia | Kosmetologia

Prowadzący

  • Dr Marzena Skowrońska

    • Manager projektów R&D (Life Science):

    • Projektowanie nowych technologii

    • Współtwórca innowacyjnych rozwiązań

    • Współtwórca startupów technologicznych

    • Wykładowca przedmiotów ścisłych (biofizyka, biochemia)

Zasady zaliczenia przedmiotu

  • Forma zaliczenia: egzamin pisemny

  • Progi procentowe/punktowe: ocena z egzaminu pisemnego > 51%

  • Zasady zaliczenia: pozytywna ocena z egzaminu pisemnego

Bibliografia

  • "Biochemia" Lubert Stryer, Jeremy Berg, John Tymoczko, Wyd. 5., Warszawa, Wydawnictwo Naukowe PWN, 2018

  • "Chemia i biochemia dla kosmetologów" Joanna Główczyk-Zubek, Marcin Poterała, Monika Wielechowska, Irmina Zadrożna, Wydawnictwa Wyższej Szkoły Zawodowej Kosmetyki i Pielęgnacji Zdrowia, 2010

Wstęp do współczesnej biochemii

Kierunki rozwoju biochemii

  • Przemiana materii i energii

    • Anabolizm

    • Katabolizm

Współczesna biochemia

  • Biochemia jako dziedzina nauki

    • Badanie procesów chemicznych zachodzących w organizmach żywych.

    • Organizmy jako systemy zdolne do pełnienia funkcji nieosiągalnych dla pojedynczych składników.

Definicja biochemii

  • BIOCHEMIA [GR. BÍOS ‘ŻYCIE’, CHĒMEÍA ‘MAGIA’]:

    • Budowa i funkcje związków dostarczanych z pożywieniem

    • Budowa i funkcje związków wytwarzanych w organizmie

    • Przemiany ww. związków w ustroju (efekty energetyczne przemian)

    • Wpływ czynników (zewn. / wewn.) na ww. przemiany

    • Ewolucja i odtwarzanie żywej materii (molekularne podstawy życia)

  • Termin „biochemia“ wprowadził w 1903 C. Neuberg.

Kierunki badań biochemicznych

  1. Biochemia statyczna:

    • Dane o składzie jakościowym i ilościowym żywej materii:

      • Wielkocząsteczkowe związki organiczne;

      • Drobnocząsteczkowe związki organiczne;

      • Drobnocząsteczkowe związki nieorganiczne.

  2. Biochemia dynamiczna:

    • Przemiany ww. związków w organizmach (przemiana materii).

Kluczowe odkrycia biochemii (XIX/XX w.)

  • 1783: Pozakomórkowe trawienie białek (L. Spallanzani)

  • 1789: Zjawisko oddychania jako proces utleniania (A.L. Lavoisier)

  • 1836-39: Charakter katalityczny fermentacji (J.J. Berzelius, J. Liebig)

  • 1869: Wykrycie kwasów nukleinowych (F. Miescher)

  • 1902: Opisano polipeptydową budowę białek (F. Hofmeister, E.H. Fischer)

  • 1912: Reakcje odwodornienia w procesach biologicznego utleniania (H. Wieland)

Biochemia jako odrębna nauka (lata 20 XXw.)

  • Odkrycie złożonej natury procesów zachodzących podczas pracy mięśni:

    • G. Embden, O. Meyerhof, J. Parnas

    • Opisanie fizjologicznego zjawiska w postaci szeregu prostych równań chemicznych

    • Rozwój biochemii enzymów (enzymologia)

    • Wyjaśnienie przebiegu wielu szlaków przemiany pośredniej:

    • Fermentacja alkoholowa

    • Glikoliza

    • Cykl Krebsa

    • Mocznikowy cykl Krebsa

    • Działanie łańcucha oddechowego

    • Spalanie kwasów tłuszczowych

Biochemia w latach 50. XX w.

  • Wyjaśnienie biosyntezy puryn i pirymidyn, składników kwasów nukleinowych;

  • Biosynteza poli sacharydów i lipidów;

  • W latach 60. - odczytano kod genetyczny i zbadano podstawowe procesy biosyntezy białka.

Współczesne zadania biochemii

  1. Powiązanie w całość szlaków metabolicznych:

    • W komórce

    • W tkankach

    • W narządach

    • W organizmie

  2. Biochemia porównawcza:

    • Wykrywanie odrębności biochemicznych różnych grup organizmów oraz ustalanie genetycznych powiązań.

  3. Dziedziny praktyczne:

    • Metaboliczne odchylenia patologiczne:

      • Biochemia kliniczna

      • Diagnostyka biochemiczna

    • Poszukiwanie leków:

      • Biochemia farmakologiczna

    • Badanie żywności:

      • Biochemia żywieniowa

Aminokwasy, Peptydy, Białka

Aminokwasy

  • Egzogenne (dostarczane z pożywieniem)

  • Endogenne (syntetyzowane w organizmie)

Definicje i właściwości aminokwasów

  • Grupa organicznych związków chemicznych:

    • Grupa karboksylowa (-COOH)

    • Zasadowa grupa aminowa (-NH3)

  • Właściwości:

    • Przypominają sole: budowa krystaliczna, rozpuszczalne w wodzie, duże momenty dipolowe, wysokie temperatury topnienia.

