Unidad II. PROTEINAS

Introducción

Benemérita Universidad Autónoma de Puebla

Aminoácidos

Estructura de los Aminoácidos

  • Definición: Los aminoácidos son moléculas orgánicas fundamentales que contienen un grupo amino (NH2) y un grupo carboxílico (COOH). Estos compuestos son los bloques de construcción de las proteínas y juegan un papel esencial en una variedad de procesos biológicos.

  • Enantiómeros L y D: Los aminoácidos pueden existir en dos formas isoméricas, L y D, que son imágenes especulares entre sí. La mayoría de los aminoácidos en las proteínas son de configuración L.

  • Fórmula General: La fórmula general de un aminoácido es R-CH(NH2)-COOH, donde R representa la cadena lateral que varía entre diferentes aminoácidos.

Aminoácidos Alifáticos

Listado de Aminoácidos Alifáticos

  • Glicina (Gly, G): El aminoácido más simple, no tiene un carbono asimétrico.

  • Alanina (Ala, A): Tiene un grupo metilo como cadena lateral, lo que lo hace hidrofóbico.

  • Valina (Val, V): Un aminoácido de cadena ramificada, esencial en la dieta humana.

  • Leucina (Leu, L): Otro aminoácido esencial de cadena ramificada, vital para la síntesis de proteínas y regulación del metabolismo.

  • Isoleucina (Ile, I): También un aminoácido de cadena ramificada, juega un papel en la regulación del azúcar en sangre y en la producción de hemoglobina.

  • Nota: Todos estos aminoácidos forman zwitteriones, lo que significa que en solución acuosa, se comportan como moléculas con carga positiva y carga negativa, dependiendo del pH del ambiente.

Aminoácidos con OH o S

Listado de Aminoácidos

  • Serina (Ser, S): Contiene un grupo hidroxilo que le permite participar en interacciones polares.

  • Cisteína (Cys, C): Incluye un grupo tiol (-SH) que puede formar un enlace disulfuro, crucial para la estabilidad de estructuras proteicas.

  • Treonina (Thr, T): Similar a la serina, juega un papel importante en la estructura de las proteínas y su actividad.

  • Aminoácido cíclico Metionina (Met, M): Importante en la síntesis de proteínas e involucra un grupo tiometilo.

  • Prolina (Pro, P): Tiene un anillo que afecta la conformación de las proteínas, siendo un aminoácido muy importante para las estructuras plegadas.

Cisteínas y Puentes Disulfuro

Importancia de Cisteínas

  • Formación de enlaces disulfuro: Los enlaces disulfuro que se forman entre cisteínas son cruciales para la estabilidad estructural de muchas proteínas, especialmente en ambientes reductores como los de las células.

Aminoácidos Aromáticos

Listado de Aminoácidos Aromáticos

  • Fenilalanina (Phe, F): Precursor de otros aminoácidos y neurotransmisores, como la tirosina.

  • Tirosina (Tyr, Y): Importante en la síntesis de neurotransmisores como la dopamina y la adrenalina.

  • Triptófano (Trp, W): Precursor de la serotonina, afecta el estado de ánimo y la regulación del sueño.

Aminoácidos Básicos

Listado de Aminoácidos Básicos

  • Histidina (His, H): Implicado en la regulación del pH y en la respuesta inmune.

  • Lisina (Lys, K): Esencial en la dieta, participando en la síntesis de colágeno y en la absorción de calcio.

  • Arginina (Arg, R): Implicado en la síntesis de óxido nítrico, esencial para la función cardiovascular.

  • Observación: La forma que predomina a pH 7; aunque todos son básicos, la lisina es la más básica de los tres.

Aminoácidos Ácidos y sus Aminas

Listado de Aminoácidos Ácidos

  • Ácido aspártico (Asp, D): Participa en la síntesis de otros aminoácidos y como neurotransmisor en el sistema nervioso.

  • Ácido glutámico (Glu, E): Es el aminoácido más abundante en proteínas, juega un papel clave en el metabolismo y como neurotransmisor excitador.

  • Asparagina (Asn, N): Involucrado en el metabolismo de azúcares y en la síntesis de proteínas.

  • Glutamina (Gln, Q): Fundamental en la síntesis de nucleótidos y en la regulación del metabolismo celular.

Aminoácidos Esenciales y No Esenciales

Clasificación

  • Se dividen en esenciales (no pueden ser sintetizados por el organismo) y no esenciales (pueden ser producidos por el cuerpo), siendo los primeros vitales en la dieta humana.

Enlace Peptídico

Definición

  • Unión covalente entre aminoácidos mediante enlace amida. Este enlace es fundamental en la formación de estructuras proteicas y juega un papel esencial en la química biológica.

