Parte4(Enzimas)_842a935136c85a617a01d86f2155fc22

Especificidad de la Enzima

  • La especificidad de una enzima se relaciona con su eficiencia catalítica, definida como:

    • k catalítico / kM o Vmax / kM.

    • Refleja la cantidad de reacciones químicas que la enzima puede realizar por unidad de tiempo.

    • Un k catalítico de 1000 s⁻¹ significa que la enzima lleva a cabo 1000 reacciones por segundo.

    • Las enzimas pueden tener eficiencias que varían entre 10⁷ y 10⁸.

Ecuación de Michaelis-Menten

  • Graficar la velocidad en función de la concentración del sustrato produce una curva hiperbólica.

  • En concentración baja de sustrato:

    • Velocidad inicial es de orden uno.

  • A medida que aumenta la concentración del sustrato:

    • Se alcanza la velocidad máxima (Vmax), y la curva se aplana, siendo de orden cero.

Eficiencia Catalítica

  • La eficiencia se mide a través de k catalítico (número de reacciones) comparado con kM (afinidad por el sustrato).

  • kM proporciona una medida aproximada de la afinidad de la enzima por el sustrato:

    • Cuando k1 >> k2, kM puede aproximarse a 0, pero no es un reflejo perfecto de la afinidad.

Inhibidores y Competitividad

  • Los inhibidores pueden ser reversibles o irreversibles:

    • Reversibles: El inhibidor puede despegarse, permitiendo la reacción.

    • Irreversibles: El inhibidor se une permanentemente, impidiendo la reacción (ejemplo: penicilina, aspirina).

  • En la inhibición competitiva:

    • Tanto el sustrato como el inhibidor compiten por el sitio activo de la enzima.

    • La gráfica de velocidad refleja la competencia entre ambos.

Gráficas y Parámetros

  • Al realizar experimentos, se mide la velocidad de reacción en función de la concentración del sustrato y inhibidor:

    • La pendiente de la gráfica se relaciona con KM y Vmax.

  • Gráfica de Lineweaver-Burk:

    • Convierte la curva hiperbólica en una línea recta para facilitar la lectura de KM y Vmax.

    • El intercepto en Y indica 1/Vmax y el intercepto en X es -1/KM.

Conclusión sobre Inhibición Competitiva

  • En presencia de un inhibidor:

    • Vmax aparente = Vmax (intercepto en Y igual).

    • KM aparente = αKM (donde α depende de la concentración del inhibidor).

  • La forma molecular del inhibidor debe parecerse a la del sustrato para competir de manera efectiva por el sitio activo.