FOSFATAZA KWASOWA
1) Enzymy - to głównie białka, katalizatory reakcji biosyntezy i rozkładu
Atywność biokatalityczną wykazują również cząsteczki kwasów rybonukleinowych
2) Enzym:
- przyspiesza reakcję biologiczną o 10^6 razy
- nie zmienia końcowego składu mieszaniny reagującej
- odtwarzają się po reakcji
3) Centrum aktywne to miejsce w białku odpowiedzialne za wykonywanie swojej pracy
- Reszty aminokwasowe o odpowiednim ułożeniu
- decyduje o działaniu enzymu
- precyzyjny w swojej pracy, działa tylko w jednej, konkretnej reakcji
4) Specyficzność substratowa - jaki dokładnie rodzaj substancji może zostać przekształcony przez dany enzym.
Specyficzność działania - enzym potrafi tylko jedną konkretną reakcję, jest to zależne od centrum katalicznego
5) MODEL "KLUCZA I ZAMKA"
- Emil Fisher 1894
- enzym i substrat są do siebie geometrycznie dopasowane ( pasują do siebie jak klucz i zamek )
- model wyjaśnia specyficzność enzymów
- nie wyjaśnia w jaki sposób stavilizowany jest stan przejściowy podczas reakcji enzymatycznej
6) MODEL INDUKOWANEGO DOPASOWANIA
- Daniel Koshland 1958
- enzym i substrat nie pasują do siebie idealnie od samego początku. Kiedy substrat łaćzy się z enzymem, enzym trochę zmienia swoją formę, żeby lepiej pasować do substratu ( rękawiczka zakładana na rękę )
7) MODEL "TRZYPUNKTOWEGO DOŁĄCZENIA"
- Alexander G. Ogston 1948
- enymy reagują z tylko jedną odmianą substratu
- połączeni enzymu z substratem musi zachodzić w 3 miejscach
- nawet symetryczna cząsteczka staje się "asymetryczną" dla centrum aktywnego - możlie jest tylko jedno właściwe położenie substratu
8) INHIBITOR - każda substancja, która zmniejsza szybkość reakcji katalizowanej przez dany enzym
Hamowanie aktywności enzymów jest jednym z głównych sposobów regulacji metabolizmu komórki.
inhibitorami enzymów są:
- leki
- środki konserwujące, trucizny
- antybiotyk ( penicilina - brokuje transpeptydaze peptydoglikanu - enym niezbędny do syntezy bakteryjnych ścian komórkowych )
9) czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych
stężenie substratu - szybkość wzrasta wraz ze wzrostem stężenia substratu, w momencie wysycenia enzymu reakcja osiąga szybkość maksymalną ( Vmax ), dalsze zwięszenie stężenia nie powoduje wzrostu szybkości reakcji
stężenie enzymu - Więcej enzymu = większa szybkość reakcji, ale tylko wtedy, gdy substratu jest w nadmiarze i enzymy mają co robić.
temperatura - podwyżsenie temp, o 10 C zwiększa szybkość reakcji 2, 3 - krotnie. Większość enzymów traci aktywność po 65 C na skutek denaturacji
pH - dla każdego enzymu istnieje optymalne pH w zakresie którego szybkość reakcji katalizowanej przez enzym jest maksymalna
warunki jonowe środowiska - często obecność określonyh jonów jest niezbędna dla prawidłowego działania enzymu, podczas gdy inne jony ( np. jony metali ciężkich ) uniemożliwiają zajście reakcji
10) OZNACZANIE ENZYMÓW
- enzymy oznaczać można za pomocą metody chemiczne lub spektrofotometryczne ( zawierają charakterystyczne ugrupowanie dające się określić ilościowo )
- wykrywać ich obecność metodami immunoenzymatycznymi ( ELISA, Western blotting )
- o obecności enzymów można wnioskować na podstawie przemiany chemicznej, której podlega odpowiedni substrat ( metoda typu "endpoint" - tzw. metody dwupunktowe )
11) MIĘDZYNARODOWA JEDNOSTKA STANDARDOWA ENZYMU
- U lub IU, jeden enzym o aktywności 1 U przeszktałca 1 mikromol substancji na produkt w 1 min. ( wydajność 1 U )
- Gdy reakcja dotyczy białek lub cukrów w których więcej niż jedno wiązanie ulega reakcji określenia 1 mikromol substratu zastępuje się "1 mikromol odpowiednich grup"
-Niektóre jednostki są wymyślone na potrzeby konkretnej metody badawczej i nazwane na cześć jej autora, np. jednostka Besseya lub Kinga-Armstronga. Są mniej uniwersalne niż IU i zależą od kontekstu.