  • Budowa cząsteczki:

    • Tetraedryczna struktura z asymetrycznym atomem węgla.

    • Aminokwasy w formach enancjomerycznych: D i L (tylko L w białkach).

Systematyka aminokwasów

  • Aminokwasy białkowe (20):

    • Endogenne: syntetyzowane w organizmie

    • Egzogenne: przyswajane z jedzeniem

    • Histydyna i arginina: dostarczane z pokarmem w niedostatecznych ilościach.

Wiązanie peptydowe

  • Aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniem peptydowym:

    • Między grupą aminową jednego i karboksylową drugiego aminokwasu.

    • Charakter kowalencyjny, z ograniczoną rotacją wokół wiązania C-N, co wpływa na konfigurację przestrzenną łańcucha polipeptydowego.

Peptydy i Oligopeptydy

  • Peptydy: związki organiczne zbudowane z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi:

    • Oligopeptydy: < 10 reszt aminokwasowych

    • Polipeptydy/Białka: > 10 reszt aminokwasowych

Różnice pomiędzy polipeptydem a białkiem

  • Polipeptyd: dowolny łańcuch ponad 10 reszt aminokwasowych.

  • Białko: łańcuch polipeptydowy, odpowiednia struktura przestrzenna oraz funkcjonalna aktywność biologiczna.

Białka

  • Wielkocząsteczkowe polimery organiczne:

    • Główny budulec organizmów żywych

    • Kluczowe funkcje w organizmach

  • Syntetyzowane na rybosomach podczas translacji.

Właściwości białek

  1. Denaturacja:

    • Przyczyny: wysoka temperatura, metale ciężkie, silne kwasy i zasady, promieniowanie jonizujące, niskocząsteczkowe alkohole i aldehydy.

    • Proces polega na utracie struktury biologicznej białka.

  2. Rozpuszczalność w wodzie:

    • Większość białek (oprócz fibrylarnych) rozpuszcza się w wodzie.

  3. Proces wysalania:

    • Agregowanie białek przy zbyt dużym stężeniu soli, co prowadzi do ich wypadania z roztworu.

Aktywność białek

  • Szeroki zakres właściwości i aktywności biologicznych:

    • Budulcowa, enzymatyczna, receptorowa, ruchowa, magazynowa, immunologiczna, buforowa, regulacyjna, transportowa.

Struktura białek

  1. Pierwszorzędowa: sekwencja reszt aminokwasowych.

  2. Drugorzędowa: przestrzenne ułożenie łańcucha (α-helisa, β-kartka).

  3. Trzeciorzędowa: wzajemne ułożenie struktur drugorzędowych.

  4. Czwartorzędowa: ułożenie osobnych łańcuchów polipeptydowych.

Rodzaje białek

  • Białka proste: albuminy, globuliny, gluteliny, histony.

  • Białka złożone: chromoproteiny, fosfoproteiny, glikoproteiny, lipoproteiny, metaloproteiny, nukleoproteiny.

Aminokwasy i ich zastosowanie

  • Udział w produkcji hormonów, enzymów i neuroprzekaźników.

  • Wpływ na nastrój, regenerację uszkodzonej skóry, mięśni.

  • Źródło energii dla osób uprawiających sport.

Aminokwasy w kosmetologii

  • Regenerujące, nawilżające, przeciwstarzeniowe właściwości:

    • Zmiękczanie, elastyczność skóry, ochrona przed zmarszczkami.

Choroby związane z aminokwasami egzogennymi

  1. Fenyloketonuria:

    • Błędne przetwarzanie fenyloalaniny w tyrozynę.

  2. Anemia sierpowata:

    • Mutacja w hemoglobinie prowadząca do zmniejszonego transportu tlenu.

Niedobór aminokwasów egzogennych

  • Prowadzi do problemów zdrowotnych, takich jak: obrzęki, stłuszczenie wątroby, pogorszenie stanu skóry i włosów.

Ilościowe oznaczanie białka

  • Metody bezpośrednie:

    • Spektrofotometria (metoda biuretowa, Lovry’ego).

    • Metody nefelometryczne.

  • Metody pośrednie:

    • Metoda Kjeldahla (oznaczanie azotu).

Metody immunochemiczne

  • Metoda ELISA:

    • Specyficzne przeciwciała z analizowanym białkiem.

Podsumowanie

  • Kluczowe funkcje białek w organizmach żywych:

    • Strukturalna, katalityczna, transportowa, regulacyjna.

    • Przykłady: hemoglobina, insulina, kolagen, pepsyna, mikroglobina.