Estudio Exhaustivo sobre Bioquímica Enzimática

Este documento corresponde a la cátedra de Bioquímica.
Institución: Universidad Militar Nueva Granada.
Docente a cargo: Profesora Sandra Liliana Molina Correa.
Valores de referencia identificados en la escala gráfica inicial: $200$ , $150$ , $100$ y $50$ .

Definición: Las enzimas son biocatalizadores que permiten el desarrollo de las reacciones biológicas.
Naturaleza Bioquímica: En su gran mayoría, las enzimas son de naturaleza proteica.
Excepción a la regla proteica: Las Ribozimas son moléculas de ARN que adoptan estructuras terciarias complejas, lo que les permite catalizar reacciones químicas de manera análoga a las proteínas enzimáticas.
Función Principal: Su objetivo es aumentar la velocidad de una reacción química sin consumirse ni transformarse permanentemente durante el proceso.
Especificidad Enzimática: * El plegamiento tridimensional de la proteína genera formas estructurales complejas. * Estas formas dan lugar a una "bolsa" denominada sitio activo. * El sitio activo posee una geometría y una carga eléctrica exacta y complementaria para un sustrato específico.
Actividad Regulable: * Dado que son proteínas, las enzimas pueden ser reguladas para estar en estado activo o inactivo. * La regulación se efectúa mediante cambios estructurales en la molécula. * Esta propiedad permite a la célula ejercer un control estricto sobre el metabolismo en función de sus necesidades específicas.

Barrera Energética: Toda reacción química requiere superar una barrera energética mínima para que los reactivos puedan alcanzar el estado de transición, denotado como ( $\Delta G^+$ ).
Relación con el Equilibrio Químico: * Las enzimas no modifican el equilibrio general de la reacción ( $\Delta G$ ). * Su acción se limita exclusivamente a disminuir la energía necesaria para alcanzar el estado inestable o de transición ( $\Delta G^+$ ).
Fenomenología de la Reacción: * Sin Enzima: Existe una probabilidad muy baja de que las moléculas colisionen con la orientación espacial y la energía cinética correctas. * Con Enzima: La formación del complejo Enzima-Sustrato (ES) estabiliza el estado de transición. * Resultado: La presencia enzimática permite que la reacción ocurra millones de veces más rápido que en condiciones no catalizadas.

Modelo de Llave y Cerradura: * Propuesto por: Emil Fischer en el año $1894$ . * Fundamento: Postula que el sitio activo de la enzima presenta una forma rígida y predeterminada, la cual es exactamente complementaria a la forma del sustrato. * Punto Crítico: Define a la enzima como una entidad estática. * Falla Conceptual: Si la enzima fuera perfectamente complementaria al sustrato antes de la reacción, el complejo Enzima-Sustrato (ES) sería tan estable que la reacción se detendría en ese punto y no avanzaría hacia los productos.
Modelo de Ajuste Inducido: * Propuesto por: Daniel Koshland en el año $1958$ . * Fundamento: El sustrato no simplemente encaja en un molde rígido. Su llegada provoca una reorganización de los enlaces débiles dentro de la estructura de la proteína. * Mecanismo: La interacción con el sustrato induce un cambio conformacional en la enzima para optimizar la catálisis.

Temperatura: * Descenso térmico: Provoca inactividad enzimática debido a que los choques entre las moléculas son insuficientes para la reacción. * Aumento térmico: Conduce a la desnaturalización de la proteína (metafóricamente, la enzima se "cocina"), perdiendo su integridad estructural y funcional.
Potencial de Hidrógeno (pH): * Cambios hacia el exceso de acidez o basicidad: Generan cambios en las cargas eléctricas de los aminoácidos, lo que resulta en la pérdida de los enlaces iónicos que mantienen la estructura de la enzima.
Concentración de Sustrato ( $[S]$ ): * Baja concentración: Se observa una velocidad de reacción reducida debido a la presencia de enzimas "ociosas" (sin sustrato para unir). * Alta concentración: Se alcanza el punto de saturación, donde la capacidad máxima de procesamiento de las enzimas ha sido ocupada, impidiendo incrementos adicionales en la velocidad.