Bio 1.5. p77-80

Enzymen zijn eiwitten en zijn zeer gevoelig voor hun omgeving.
Hun werking hangt sterk af van:
- Temperatuur
- pH-waarde (zuur of basisch)
- Concentratie van enzymen
- Concentratie van substraten
Effect van omgevingsveranderingen:
- Verandering kan leiden tot daling of volledige afname van enzymactiviteit.

Een enzym heeft een temperatuuroptimum: de temperatuur waarbij het enzym het beste werkt.
- Voor menselijke enzymen rond 37°C.
Effecten van temperatuur op enzymactiviteit:
Onder het optimum:
- Moleculen bewegen trager.
- Minder botsingen.
- Lager enzymactiviteit en trager verloop van de reactie.
Rond het optimum:
- Activiteit is maximaal.
- Veel botsingen.
- Snellere en efficiënte reactie.
Boven het optimum:
- Eiwit begint te denatureren.
- 3D-vorm verandert, vervormt het actief centrum, substraat past niet meer.
- Denaturatie betekent dat het eiwit zijn ruimtelijke structuur verliest, zoals bij een gekookt eiwit.
Gedenatureerde enzymen krijgen hun oorspronkelijke vorm niet meer terug.
Bij menselijke enzymen gebeurt denaturatie vaak vanaf 45–50°C.

In een temperatuur-activiteitsgrafiek is er vaak een asymmetrische kromme (b):
- Langzame stijging bij lage temperaturen.
- Scherpe piek rond het optimum.
- Snelle daling bij hogere temperaturen omdat het enzym kapot gaat door denaturatie.

Veel enzymen werken goed binnen een smal pH-bereik.
- Dit optimum hangt samen met de locatie in het lichaam:
Effect van pH op enzymactiviteit:
- Als de pH te zuur of te basisch wordt:
  - veranderen de ionbindingen in het eiwit.
  - vervormt de 3D-structuur, inclusief het actief centrum:
    - denaturatie en verlies van enzymactiviteit.

In een pH-activiteitsgrafiek zie je meestal:
- Een piek rond de optimale pH.
- Sterke daling bij pH-waarden die verder van het optimum liggen.

Vergelijk het met een fabriek met lopende banden:
- Hoe meer werknemers, hoe meer producten per uur, zolang er genoeg grondstoffen zijn.
Effect van enzymconcentratie op enzymactiviteit:
- Hoe hoger de enzymconcentratie:
- Hoe meer actieve centra beschikbaar.
- hoe Sneller de reactie verloopt, zolang er genoeg substraat is.

In een grafiek van reactiesnelheid tegenover enzymconcentratie zie je:
- Een stijgende lijn: meer enzymen = hogere reactiesnelheid.
- Uiteindelijk afvlakken wanneer enzymen > substraat.

Wanneer de hoeveelheid enzym gelijk blijft maar je meer substraat toevoegt:
- In het begin stijgt de reactiesnelheid snel.
- Meer actieve centra worden bezet en benut.
Op een bepaald punt zijn alle enzymen bezet, dit noemt men verzadiging:
- Elk enzymmolecuul heeft continu een substraat vast.
- Geen “vrij” enzym meer over.
- Extra substraat kan niet meer verwerkt worden.
De reactiesnelheid bereikt een maximale waarde:
- de (maximale) reactiesnelheid.

In de grafiek zie je:
- Een snel stijgende kromme: bij lage substraatconcentraties.
- Geleidelijk afvlakken tot een bijna horizontale lijn wanneer verzadiging optreedt.