12) Jednostka Besseya
- 1 mmol p-nitrofenolu uwolniony przez enzym
- w 1000 ml surowicy
- w ciągu godziny
- 37 stopni
Jednostka Kinga- Armstronga
- ilość mg fenolu uwolnionego z fenylofosforanu diodowego
- w 100 ml surowicy
- 37 stopni
- w ciągu 15 min
ENZYMY komórkowe
- sekrecyjne
- indykatorowe
- ekskrecyjne
pozakomórkowe
13) ENZYMY KOMÓRKOWE
- są aktywne wewnątrz komórek
- powiązane z cytoplazmą, błoną komórkową, mitochondrium, lizosomami, retiukulm endoplazmatycznym (ER)
- są w dużych ilościach gdy tkanki lub narządy są uszkodzone, wskaźnik uszkodzeń
- AspAT : wskaźnik uszkodzenia wątroby, serca lub mięśni
- AIAT : głównie uszkodzenia wątroby
13) Enzymy pozakomórkowe
- produkowane przez komórki, wydzielane do środowiska pozakomórkowego
- Funkcje:
- Sekrecyjne
- Ekskrecyjne
- Indykatorowe
14) SEKRECYJNE ( wydzielnicze )
- stale wydzielane do krwi
- jeśli komórku ( np. wątroby ) zostaną uszkodzone, produkcja tych enzymów spada
INDYKTOROWE(wskaźnikowe):
- niewielka aktywność w osoczu
- wzrost ich aktywności jest proporcjonalny do stopnia uszkodzenia narządów
- badanie izoenzymów pomaga zrozumieć zakres uszkodzeń
a) izoenzymy cytoplazmatyczne - w drobnych uszkodzeniach
b) izoenzymy z organelli komórkowych - wskazują na poważniejsze uszkodzenie
Enzymy inykatorowe dzielimy na:
- narządowo specyficzne - np. wątrobowe
- narządowo niespecyficzne - enzymy glikozy
EKSEKRECYJNE(wydalnicze)
- wydzielane z wydalinami ustrojowymi
- wydzielające je jomórki, dostarczają ich małą ilość do krwi
- w przypadku utrudnionego odpływu wydzielin ( ślina, sok trzustkowy, żółć i ciecz sterczowa ) obserwuje się wzrost ich aktywności we krwi
15) IZOENZYMY
Katalizują te same reakcję w organiźmie, występują w różnych formach molekularnych.
Różnią się właściwościami fizycznymi, chemicznymi i immunologicznymi
Izoenzymy:
- kinazy kreatynowej
- fosfatazy kwaśnej
- fosfotaza zasadowa
- dehydrogenazy mleczanowej
- amylazy
16) WARUNKI ENZYMU DO CELÓW DIAGNOSTYKI:
- obecny we krwi, moczu lub innych łatwo osiągalnych płynach ustrojowych
- łatwość oznaczania
- różnice poziomów aktywności w stanie patologicznym i normalnym
- stabilność w płynie ustrojowym
- specyficznośc tkankowa
17) CELE DIAGNOSTYKI ENZYMOLOGICZNEJ
- pomiar uszkodzenia tkanek
- identyfikacja organu w którym nastąpiło uszkodzenie
- określenie rozległości uszkodzenia
- pomiar ciężkości uszkodzenia komórkowego
- diagnostyka leżącej u podstaw choroby
- diagnostyka różnicowa choroby wewnątrz organu
18) FOSFATAZY
- to "nożyczki enzymatyczne" odcinające grupy fosforanowe
Zasadowe - działajaą w zasadowym pH i są ważne w kościach, wątrobie i jelitach
Kwasowe - działają w kwaśnym pH i występują w prostacie, krwinkach i śledzionie
Ich aktywniość w osoczu jest cennym wskaźnikiem diagnostycznym
U zwierząt:
głównie w lizosomach komórek kości, gruczołu krokowego, jelit, trzustki i nerek , w płytkach krwi i krwinkach czerwonych
U człowieka:
FOSFATAZA ALKALICZNA
- fosfataza jeliowa
- fosfataza łożyskowa
- fosfataza w kościach, wątrobie, nerkach
FOSFOTAZA KWAŚNA
- gruczoł krokowy
- krwinki czerwone
- płytki krwi
- komórki układu siateczkowo-śródbłonkowego
- wątrobie
- śledzionie
- nerkach
Fosfataza kwaśna = diagnostyka medyczna, silnie wzrasta w niektórych chorobach nowotworowych, wątroby, kości
19) W osoczu krwi jest 5 izozymów fosfatazy kwaśnej ( 30% frakcja sterczowa )
ZWIĘKSZONY POZIOM FOSFATAZY KWAŚNEJ WYSTĘPUJE:
- w chorobie nowotworowej, zapaleniu, przeorście gruczołu krokowego
- w chorobach i nowotworach kości
- w chorobie Pageta ( układu kostnego )
- u chorych na szpiczaka
- u chorych na raka jelita lub sutka
20) WAŻNE
- W chorobach gruczołu krokowego szczególne znaczenie ma oznaczenie aktywności izoenzymu sterczowego
STERCZOWA IZOFORMA FOSFATAZY KWASOWEJ:
- z dwóch części 50 kDa ( 100 kDa razem )
- jest glikoproteiną, co oznacza że zawiera białka jak i cukry
- we wnętrzu prostaty
- na zewnątrz komórek, w płynie nasienym
- w błonie komórkowej
- jego obecność lub zmiany w ilości mogą być używane w badaniach diagnostycznych
21) Oznaczanie fosfatazy kwasowej
metodą Besseya:
Metoda Besseya polega na użyciu substratu (p-nitrofenylofosforanu), który enzym rozkłada, uwalniając żółty barwnik. Mierząc intensywność koloru, określamy, jak aktywny jest enzym w próbce.