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Consisten en polímeros formados por unidades monoméricas repetidas, unidas a través de reacciones de condensación.
La síntesis de estas moléculas generalmente ocurre sin necesidad de más energía o información después de la formación inicial.
Este capítulo se centrará en tres tipos principales de macromoléculas: proteínas, ácidos nucleicos y policarbohidratos, finalizando con lípidos.

Importancia de las Proteínas
- Se encuentran en casi todas partes dentro de la célula, desempeñando papel crucial en procesos biológicos como la fotosíntesis y el transporte de oxígeno.
- Proveen soporte estructural, comunicación celular, y funcionan como enzimas que catalizan reacciones en los organismos.
Clases de Proteínas
- Las proteínas se agrupan en nueve clases principales según su función:
  - Enzimas: Catalizan reacciones.
  - Proteínas estructurales: Brindan soporte físico a las células.
  - Proteínas de motilidad: Permiten la contracción y el movimiento celular.
  - Proteínas reguladoras: Controlan y coordinan funciones celulares.
  - Proteínas de transporte: Facilitan el movimiento de sustancias dentro y fuera de la célula.
  - Proteínas de señalización: Median la comunicación entre células.
  - Proteínas receptoras: Permiten respuestas a estímulos químicos.
  - Proteínas defensivas: Protegen contra enfermedades.
  - Proteínas de almacenamiento: Actúan como reservorios de aminoácidos.

Aminoácidos: Cadena lineal, más de 60 tipos, pero solo 20 son utilizados en la síntesis proteica.
- Todos los aminoácidos tienen una estructura básica: grupo carboxilo, grupo amino, un hidrógeno, y un grupo variable (R).
- Clasificación de aminoácidos basada en propiedades:
  - No polares (hidrofóbicos).
  - Polares (hidrofílicos) con R cargados (ácidos o básicos) que se disuelven en agua.

Formación de enlaces peptídicos:
- Se unen a través de reacciones de deshidratación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
- El enlace resultante se conoce como enlace peptídico y da lugar a la formación de polipéptidos.
- Pequeñas alteraciones en la secuencia de aminoácidos pueden llevar a cambios significativos en la función de la proteína.

Cuatro niveles de organización:
- Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos.
- Estructura secundaria: Plega la cadena polipeptídica en estructuras como hélices alfa o hojas beta mediante enlaces de hidrógeno.
- Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional final de la cadena polipeptídica dictada por interacciones entre grupos R.
- Estructura cuaternaria: Combinación de múltiples polipéptidos para formar una proteína funcional (como la hemoglobina).

Enlaces disulfuro: Fijan dos cadenas de cisteína y estabilizan la estructura de la proteína.
Enlaces de hidrógeno e interacciones iónicas: Contribuyen al mantenimiento de la forma proteica.
Interacciones hidrofóbicas: Tuvieron un papel clave durante el pliegue, con aminoácidos hidrofóbicos interaccionando en el interior de la proteína.

Importante destacar que la secuencia de aminoácidos determina no solo la estructura secundaria y terciaria, sino también la función de las proteínas.
Ejemplo notable: Anemia de células falciformes debida a un cambio en la secuencia de aminoácidos en hemoglobina que altera su forma y función.

Clave para determinar la estructura tridimensional de proteínas mediante formación de cristales.
Pasos en la cristalografía de rayos X:
1. Producción de cristales de proteínas puros.
2. Irradiación con rayos X para producir patrones de difracción.
3. Análisis computacional para construir un modelo tridimensional.

Comprender cómo la estructura de aminoácidos impacta sobre la conformación y función de las proteínas.
Aprovechar ejemplos clínicos como la enfermedad de Alzheimer para ilustrar principios biológicos clave.
Usar diagramas para visualizar la estructura de proteínas y los tipos de interacciones involucran.