Proceso de Formación del Enlace Peptídico

Intermediario Tetraédrico

  • El proceso involucra un ataque del grupo amino desprotonado sobre el grupo carboxílico, resultando en la formación de un dipéptido. Este proceso es vital para el crecimiento y la reparación celular.

Formación de Polipéptidos

Estructura

  • La unión de múltiples aminoácidos puede dar lugar a las cadenas que componen las proteínas, con la cadena lateral de cada aminoácido variando, lo que influye en la funcionalidad de la proteína.

Formación del Enlace Peptídico y Hidrólisis

Detalles

  • La formación del enlace se lleva a cabo mediante la eliminación de una molécula de agua, lo que no es favorecido en condiciones acuosas. Los polipéptidos resultantes tienen una naturaleza metaestable.

  • La hidrólisis, el proceso inverso, es catalizada por HCl o enzimas proteolíticas, siendo esencial en la digestión de proteínas.

Enlace Peptídico

Resumen

  • La importancia del enlace peptídico radica en su papel fundamental en la formación de proteínas, estructuras biológicas esenciales para la vida.

Polipéptidos y Proteínas

Clasificación

  • Oligopéptidos: cadenas que cargan pocos residuos (hasta 15-20).

  • Polipéptidos: más de 20 residuos. Representan estructuras más complejas y funcionales.

  • Proteínas: compuestas por más de 50 residuos, con funciones específicas en los procesos biológicos.

Estructura Primaria

Definición

  • La estructura primaria se refiere a la secuencia definida de aminoácidos en las proteínas, determinando todas las propiedades y funciones de la proteína.

Comparación de Mioglobinas

Mioglobina Cachalote vs. Humana

  • A pesar de las diferencias en secuencias de aminoácidos, existe una notable similitud en su función bioquímica, con un 92% de similitud entre ambas, involucradas en el almacenamiento de oxígeno.

Alineamiento de Estructura Primaria

Detalles

  • Se realiza una identificación de similitudes entre la mioglobina de cachalote y humana, lo que ayuda en el entendimiento de la evolución de las proteínas.

Estructura Secundaria de la Mioglobina

Detalles estructurales

  • La estructura secundaria de la mioglobina se caracteriza por la formación de hélices alfa y láminas beta, que contribuyen a su estabilidad.

Estructura Secundaria

Reiteración de la estructura primaria

  • Se hace hincapié en el papel de la estructura secundaria en la función de las proteínas, mostrando cómo la configuración espacial es vital para su actividad.

Estructura Secundaria del Colágeno

Importancia

  • El colágeno constituye el componente predominante en el tejido conjuntivo, ofreciendo soporte estructural esencial en varios tipos de tejidos.

Estructura Secundaria - Lámina Beta

Características

  • Las cadenas polipeptídicas se disponen en una configuración de zig-zag, lo que proporciona estabilidad a la estructura.

Estructura Secundaria - Láminas Beta

Estabilidad

  • Se comparan láminas beta paralelas y antiparalelas, siendo estas últimas generalmente más estables debido a su disposición.

Estructura Secundaria - Interacciones

Detalles

  • La estructura antiparalela, además de ser más resistente, muestra cómo las interacciones entre puentes de hidrógeno son fundamentales para la estructura de las proteínas.

Giros Beta

Características

  • Los giros beta son elementos que conectan hélices alfa y láminas beta, cruciales para la arquitectura tridimensional de las proteínas.

Detalles de Giros Beta

Especificaciones

  • La composición de los giros beta, junto con los puentes de hidrógeno entre aminoácidos, proporciona flexibilidad a la estructura proteica.

Estructuras Super-Secundarias y Dominios

Definición

  • La clasificación de estructuras super-secundarias y dominios que son esenciales para la función y evolución de las proteínas.

Estructura Terciaria

Unión de Niveles

  • La integración de estructuras primaria, secundaria y super-secundaria es fundamental para comprender la funcionalidad de las proteínas. Interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno y fuerzas hidrofóbicas desempeñan un papel crucial en la formación de la estructura terciaria.

Estructura Cuaternaria

Definición

  • La estructura cuaternaria se refiere a la unión de varias cadenas polipeptídicas mediante enlaces no covalentes, lo que permite la formación de complejos proteicos funcionalmente activos.

Desnaturalización de Proteínas

Proceso

  • La desnaturalización es un proceso por el cual las proteínas pierden su estructura tridimensional, lo que afectará gravemente sus propiedades funcionales.

Agentes de Desnaturalización

Factores que contribuyen a la desnaturalización

  • Los principales agentes son los ácidos, bases, disolventes y detergentes, que pueden alterar la conformación de las proteínas.

Agradecimientos

  • Se presenta un reconocimiento a las contribuciones académicas y de investigación en la elaboración de este contenido.